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1.
1 p, 172.9 KB Author Correction : Repositioning tolcapone as a potent inhibitor of transthyretin amyloidogenesis and associated cellular toxicity / Sant'Anna, Ricardo (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Gallego Alonso, Pablo (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Robinson, Lei Z. (Scripps Research Institute) ; Pereira-Henriques, Alda (Instituto de Ciências Biomédicas de Abel Salazar (Porto, Portugal)) ; Ferreira, Nelson (Instituto de Ciências Biomédicas de Abel Salazar (Porto, Portugal)) ; Pinheiro, Francisca (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Esperante, Sebastián (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Pallarès i Goitiz, Irantzu (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Huertas, Oscar (SOM-Biotech) ; Almeida, Maria Rosário (Instituto de Ciências Biomédicas de Abel Salazar (Porto, Portugal)) ; Reixach, Natàlia (Scripps Research Institute) ; Insa, Raul (SOM-Biotech) ; Velazquez-Campoy, Adrián (Universidad de Zaragoza. Departamento de Bioquímica y Biología Molecular y Celular) ; Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Reig, Núria (SOM-Biotech) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
2023 - 10.1038/s41467-023-36239-z
Nature communications, Vol. 14 (February 2023) , art. 582  
Registro completo - Creative Commons
2.
14 p, 2.5 MB Disease-associated mutations impacting BC-loop flexibility trigger long-range transthyretin tetramer destabilization and aggregation / Esperante, Sebastián A. (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Varejão, Nathalia (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Pinheiro, Francisca (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Sant'Anna, Ricardo (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Luque-Ortega, Juan Román (Centro de Investigaciones Biológicas (Madrid)) ; Alfonso, Carlos (Centro de Investigaciones Biológicas (Madrid)) ; Sora, Valentina (Technical University of Denmark. Cancer Systems Biology, Health and Technology Department) ; Papaleo, Elena (Technical University of Denmark. Cancer Systems Biology, Health and Technology Department) ; Rivas, Germán (Centro de Investigaciones Biológicas (Madrid)) ; Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Hereditary transthyretin amyloidosis (ATTR) is an autosomal dominant disease characterized by the extracellular deposition of the transport protein transthyretin (TTR) as amyloid fibrils. Despite the progress achieved in recent years, understanding why different TTR residue substitutions lead to different clinical manifestations remains elusive. [...]
2021 - 10.1016/j.jbc.2021.101039
Journal of biological chemistry, Vol. 297, Issue 3 (September 2021) , art. 101039  
Registro completo - Creative Commons
3.
13 p, 1.1 MB Repositioning tolcapone as a potent inhibitor of transthyretin amyloidogenesis and associated cellular toxicity / Sant'Anna, Ricardo (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Gallego Alonso, Pablo (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Robinson, Lei Z. (Scripps Research Institute) ; Pereira-Henriques, Alda (Instituto de Ciências Biomédicas de Abel Salazar (Porto, Portugal)) ; Ferreira, Nelson (Instituto de Ciências Biomédicas de Abel Salazar (Porto, Portugal)) ; Pinheiro, Francisca (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Esperante, Sebastián (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Pallarès i Goitiz, Irantzu (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Huertas, Oscar (SOM-Biotech) ; Almeida, Maria Rosário (Instituto de Ciências Biomédicas de Abel Salazar (Porto, Portugal)) ; Reixach, Natàlia (Scripps Research Institute) ; Insa, Raul (SOM-Biotech) ; Velazquez-Campoy, Adrián (Universidad de Zaragoza. Departamento de Bioquímica y Biología Molecular y Celular) ; Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Reig, Núria (SOM-Biotech) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Transthyretin (TTR) is a plasma homotetrameric protein implicated in fatal systemic amyloidoses. TTR tetramer dissociation precedes pathological TTR aggregation. Native state stabilizers are promising drugs to treat TTR amyloidoses. [...]
2016 - 10.1038/ncomms10787
Nature communications, Vol. 7 (2016) , art. 10787  
Registro completo - Creative Commons
4.
16 p, 3.9 MB Plasticity in the Oxidative Folding Pathway of the High Affinity Nerita Versicolor Carboxypeptidase Inhibitor (NvCI) / Esperante, Sebastián (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Bronsoms, Sílvia (Universitat Autònoma de Barcelona. Servei de Proteòmica i Biologia Estructural) ; Covaleda Cortés, Giovanni (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Trejo, Sebastián A. (Universitat Autònoma de Barcelona. Servei de Proteòmica i Biologia Estructural) ; Avilés, Francesc X. (Francesc Xavier) (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Nerita Versicolor carboxypeptidase inhibitor (NvCI) is the strongest inhibitor reported so far for the M14A subfamily of carboxypeptidases. It comprises 53 residues and a protein fold composed of a two-stranded antiparallel β sheet connected by three loops and stabilized by three disulfide bridges. [...]
2017 - 10.1038/s41598-017-05657-7
Scientific reports, Vol. 7 (2017) , art. 5457  
Registro completo - Creative Commons
5.
15 p, 3.9 MB Cavity filling mutations at the thyroxine-binding site dramatically increase transthyretin stability and prevent its aggregationres / Sant'Anna, Ricardo (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Almedia, Maria Rosario (Instituto de Investigação e Inovação em Saúde da Universidade do Porto) ; Varejao, Nathalia (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Gallego Alonso, Pablo (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Esperante, Sebastián (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Ferreira, Priscilla (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ; Pereira-Henriques, Alda (Instituto de Investigação e Inovação em Saúde da Universidade do Porto) ; Palhano, Fernando L. (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ; De Carvalho, Mamede (Department Neurosciences. Hospital de Santa Maria. CHLN) ; Foguel, Debora (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ; Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Saraiva, Maria Joao (Instituto de Investigação e Inovação em Saúde da Universidade do Porto) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
More than a hundred different Transthyretin (TTR) mutations are associated with fatal systemic amyloidoses. They destabilize the protein tetrameric structure and promote the extracellular deposition of TTR as pathological amyloid fibrils. [...]
2017 - 10.1038/srep44709
Scientific reports, Vol. 7 (2017) , art. 44709  
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