Pàgina inicial > Resultats de la cerca: Protein aggregation
  Consells de cerca
Cerca avançada
Cerca col·leccions:
Ordena'ls per: Mostrar els resultats: Format de visualizació:
Resultats globals: 59 registres trobats en 0.01 segons.
Articles, 53 registres trobats
Documents de recerca, 6 registres trobats
Articles 53 registres trobats  1 - 10següentfinal  anar al registre:
1.
14 p, 2.1 MB A Protein Misfolding Shaking Amplification-based method for the spontaneous generation of hundreds of bona fide prions / Eraña, Hasier (ATLAS Molecular Pharma S. L) ; Sampedro-Torres-Quevedo, Cristina (Basque Research and Technology Alliance) ; Charco, Jorge M. (ATLAS Molecular Pharma S. L) ; Díaz-Domínguez, Carlos M. (Instituto de Salut Carlos III. Centro de Investigación Biomédica en Red de Enfermedades infecciosas) ; Peccati, Francesca (Basque Research and Technology Alliance) ; San-Juan-Ansoleaga, Maitena (Basque Research and Technology Alliance) ; Vidal Barba, Enric (Unitat mixta d'investigació IRTA-UAB en Sanitat Animal. Centre de Recerca en Sanitat Animal) ; Gonçalves-Anjo, Nuno (Basque Research and Technology Alliance) ; Pérez-Castro, Miguel A. (Basque Research and Technology Alliance) ; González-Miranda, Ezequiel (Basque Research and Technology Alliance) ; Piñeiro, Patricia (Basque Research and Technology Alliance) ; Fernández-Veiga, Leire (Basque Research and Technology Alliance) ; Galarza-Ahumada, Josu (Basque Research and Technology Alliance) ; Fernández-Muñoz, Eva (Basque Research and Technology Alliance) ; Pérez de Nanclares, Guiomar (Hospital Universitario de Araba Molecular (Epi)Genetics Laboratory) ; Telling, Glenn (Colorado State University. Prion Research Center) ; Geijo, Maria V (NEIKER-Basque Institute for Agricultural Research and Development) ; Jiménez-Osés, Gonzalo (Basque Foundation for Science) ; Castilla, Joaquín (Basque Foundation for Science)
Prion diseases are a group of rapidly progressing neurodegenerative disorders caused by the misfolding of the endogenous prion protein (PrP C) into a pathogenic form (PrP Sc). This process, despite being the central event underlying these disorders, remains largely unknown at a molecular level, precluding the prediction of new potential outbreaks or interspecies transmission incidents. [...]
2024 - 10.1038/s41467-024-46360-2
Nature communications, Vol. 15 (march 2024)  
Registre complet - Creative Commons
2.
11 p, 2.1 MB A glimpse into the structural properties of α-synuclein oligomers / Santos, Jaime (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Pallarès i Goitiz, Irantzu (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
α-Synuclein (αS) aggregation is the main neurological hallmark of a group of debilitating neurodegenerative disorders, collectively referred to as synucleinopathies, of which Parkinson's disease is the most prevalent. [...]
2023 - 10.1002/biof.2021
BioFactors, (December 2023) , p. 1-11  
Registre complet - Creative Commons
3.
20 p, 3.7 MB A Review of Fifteen Years Developing Computational Tools to Study Protein Aggregation / Pintado-Grima, Carlos (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Bárcenas, Oriol (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Bartolomé-Nafría, Andrea (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Fornt Suñé, Marc (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Iglesias, Valentin (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Garcia-Pardo, Javier (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Universitat Autònoma de Barcelona
The presence of insoluble protein deposits in tissues and organs is a hallmark of many human pathologies. In addition, the formation of protein aggregates is considered one of the main bottlenecks to producing protein-based therapeutics. [...]
2023 - 10.3390/biophysica3010001
Biophysica, Vol. 3 Núm. 1 (January 2023)  
Registre complet - Creative Commons
4.
