Results overview: Found 9 records in 0.02 seconds.
Articles, 8 records found
Research literature, 1 records found
Articles 8 records found  
1.
19 p, 5.0 MB SIVA-1 regulates apoptosis and synaptic function by modulating XIAP interaction with the death receptor antagonist FAIM-L / Coccia, Elena (Hospital Universitari Vall d'Hebron. Institut de Recerca) ; Planells-Ferrer, Laura (Hospital Universitari Vall d'Hebron. Institut de Recerca) ; Badillos Rodríguez, Raquel (Hospital Universitari Vall d'Hebron. Institut de Recerca) ; Pascual Sánchez, Marta (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Biologia Cel·lular, de Fisiologia i d'Immunologia) ; Segura, Miguel F. (Hospital Universitari Vall d'Hebron. Institut de Recerca) ; Fernández-Hernández, Rita (Institut de Recerca Biomèdica de Lleida) ; López-Soriano, Joaquín (Hospital Universitari Vall d'Hebron. Institut de Recerca) ; Garí, Eloi (Institut de Recerca Biomèdica de Lleida) ; Soriano García, Eduardo (Institució Catalana de Recerca i Estudis Avançats) ; Barneda Zahonero, Bruna (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Moubarak, Rana S. (Hospital Universitari Vall d'Hebron. Institut de Recerca) ; Pérez-García, M. Jose (Hospital Universitari Vall d'Hebron. Institut de Recerca) ; Comella i Carnicé, Joan Xavier 1963- (Hospital Universitari Vall d'Hebron. Institut de Recerca) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències
The long isoform of Fas apoptosis inhibitory molecule (FAIM-L) is a neuron-specific death receptor antagonist that modulates apoptotic cell death and mechanisms of neuronal plasticity. FAIM-L exerts its antiapoptotic action by binding to X-linked inhibitor of apoptosis protein (XIAP), an inhibitor of caspases, which are the main effectors of apoptosis. [...]
2020 - 10.1038/s41419-020-2282-x
Cell death and disease, Vol. 11 (february 2020)  
2.
16 p, 3.3 MB FAIM-L regulation of XIAP degradation modulates synaptic long-term depression and axon degeneration / Martínez-Mármol, Ramón (Universitat de Barcelona. Departament de Biologia Cel·lular) ; Barneda Zahonero, Bruna (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Soto, David (Institut d'Investigació Biomèdica de Bellvitge) ; Andrés, Rosa María (Universitat de Barcelona. Departament de Biologia Cel·lular) ; Coccia, Elena (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Gasull, Xavier (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Planells Ferrer, Laura (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Moubarak, Rana S. (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Soriano García, Eduardo (Universitat de Barcelona. Departament de Biologia Cel·lular) ; Comella i Carnicé, Joan Xavier, 1963- (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències)
Caspases have recently emerged as key regulators of axonal pruning and degeneration and of longterm depression (LTD), a long-lasting form of synaptic plasticity. However, the mechanism underlying these functions remains unclear. [...]
2016 - 10.1038/srep35775
Scientific reports, Vol. 6 (2016) , art. 35775  
3.
21 p, 6.7 MB Identification and characterization of new isoforms of human fas apoptotic inhibitory molecule (FAIM) / Coccia, Elena (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Calleja Yagüe, Isabel (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Planells Ferrer, Laura (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Sanuy, Blanca (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Sanz, Belen (Centro Nacional de Investigaciones Oncológicas) ; López-Soriano, Joaquín (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Moubarak, Rana S. (Department of Pathology. NYU Langone Medical Center) ; Munell Casadesus, Francina (Hospital Universitari Vall d'Hebron. Institut de Recerca) ; Barneda Zahonero, Bruna (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Comella i Carnicé, Joan Xavier 1963- (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Pérez-García, M. Jose (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Fas Apoptosis Inhibitory Molecule (FAIM) is an evolutionarily highly conserved death receptor antagonist, widely expressed and known to participate in physiological and pathological processes. Two FAIM transcript variants have been characterized to date, namely FAIM short (FAIM-S) and FAIM long (FAIM-L). [...]
2017 - 10.1371/journal.pone.0185327
PloS one, Vol. 12 Núm. 10 (october 2017) , p. e0185327  
4.
13 p, 2.4 MB Amyloid- β reduces the expression of neuronal FAIM-L, thereby shifting the inflammatory response mediated by TNF α from neuronal protection to death / Carriba, Paulina (Hospital Universitari Vall d'Hebron. Institut de Recerca) ; Jimenez, S. (Universidad de Sevilla. Departamento de Bioquimica y Biologia Molecular) ; Navarro, V (Universidad de Sevilla. Departamento de Bioquimica y Biologia Molecular) ; Moreno-Gonzalez, I (Universidad de Malaga. Departamento de Biologia Celular, Genetica y Fisiologia) ; Barneda Zahonero, Bruna (Hospital Universitari Vall d'Hebron. Institut de Recerca) ; Moubarak, Rana S. (Hospital Universitari Vall d'Hebron. Institut de Recerca) ; López-Soriano, Joaquín (Hospital Universitari Vall d'Hebron. Institut de Recerca) ; Gutiérrez Pérez, Antonia (Universidad de Malaga. Departamento de Biologia Celular, Genetica y Fisiologia) ; Vitorica, Javier (Universidad de Sevilla. Departamento de Bioquimica y Biologia Molecular) ; Comella i Carnicé, Joan Xavier 1963- (Hospital Universitari Vall d'Hebron. Institut de Recerca) ; Universitat Autònoma de Barcelona
The brains of patients with Alzheimer's disease (AD) present elevated levels of tumor necrosis factor- α (TNF α), a cytokine that has a dual function in neuronal cells. On one hand, TNF α can activate neuronal apoptosis, and on the other hand, it can protect these cells against amyloid- β (A β) toxicity. [...]
2015 - 10.1038/cddis.2015.6
Cell death and disease, Vol. 6 (02 2015) , p. e1639  
5.
