Per citar aquest document: http://ddd.uab.cat/record/114018
Using small globular proteins to study folding stability and aggregation / Virginia Castillo Cano ; supervised by Salvador Ventura Zamora
Castillo Cano, Virginia
Ventura i Zamora, Salvador, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquimica i Biologia Molecular
Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí"

Publicació: [Barcelona] : Universitat Autònoma de Barcelona, 2013
Descripció: 1 recurs electrònic (205 p.)
Resum: El propòsit d'aquesta tesis que porta com a títol "Estudi de l'estabilitat de plegament i l'agregació mitjançant l'ús de proteïnes globulars petites" és el de contribuir al coneixement de com les proteïnes globulars adquireixen la seva estructura nativa i funcional o, alternativament, despleguen i agreguen donant lloc a assemblatges tòxics. Les malalties conformacionals inclouen un número important de desordres humans com la malaltia del Parkinson i Alzheimer, les quals estan relacionades amb canvis conformacionals d'espècies solubles no tòxiques a agregats tòxics. A més, la sobrexpressió de proteïnes recombinants normalment promou l'acumulació d'agregats proteics, essent un gran blocatge en diversos processos biotecnològics. D'aquesta manera, el desenvolupament d'estratègies per reduir o evitar aquestes reaccions aberrants s'ha convertit en un problema molt important tant a la indústria biomèdica com biotecnològica. En la present tesis hem utilitzat una bateria de tècniques biofísiques i computacionals per analitzar el plegament, l'estabilitat conformacional i la tendència a agregar de diverses proteïnes globulars. La combinació d'aproximacions experimentals (in vivo i in vitro) i bioinformàtiques ha proveït nous coneixements sobre les propietats intrínseques i estructurals, incloent la presència de ponts disulfurs i d'estructura quaternària, que modulen aquests processos sota condicions fisiològiques. En general, aquests resultats demostren com l'establiment de contactes natius que promouen la formació d'intermediaris de plegament, estructures natives o interfases proteiques amb estabilitat termodinàmica significativa és un procés crucial tant en la conducció del plegament proteic com de l'agregació.
Resum: The purpose of the thesis entitled “Using small globular proteins to study folding stability and aggregation” is to contribute to understand how globular proteins fold into their native, functional structures or, alternatively, misfold and aggregate into toxic assemblies. Protein misfolding diseases include an important number of human disorders such as Parkinson's and Alzheimer's disease, which are related to conformational changes from soluble non‐toxic to aggregated toxic species. Moreover, the over‐expression of recombinant proteins usually leads to the accumulation of protein aggregates, being a major bottleneck in several biotechnological processes. Hence, the development of strategies to diminish or avoid these aberrant reactions has become an important issue in both biomedical and biotechnological industries. In the present thesis we have used a battery of biophysical and computational techniques to analyze the folding, conformational stability and aggregation propensity of several globular proteins. The combination of experimental (in vivo and in vitro) and bioinformatic approaches has provided insights into the intrinsic and structural properties, including the presence of disulfide bonds and the quaternary structure, that modulate these processes under physiological conditions. Overall, the data illustrates how the establishment of native‐like contacts providing folding intermediates, native structures or protein interfaces with significant thermodynamic stability is a crucial process both to drive protein folding and to compete toxic aggregation.
Nota: Tesi doctoral - Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquimica i Biologia Molecular, 2012
Nota: A portada: Institut de Biotecnologia i de Biomedicina
Drets: ADVERTIMENT. L'accés als continguts d'aquesta tesi doctoral i la seva utilització ha de respectar els drets de la persona autora. Pot ser utilitzada per a consulta o estudi personal, així com en activitats o materials d'investigació i docència en els termes establerts a l'art. 32 del Text Refós de la Llei de Propietat Intel·lectual (RDL 1/1996). Per altres utilitzacions es requereix l'autorització prèvia i expressa de la persona autora. En qualsevol cas, en la utilització dels seus continguts caldrà indicar de forma clara el nom i cognoms de la persona autora i el títol de la tesi doctoral. No s'autoritza la seva reproducció o altres formes d'explotació efectuades amb finalitats de lucre ni la seva comunicació pública des d'un lloc aliè al servei TDX. Tampoc s'autoritza la presentació del seu contingut en una finestra o marc aliè a TDX (framing). Aquesta reserva de drets afecta tant als continguts de la tesi com als seus resums i índexs.
Llengua: Anglès
Document: Tesis i dissertacions electròniques ; doctoralThesis
Matèria: Proteïnes ; Plegaments ; Agregació ; Proteïnes globulars
ISBN: 9788449033728

Adreça alternativa: http://hdl.handle.net/10803/107824


205 p, 4.2 MB

El registre apareix a les col·leccions:
Documents de recerca > Tesis doctorals

 Registre creat el 2013-12-20, darrera modificació el 2016-04-17



   Favorit i Compartir