10 p, 1.9 MB A3DyDB : exploring structural aggregation propensities in the yeast proteome / Garcia-Pardo, Javier (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Badaczewska-Dawid, Aleksandra E. (Iowa State University) ; Pintado-Grima, Carlos (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Iglesias, Valentin (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Kuriata, Aleksander (University of Warsaw) ; Kmiecik, Sebastian (University of Warsaw) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Background: The budding yeast Saccharomyces cerevisiae (S. cerevisiae) is a well-established model system for studying protein aggregation due to the conservation of essential cellular structures and pathways found across eukaryotes. [...]
2023 - 10.1186/s12934-023-02182-3
Microbial cell factories, Vol. 22, Issue 1 (September 2023) , art. 186  
Registre complet - Creative Commons
5.
10 p, 2.8 MB Functional consequences of Genetics variant in TMC1 and TMC2 within a United Arab Emirates family with Pre-lingual hearing loss / Mutery, Abdullah (University of Sharjah. Department of Applied Biology) ; Mohamed, Kamal Eldin Walaa (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Genètica i de Microbiologia) ; Mahfood, Mona (University of Sharjah. Department of Applied Biology) ; Chouchen, Jihen (University of Sharjah) ; Tlili, Abdelaziz (University of Sharjah. Research Institute of Sciences & Engineering)
Hearing loss (HL) is the most prevalent sensory disorder whose etiology comes from environmental and/or genetic factors. Approximately 60 % of HL cases are due to mutations in genes responsible for maintaining a normal hearing function. [...]
2023 - 10.1016/j.sjbs.2022.103520
Saudi Journal of Biological Sciences, Vol. 30, Issue 2 (February 2023) , art. 103520  
Registre complet - Creative Commons
6.
26 p, 1.5 MB The Role of common cell culture media supplements on citrate-stabilized gold nanoparticle protein corona formation, aggregation state, and the consequent impact on cellular uptake / Barbero, Francesco (Institut Català de Nanociència i Nanotecnologia) ; Michelini, Sara (University of Salzburg. Department of Biosciences) ; Moriones, Oscar Hernando (Universitat Autònoma de Barcelona) ; Patarroyo, Javier (Institut Català de Nanociència i Nanotecnologia) ; Rosell Aluja, Jordi 1955- (Hospital Universitari Vall d'Hebron. Institut de Recerca) ; Gustà, Muriel F (Hospital Universitari Vall d'Hebron. Institut de Recerca) ; Vitali, Michele (Hospital Universitari Vall d'Hebron. Institut de Recerca) ; Martín, Luna (Vall d'Hebron Institut d'Oncologia) ; Canals, Francesc (Vall d'Hebron Institut d'Oncologia) ; Duschl, Albert (University of Salzburg. Department of Biosciences) ; Horejs-Hoeck, Jutta (University of Salzburg. Department of Biosciences) ; Mondragón, Laura (Institut Català de Nanociència i Nanotecnologia) ; Bastús, Neus G. (Institut Català de Nanociència i Nanotecnologia) ; Puntes, Víctor (Institut Català de Nanociència i Nanotecnologia)
Sodium citrate-stabilized gold nanoparticles (AuNPs) are destabilized when dispersed in cell culture media (CCMs). This may promote their aggregation and subsequent sedimentation, or under the proper conditions, their interaction with dispersed proteins can lead to the formation of a NP-stabilizing protein corona. [...]
2022 - 10.1021/acs.bioconjchem.2c00232
Bioconjugate chemistry, Vol. 33, issue 8 (Aug. 2022) , p. 1505-1514  
Registre complet -
7.
12 p, 1.1 MB Decoding the role of coiled-coil motifs in human prion-like proteins / Behbahanipour, Molood (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Garcia-Pardo, Javier (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Prions are self-propagating proteins that cause fatal neurodegenerative diseases in humans. However, increasing evidence suggests that eukaryotic cells exploit prion conformational conversion for functional purposes. [...]
