1.
|
12 p, 3.2 MB |
Structural and biochemical evidence that ATP inhibits the cancer biomarker human aldehyde dehydrogenase 1A3
/
Castellví Toledo, Albert (ALBA Laboratori de Llum de Sincrotró) ;
Pequerul, Raquel (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Barracco, Vito (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Juanhuix, Judith (ALBA Laboratori de Llum de Sincrotró) ;
Parés i Casasampera, Xavier (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Farrés, Jaume (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Human aldehyde dehydrogenase (ALDH) participates in the oxidative stress response and retinoid metabolism, being involved in several diseases, including cancer, diabetes and obesity. The ALDH1A3 isoform has recently elicited wide interest because of its potential use as a cancer stem cell biomarker and drug target. [...]
2022 - 10.1038/s42003-022-03311-1
Communications Biology, Vol. 5 (April 2022) , art. 354
|
|
2.
|
3 p, 778.8 KB |
La interacció de ALDH1A3 amb ATP : noves evidències sobre la seva funció en càncer, diabetis i obesitat
/
Farrés, Jaume (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
L'aldehid deshidrogenasa 1A3 (ALDH1A3) humana és un enzim que uneix ATP, a la vegada que biomarcador de les cèl·lules iniciadores de tumors, responsables de la resistència a la quimioteràpia. Segons un estudi del Departament de Bioquímica i Biologia Molecular de la UAB, en col·laboració amb el Sincrotró ALBA, el seu silenciament restableix la sensibilitat de les cèl·lules tumorals als agents quimioterapèutics. La aldehído deshidrogenasa 1A3 (ALDH1A3) humana es la enzima que une un ATP, a la vez que biomarcador de las células iniciadoras de tumores, responsables de la resistencia a la quimioterapia. Según un estudio del Departamento de Bioquímica y Biología Molecular de la UAB en colaboració con el Sincrotrón ALBA, su silenciamiento restablece la sensibilidad de las células tumorales a los agentes quimioterapéuticos. Human aldehyde dehydrogenase 1A3 (ALDH1A3) is an enzyme that binds ATP, as well as a biomarker of tumor-initiating cells responsible for resistance to chemotherapy. According to a study by the UAB Department of Biochemistry and Molecular Biology in collaboration with the ALBA Synchrotron, their silencing restores the sensitivity of tumor cells to chemotherapeutic agents.
2022
UAB divulga, Juny 2022
3 documents
|
|
3.
|
16 p, 4.0 MB |
Expansion of the 4-(Diethylamino)benzaldehyde Scaffold to Explore the Impact on Aldehyde Dehydrogenase Activity and Antiproliferative Activity in Prostate Cancer
/
Ibrahim, Ali I. M. (Al-Zaytoonah University of Jordan) ;
Batlle, Elisabet (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Sneha, Smarakan (University of Bradford) ;
Jiménez, Rafael (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Pequerul, Raquel (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Parés i Casasampera, Xavier (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Rüngeler, Till (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Jha, Vibhu (University of Pisa. Department of Pharmacy) ;
Tuccinardi, Tiziano (University of Pisa. Department of Pharmacy) ;
Sadiq, Maria (University of York. Department of Biology) ;
Frame, Fiona (University of York. Department of Biology) ;
Maitland, Norman J. (University of York. Department of Biology) ;
Farrés, Jaume (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Pors, Klaus (University of Bradford)
Aldehyde dehydrogenases (ALDHs) are overexpressed in various tumor types including prostate cancer and considered a potential target for therapeutic intervention. 4-(Diethylamino)benzaldehyde (DEAB) has been extensively reported as a pan-inhibitor of ALDH isoforms, and here, we report on the synthesis, ALDH isoform selectivity, and cellular potencies in prostate cancer cells of 40 DEAB analogues; three analogues (14, 15, and 16) showed potent inhibitory activity against ALDH1A3, and two analogues (18 and 19) showed potent inhibitory activity against ALDH3A1. [...]
