Immunodominant proteins P1 and P40/P90 from human pathogen Mycoplasma pneumoniae
Vizarraga, David (Institut de Biologia Molecular de Barcelona)
Kawamoto, Akihiro (Osaka University)
Matsumoto, U. (Osaka City University)
Illanes, Ramiro (Institut de Biologia Molecular de Barcelona)
Pérez-Luque, Rosa (Institut de Biologia Molecular de Barcelona)
Martín, Jesús (Institut de Biologia Molecular de Barcelona)
Mazzolini, Rocco (Centre de Regulació Genòmica)
Bierge, Paula (Parc Taulí Hospital Universitari. Institut d'Investigació i Innovació Parc Taulí (I3PT))
Quijada Pich, Oscar (Parc Taulí Hospital Universitari. Institut d'Investigació i Innovació Parc Taulí (I3PT))
Espasa, Mateu (Parc Taulí Hospital Universitari. Institut d'Investigació i Innovació Parc Taulí (I3PT))
Sanfeliu, Isabel (Parc Taulí Hospital Universitari. Institut d'Investigació i Innovació Parc Taulí (I3PT))
Esperalba, Juliana (Hospital Universitari Vall d'Hebron)
Fernández-Huerta, Miguel (Hospital Universitari Vall d'Hebron)
Scheffer, Margot P. (Buchmann Institute for Molecular Life Sciences, Frankfurt, Germany)
Pinyol, Jaume (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Frangakis, Achilleas S. (Buchmann Institute for Molecular Life Sciences, Frankfurt, Germany)
Lluch-Senar, Maria (Centre de Regulació Genòmica)
Mori, Shigetarou (National Institute of Infectious Diseases, Tokyo, Japan)
Shibayama, Keigo (National Institute of Infectious Diseases, Tokyo, Japan)
Kenri, Tsuyoshi (National Institute of Infectious Diseases, Tokyo, Japan)
Kato, Takayuki (Osaka University)
Namba, Keiichi (Osaka University)
Fita, Ignacio (Institut de Biologia Molecular de Barcelona)
Miyata, Makoto (Osaka City University)
Aparicio Alarcón, David (Institut de Biologia Molecular de Barcelona)
Universitat Autònoma de Barcelona

Data:	2020
Resum:	Mycoplasma pneumoniae is a bacterial human pathogen that causes primary atypical pneumonia. M. pneumoniae motility and infectivity are mediated by the immunodominant proteins P1 and P40/P90, which form a transmembrane adhesion complex. Here we report the structure of P1, determined by X-ray crystallography and cryo-electron microscopy, and the X-ray structure of P40/P90. Contrary to what had been suggested, the binding site for sialic acid was found in P40/P90 and not in P1. Genetic and clinical variability concentrates on the N-terminal domain surfaces of P1 and P40/P90. Polyclonal antibodies generated against the mostly conserved C-terminal domain of P1 inhibited adhesion of M. pneumoniae, and serology assays with sera from infected patients were positive when tested against this C-terminal domain. P40/P90 also showed strong reactivity against human infected sera. The architectural elements determined for P1 and P40/P90 open new possibilities in vaccine development against M. pneumoniae infections.
Ajuts:	Agencia Estatal de Investigación BIO2017-84166-R Ministerio de Economía y Competitividad BES-2015-076104
Drets:	Aquest document està subjecte a una llicència d'ús Creative Commons. Es permet la reproducció total o parcial, la distribució, la comunicació pública de l'obra i la creació d'obres derivades, fins i tot amb finalitats comercials, sempre i quan es reconegui l'autoria de l'obra original.
Llengua:	Anglès
Document:	Article ; recerca ; Versió publicada
Publicat a:	Nature communications, Vol. 11 (october 2020) , ISSN 2041-1723

DOI: 10.1038/s41467-020-18777-y
PMID: 33057023

16 p, 3.9 MB

El registre apareix a les col·leccions:
Documents de recerca > Documents dels grups de recerca de la UAB > Centres i grups de recerca (producció científica) > Ciències de la salut i biociències > Institut d’Investigació i Innovació Parc Taulí (I3PT)
Documents de recerca > Documents dels grups de recerca de la UAB > Centres i grups de recerca (producció científica) > Ciències de la salut i biociències > Institut de Biotecnologia i de Biomedicina (IBB)
Articles > Articles de recerca
Articles > Articles publicats