2021 - 10.1080/19336896.2021.1961569
Prion, Vol. 15, Issue 1 (August 2021) , p. 143-154  
Registre complet - Creative Commons
8.
8 p, 1.2 MB SGnn : A Web Server for the Prediction of Prion-Like Domains Recruitment to Stress Granules Upon Heat Stress / Iglesias, Valentin (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Santos, Jaime (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Santos-Suárez, Juan (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Pintado-Grima, Carlos (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Proteins bearing prion-like domains (PrLDs) are essential players in stress granules (SG) assembly. Analysis of data on heat stress-induced recruitment of yeast PrLDs to SG suggests that this propensity might be connected with three defined protein biophysical features: aggregation propensity, net charge, and the presence of free cysteines. [...]
2021 - 10.3389/fmolb.2021.718301
Frontiers in Molecular Biosciences, Vol. 8 (August 2021) , art. 718301  
Registre complet - Creative Commons
9.
12 p, 2.9 MB Cryo-EM structure of hnRNPDL-2 fibrils, a functional amyloid associated with limb-girdle muscular dystrophy D3 / Garcia-Pardo, Javier (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Bartolomé-Nafría, Andrea (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Chaves-Sanjuan, Antonio (Università degli Studi di Milano. Dipartimento di Bioscienze) ; Gil Garcia, Marcos (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Visentin, Cristina (Università degli Studi di Milano. Dipartimento di Bioscienze) ; Bolognesi, Martino (Università degli Studi di Milano. CRC Fondazione Romeo e Enrica Invernizzi and NOLIMITS) ; Ricagno, Stefano (Policlinico San Donato. Institute of Molecular and Translational Cardiology, I.R.C.C.S.) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
hnRNPDL is a ribonucleoprotein (RNP) involved in transcription and RNA-processing that hosts missense mutations causing limb-girdle muscular dystrophy D3 (LGMD D3). Mammalian-specific alternative splicing (AS) renders three natural isoforms, hnRNPDL-2 being predominant in humans. [...]
2023 - 10.1038/s41467-023-35854-0
Nature communications, Vol. 14 (January 2023) , art. 239  
Registre complet - Creative Commons
10.
3 p, 582.4 KB Editorial : Molecular determinants of protein assemblies in health and disease / Kroschwald, Sonja (ETH Zurich. Institut für Biochemie) ; Arunagiri, Anoop (University of Michigan. Department of Internal Medicine) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Ranganathan, Srivastav (Harvard University. Department of Chemistry and Chemical Biology) ; Kohler, Verena (University of Graz. Institute of Molecular Biosciences) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí"
2022 - 10.3389/fmolb.2022.1107686
Frontiers in Molecular Biosciences, Vol. 9 (December 2022) , art. 1107686  
Registre complet - Creative Commons

Articles : 53 registres trobats   1 - 10següentfinal  anar al registre:
Documents de recerca 6 registres trobats  
1.
19.9 MB Structural biology of α-synuclein toxic oligomers : Design of peptide ligands and architecture elucidation / Santos, Jaime ; Pallarès i Goitiz, Irantzu, dir. ; Ventura Zamora, Salvador, dir.
L'agregació de l'alfa-sinucleïna (αS) és la principal característica neurològica d'un grup de trastorns neurodegeneratius debilitants, coneguts col·lectivament com a sinucleinopaties, dels quals la malaltia de Parkinson és la més freqüent. [...]
La agregación de la alfa-sinucleína (αS) es la principal característica neurológica de un grupo de trastornos neurodegenerativos debilitantes, conocidos colectivamente como sinucleinopatías, de los cuales la enfermedad de Parkinson es la más frecuente. [...]
