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15 p, 3.9 MB Cavity filling mutations at the thyroxine-binding site dramatically increase transthyretin stability and prevent its aggregationres / Sant'Anna, Ricardo (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Almedia, Maria Rosario (Instituto de Investigação e Inovação em Saúde da Universidade do Porto) ; Varejao, Nathalia (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Gallego Alonso, Pablo (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Esperante, Sebastián (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Ferreira, Priscilla (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ; Pereira-Henriques, Alda (Instituto de Investigação e Inovação em Saúde da Universidade do Porto) ; Palhano, Fernando L. (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ; De Carvalho, Mamede (Department Neurosciences. Hospital de Santa Maria. CHLN) ; Foguel, Debora (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ; Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Saraiva, Maria Joao (Instituto de Investigação e Inovação em Saúde da Universidade do Porto) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
More than a hundred different Transthyretin (TTR) mutations are associated with fatal systemic amyloidoses. They destabilize the protein tetrameric structure and promote the extracellular deposition of TTR as pathological amyloid fibrils. [...]
2017 - 10.1038/srep44709
Scientific reports, Vol. 7 (2017) , art. 44709  
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