32 p, 2.5 MB Nurr1 protein is required for N-Methyl-d-aspartic Acid (NMDA) receptor-mediated neuronal survival / Barneda Zahonero, Bruna (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Servitja i Duque, Joan-Marc (Institut d'Investigacions Biomèdiques August Pi i Sunyer) ; Badiola Benito, Nahuai (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Miñano Molina, Alfredo Jesús (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Fadó, Rut (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Saura Antolín, Carlos (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Rodríguez Álvarez, José (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
NMDA receptor (NMDAR) stimulation promotes neuronal survival during brain development. Cerebellar granule cells (CGCs) need NMDAR stimulation to survive and develop. These neurons differentiate and mature during its migration from the external granular layer to the internal granular layer, and lack of excitatory inputs triggers their apoptotic death. [...]
2012 - 10.1074/jbc.M111.272427
Journal of biological chemistry, Vol. 287, No. 14 (2012) , p. 11351-11362  
6.
11 p, 1.9 MB Soluble oligomers of amyloid-beta peptide disrupt membrane trafficking of alpha-amino-3-hydroxy-5-methylisoxazole-4 propionic acid receptor (AMPAR) contributing to early synapse dysfunction / Miñano Molina, Alfredo Jesús (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; España Agustí, Judit (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Martín, Elsa (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Barneda Zahonero, Bruna (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Fadó, Rut (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Solé Piñol, Montserrat (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Trullas i Oliva, Ramon (Centro de Investigación Biomédica en Red sobre Enfermedades Neurodegenerativas) ; Saura Antolín, Carlos (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Rodríguez Álvarez, José (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
β-Amyloid (Aβ), a peptide generated from the amyloid precursor protein, is widely believed to underlie the pathophysiology of Alzheimer disease (AD). Emerging evidences suggest that soluble Aβ oligomers adversely affect synaptic function, leading to cognitive failure associated with AD. [...]
2011 - 10.1074/jbc.M111.227504
Journal of biological chemistry, Vol. 286, No. 31 (2011) , p. 543-557  
7.
8 p, 491.4 KB Induction of ER stress in response to oxygen-glucose deprivation of cortical cultures involves the activation of the PERK and IRE-1 pathways and of caspase-12 / Badiola Benito, Nahuai (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Penas Pérez, Clara (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Miñano Molina, Alfredo Jesús (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Barneda Zahonero, Bruna (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Fadó, Rut (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Sánchez Opazo, Guillem (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Comella i Carnicé, Joan Xavier, 1963- (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Sabrià i Pau, Josefa (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Zhu, Chao (University of Gothenburg. Institute of Neuroscience and Physiology) ; Blomgren, K. (University of Gothenburg. Institute of Neuroscience and Physiology) ; Casas Louzao, Caty (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Rodríguez Álvarez, José (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Disturbance of calcium homeostasis and accumulation of misfolded proteins in the endoplasmic reticulum (ER) are considered contributory components of cell death after ischemia. However, the signal-transducing events that are activated by ER stress after cerebral ischemia are incompletely understood. [...]
2011 - 10.1038/cddis.2011.31
Cell death and disease, Vol. 2 (April 2011) , art. e149  
8.
11 p, 1.7 MB X-linked Inhibitor of Apoptosis Protein negatively regulates neuronal differentiation through interaction with cRAF and Trk / Fadó, Rut (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Moubarak, Rana S. (Hospital Universitari Vall d'Hebron. Institut de Recerca) ; Miñano Molina, Alfredo Jesús (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Barneda Zahonero, Bruna (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Valero Gomez-Lobo, Jorge (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Saura Antolín, Carlos (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Morán, Julio (Universidad Nacional Autónoma de México. Instituto de Fisiología Celular) ; Comella i Carnicé, Joan Xavier, 1963- (Hospital Universitari Vall d'Hebron. Institut de Recerca) ; Rodríguez Álvarez, José (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
X-linked Inhibitor of apoptosis protein (XIAP) has been classically identified as a cell death regulator. Here, we demonstrate a novel function of XIAP as a regulator of neurite outgrowth in neuronal cells. [...]
2013 - 10.1038/srep02397
Scientific reports, Vol. 3 (August 2013) , p. 2397
2 documents

Research literature 1 records found  
1.
173 p, 1.6 MB BMP-6 i NMDA com a moduladors de la supervivència de les neurones granulars de cerebel : mecanismes implicats / Barneda Zahonero, Bruna ; Rodríguez Álvarez, José, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Les neurones granulars de cerebel es generen a la capa granular externa i es diferencien i migren a traves de la capa molecular per donar lloc a la capa granular interna durant el desenvolupament postnatal del cerebel. [...]
Cerebellar granule neurons (CGCs) are generated in the external granule layer (EGL) and they differentiate and migrate trough the molecular layer to form the internal granule layer (IGL) during the postnatal development of the cerebellum. [...]

Bellaterra: Universitat Autònoma de Barcelona, 2010  

Interested in being notified about new results for this query?
Set up a personal email alert or subscribe to the RSS feed.