α-Synuclein (αS) aggregation is the main neurological hallmark of a group of debilitating neurodegenerative disorders, collectively referred to as synucleinopathies, of which Parkinson's disease is the most prevalent. [...]
2023  
Registre complet -
2.
194 p, 7.0 MB Bioinformatic analysis on the determinants of protein aggregation and conformational conversion / Iglesias Mas, Valentín ; Ventura Zamora, Salvador, dir.
L'agregació de proteïnes ha passat de ser gairebé una curiositat biofísica sense major interès a un dels camps més actius de la recerca, especialment des que es va esbrinar que podia ser la causa de diverses malalties en humans. [...]
La agregación de proteínas ha pasado de ser prácticamente una curiosidad biofísica sin mayor interés a uno de los campos más activos de la investigación, especialmente desde que se dilucidó como el causante de diversas enfermedades en humanos. [...]
Protein aggregation has moved from being an almost neglected biophysical curiosity to a central research field mostly due to aggregating proteins causing debilitating conditions in humans. The aggregation propensity of polypeptidic sequences is primarily dictated by their amino acid sequence, which delimits the possible interactions between amino acids. [...]
2021  
Registre complet - Creative Commons
3.
1 p, 10.8 MB Deciphering hIAPP : a novel way to cure diabetes / Ruiz López, Iñigo ; Pallarès i Goitiz, Irantzu, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
Human islet amyloid polypeptide (hIAPP) is produced by pancreatic β-cells and is involved in type-II diabetes mellitus (T2DM) pathogenesis. In T2DM, the loss of pancreatic β-cell mass is accompanied by the accumulation of amyloid deposits of hIAPP. [...]
2019-05-29
Grau en Biotecnologia [815]  
Registre complet - Creative Commons
4.
1 p, 410.9 KB DJ-1, a possible therapeutic target against Parkinson's disease / Oliva Vilarnau, Núria ; Yuste Mateos, Víctor J. (Víctor José), , dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
2015
Grau en Biotecnologia [815]  
Registre complet - Creative Commons
5.
171 p, 3.7 MB Analysis of different evolutionary strategies to prevent protein aggregation / Graña Montes, Ricardo ; Ventura, Salvador, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular
En els darrers 15 anys, l'estudi de l'agregació de proteïnes ha evolucionat de ser una part de la química de proteïnes que tradicionalment generava poc interès, a convertir-se en una àrea d'investigació dinàmica que ha ampliat el seu abast a diferents camps de recerca incloenthi la bioquímica, la biotecnologia, la nanotecnologia y la biomedicina. [...]
In the last 15 years, the study of protein aggregation has evolved from a mostly neglected topic of protein chemistry to a highly dynamic research area which has expanded its implications through different fields including biochemistry, biotechnology, nanotechnology and biomedicine. [...]
[Barcelona] : Universitat Autònoma de Barcelona, 2014  
Registre complet - Creative Commons
6.
199 p, 6.0 MB Characterization of intracellular protein aggregates / Villar i Piqué, Anna ; Ventura, Salvador, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular
Durant les últimes dècades, l'agregació de proteïnes ha esdevingut un tema d'investigació molt dinàmic que s'estén transversalment per diferents camps de recerca, incloent la bioquímica, la biotecnologia, la biomedicina i la nanotecnologia. [...]
During the last decades, protein aggregation has become a dynamic research topic extending across distinct investigation fields, including biochemistry, biotechnology, biomedicine and nanotechnology. [...]
[Barcelona] : Universitat Autònoma de Barcelona, 2013  
Registre complet -

Us interessa rebre alertes sobre nous resultats d'aquesta cerca?
Definiu una alerta personal via correu electrònic o subscribiu-vos al canal RSS.
Dipòsit Digital de Documents de la UAB :: Cerca :: Lliura :: Personalitza :: Ajuda
Powered by Invenio v1.1.6
Mantingut per ddd.bib@uab.cat  :: Metadades subjectes a:
Col·laborem