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19 p, 2.5 MB Substrate Specificity, Inhibitor Selectivity and Structure-Function Relationships of Aldo-Keto Reductase 1B15 : a Novel Human Retinaldehyde Reductase / Giménez Dejoz, Joan (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Kolář, Michal H. (Academy of Sciences of the Czech Republic. Institute of Organic Chemistry and Biochemistry) ; Ruiz, Francesc X. (Centre de Biologie Intégrative (Illkirch-Graffenstaden, França)) ; Crespo García, Isidro (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Cousido-Siah, Alexandra (Centre de Biologie Intégrative (Illkirch-Graffenstaden, França)) ; Podjarny, Alberto (Centre de Biologie Intégrative (Illkirch-Graffenstaden, França)) ; Barski, Oleg A. (University of Louisville. School of Medicine) ; Fanfrlík, Jindřich (Academy of Sciences of the Czech Republic. Institute of Organic Chemistry and Biochemistry) ; Parés i Casasampera, Xavier (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Farrés i Vicén, Jaume (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Porté Orduna, Sergio (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Human aldo-keto reductase 1B15 (AKR1B15) is a newly discovered enzyme which shares 92% amino acid sequence identity with AKR1B10. While AKR1B10 is a well characterized enzyme with high retinaldehyde reductase activity, involved in the development of several cancer types, the enzymatic activity and physiological role of AKR1B15 are still poorly known. [...]
2015 - 10.1371/journal.pone.0134506
PLoS ONE, Vol. 10 Núm. 7 (July 2015) , p. e0134506  

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