Results overview: Found 6 records in 0.01 seconds.
Articles, 5 records found
Research literature, 1 records found
Articles 5 records found  
1.
15 p, 2.9 MB MED15 prion-like domain forms a coiled-coil responsible for its amyloid conversion and propagation / Batlle Carreras, Cristina (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Calvo, Isabel (Institut de Recerca Biomèdica) ; Iglesias, Valentin (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; J. Lynch, Cian (Institut de Recerca Biomèdica) ; Gil-Garcia, Marcos (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Serrano, Manuel (Institut de Recerca Biomèdica) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
A disordered to β-sheet transition was thought to drive the functional switch of Q/N-rich prions, similar to pathogenic amyloids. However, recent evidence indicates a critical role for coiled-coil (CC) regions within yeast prion domains in amyloid formation. [...]
2021 - 10.1038/s42003-021-01930-8
Communications Biology, Vol. 4 (March 2021) , art. 414  
2.
18 p, 3.6 MB hnRNPDL phase separation is regulated by alternative splicing and disease-causing mutations accelerate its aggregation / Batlle Carreras, Cristina (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Yang, Peiguo (St. Jude Children's Research Hospital (Memphis, Estats Units d'Amèrica)) ; Coughlin, Maura (St. Jude Children's Research Hospital (Memphis, Estats Units d'Amèrica)) ; Messing, James (Howard Hughes Medical Institute) ; Pesarrodona Roches, Mireia (Institut de Recerca Biomèdica de Lleida) ; Szulc, Elzbieta (Institut de Recerca Biomèdica de Lleida) ; Salvatella, Xavier (Institut de Recerca Biomèdica de Lleida) ; Kim, Hong Joo (St. Jude Children's Research Hospital (Memphis, Estats Units d'Amèrica)) ; Taylor, J. Paul (Howard Hughes Medical Institute) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Prion-like proteins form multivalent assemblies and phase separate into membraneless organelles. Heterogeneous ribonucleoprotein D-like (hnRNPDL) is a RNA-processing prion-like protein with three alternative splicing (AS) isoforms, which lack none, one, or both of its two disordered domains. [...]
2020 - 10.1016/j.celrep.2019.12.080
Cell reports, Vol. 30, issue 4 (Jan. 2020) , p. 1117-1128  
3.
16 p, 9.5 MB Characterization of Soft Amyloid Cores in Human Prion-Like Proteins / Batlle Carreras, Cristina (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Sánchez de Groot, Natalia (Centre de Regulació Genòmica) ; Iglesias, Valentin (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Navarro, Susanna (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Prion-like behaviour is attracting much attention due to the growing evidences that amyloid-like self-assembly may reach beyond neurodegeneration and be a conserved functional mechanism. The best characterized functional prions correspond to a subset of yeast proteins involved in translation or transcription. [...]
2017 - 10.1038/s41598-017-09714-z
Scientific reports, Vol. 7 (2017) , art. 12134  
4.
5 p, 900.2 KB AMYCO : evaluation of mutational impact on prion-like proteins aggregation propensity / Iglesias, Valentin (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Conchillo-Solé, Oscar (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Batlle Carreras, Cristina (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Background: around 1% of human proteins are predicted to contain a disordered and low complexity prion-like domain (PrLD). Mutations in PrLDs have been shown promote a transition towards an aggregation-prone state in several diseases. [...]
2019 - 10.1186/s12859-019-2601-3
BMC bioinformatics, Vol. 20 (2019) , art. 24  
5.
10 p, 1.3 MB Characterization of Amyloid Cores in Prion Domains / Sant'Anna, Ricardo (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Fernández Gallegos, María Rosario (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Batlle Carreras, Cristina (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Navarro, Susanna (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Sánchez de Groot, Natalia (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Serpell, Louise (University of Sussex. School of Life Sciences) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Amyloids consist of repetitions of a specific polypeptide chain in a regular cross-β-sheet conformation. Amyloid propensity is largely determined by the protein sequence, the aggregation process being nucleated by specific and short segments. [...]
2016 - 10.1038/srep34274
Scientific reports, Vol. 6 (2016) , art. 34274  

Research literature 1 records found  
1.
198 p, 5.7 MB Human prion-like proteins and their relevance in disease / Batlle Carreras, Cristina ; Ventura, Salvador, dir. ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular
Les "prion-like proteins" han anat adquirint una atenció cada cop major en els últims anys. El seu interès recau en: i) la seva implicació en malalties degeneratives; ii) la quantitat d'elles que presenten mutacions genètiques que augmenten el risc a patir la malaltia; iii) la seva habilitat d'establir interaccions proteiques; i iv) la seva participació en la formació dels orgànuls sense membrana. [...]
Las "prion-like proteins" han ido adquiriendo una atención cada vez mayor en los últimos años. Su interés se debe a: i) su implicación en enfermedades degenerativas; ii) la cantidad de ella que presentan mutaciones genéticas que aumentan el riesgo de sufrir la enfermedad; iii) su habilidad en establecer interacciones proteicas; iv) su participación en la formación de orgánulos sin membrana. [...]
Prion-like proteins have attracted significant attention in the last years. The interest in these polypeptides owes to: i) their implication in degenerative diseases; ii) the presence of disease-causing mutations that increase the risk to develop the disease; iii) their ability to establish protein-protein interactions; and iv) their participation in membraneless organelles formation. [...]

[Barcelona] : Universitat Autònoma de Barcelona, 2021.  

Interested in being notified about new results for this query?
Set up a personal email alert or subscribe to the RSS feed.