Structural diversity of the CE-clan proteases in bacteria to disarm host ubiquitin defenses
Sánchez-Alba, Lucía (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Borràs-Gas, Helena (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Huang, Ge (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Varejão, Nathalia (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Reverter Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)

Data:	2024
Resum:	Ubiquitin (Ub) and ubiquitin-like (UbL) modifications are critical regulators of multiple cellular processes in eukaryotes. These modifications are dynamically controlled by proteases that balance conjugation and deconjugation. In eukaryotes, these proteases include deubiquitinases (DUBs), mostly belonging to the CA-clan of cysteine proteases, and ubiquitin-like proteases (ULPs), belonging to the CE-clan proteases. Intriguingly, infectious bacteria exploit the CE-clan protease fold to generate deubiquitinating activities to disarm the immune system and degradation defenses of the host during infection. In this review, we explore the substrate preferences encoded within the CE-clan proteases and the structural determinants in the protease fold behind its selectivity, in particular those from infectious bacteria and viruses. Understanding this protease family provides crucial insights into the molecular mechanisms underlying infection and transmission of pathogenic organisms.
Ajuts:	Agencia Estatal de Investigación PID2021-124602OB-I00 Agencia Estatal de Investigación PRE2019-088509
Drets:	Aquest document està subjecte a una llicència d'ús Creative Commons. Es permet la reproducció total o parcial, la distribució, la comunicació pública de l'obra i la creació d'obres derivades, sempre que no sigui amb finalitats comercials, i sempre que es reconegui l'autoria de l'obra original.
Llengua:	Anglès
Document:	Article de revisió ; recerca ; Versió publicada
Matèria:	Ubiquitin ; Ubiquitin-like ; SUMO ; Nedd8 ; DeSUMOylase ; Deubiquitinase
Publicat a:	Trends in Biochemical Sciences, Vol. 49, Issue 12 (December 2024) , p. 1111-1123, ISSN 1362-4326

DOI: 10.1016/j.tibs.2024.09.001

13 p, 2.9 MB

El registre apareix a les col·leccions:
Documents de recerca > Documents dels grups de recerca de la UAB > Centres i grups de recerca (producció científica) > Ciències de la salut i biociències > Institut de Biotecnologia i de Biomedicina (IBB)
Articles > Articles de recerca
Articles > Articles publicats