2022 - 10.1021/acs.jmedchem.1c01367
Journal of Medicinal Chemistry, Vol. 65, Issue 5 (February 2022) , p. 3833-3848
|
|
4.
|
|
5.
|
23 p, 5.4 MB |
Design, synthesis, biological evaluation and in silico study of benzyloxybenzaldehyde derivatives as selective aldh1a3 inhibitors
/
Ibrahim, Ali I. M. (Al-Zaytoonah University of Jordan. Faculty of Pharmacy) ;
Ikhmais, Balqis (Al-Zaytoonah University of Jordan. Faculty of Pharmacy) ;
Batlle, Elisabet (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Abuharb, Waed K. (Al-Zaytoonah University of Jordan. Faculty of Pharmacy) ;
Jha, Vibhu (University of Pisa. Department of Pharmacy) ;
Jaradat, Khaled T. (American University of the Middle East. College of Engineering and Technology) ;
Jiménez, Rafael (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Pequerul, Raquel (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Parés i Casasampera, Xavier (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Farrés, Jaume (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Pors, Klaus (University of Bradford. Faculty of Life Sciences)
Aldehyde dehydrogenase 1A3 (ALDH1A3) has recently gained attention from researchers in the cancer field. Several studies have reported ALDH1A3 overexpression in different cancer types, which has been found to correlate with poor treatment recovery. [...]
2021 - 10.3390/molecules26195770
Molecules, Vol. 26 Núm. 19 (september 2021) , p. 5770
|
|
6.
|
13 p, 2.9 MB |
Efficacy of aldose reductase inhibitors is affected by oxidative stress induced under X-ray irradiation
/
Castellví Toledo, Albert (ALBA Laboratori de Llum de Sincrotró) ;
Crespo, Isidro (ALBA Laboratori de Llum de Sincrotró) ;
Crosas, Eva (ALBA Laboratori de Llum de Sincrotró) ;
Cámara Artigas, Ana (Universidad de Almería) ;
Gavira, José A. (Universidad de Granada) ;
Aranda, Miguel A. G. (ALBA Laboratori de Llum de Sincrotró) ;
Parés i Casasampera, Xavier (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Farrés, Jaume (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Juanhuix, Judith (ALBA Laboratori de Llum de Sincrotró)
Human aldose reductase (hAR, AKR1B1) has been explored as drug target since the 1980s for its implication in diabetic complications. An activated form of hAR was found in cells from diabetic patients, showing a reduced sensitivity to inhibitors in clinical trials, which may prevent its pharmacological use. [...]
2019 - 10.1038/s41598-019-39722-0
Scientific reports, Vol. 9 (February 2019) , art. 3177
|
|
7.
|
3 p, 471.2 KB |
Una recerca en col·laboració amb el Sincrotró ALBA prova la ineficàcia d'alguns fàrmacs contra la diabetis
/
Farrés, Jaume (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Per primera vegada s'ha usat llum de sincrotró per simular danys per estrès oxidatiu a la proteïna aldosa reductasa i obtenir-ne l'anomenada forma activada. Aquesta forma de la proteïna, relacionada amb l'aparició de vàries complicacions diabètiques, es mostra insensible als fàrmacs que es desenvolupen i en dificulta el tractament. [...] Por primera vez se ha usado luz de sincrotrón para simular daños por estrés oxidativo a la proteína aldosa reductasa y así obtener su llamada forma activada. Esta forma de la proteína, relacionada con la aparición de varias complicaciones diabéticas, se muestra insensible a los fármacos que se desarrollan y dificulta su tratamiento. [...] Synchrotron light has been used for the first time to simulate damages due to oxidative stress on the aldose reductase protein with the aim of obtaining its activated form. This form of the protein, related with some several diabetic complications, is insensitive to the drugs being developed, which hinders the treatment. [...]
2019
UAB divulga, Juny 2019, p. 1-3
3 documents
|
|
8.
|
18 p, 1.2 MB |
The Xenopus alcohol dehydrogenase gene family : characterization and comparative analysis incorporating amphibian and reptilian genomes
/
Borràs, Emma (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Albalat, Ricard (Universitat de Barcelona. Departament de Genètica) ;
Duester, Gregg (Sanford-Burnham Medical Research Institute. Development, Aging and Regeneration Program (USA)) ;
Parés i Casasampera, Xavier (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Farrés, Jaume (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
The alcohol dehydrogenase (ADH) gene family uniquely illustrates the concept of enzymogenesis. In vertebrates, tandem duplications gave rise to a multiplicity of forms that have been classified in eight enzyme classes, according to primary structure and function. [...]
2014 - 10.1186/1471-2164-15-216
BMC genomics, Vol. 15 (March 2014) , art. 216
|
|
9.
|
13 p, 1.5 MB |
Biological Role of Aldo-Keto Reductases in Retinoic Acid Biosynthesis and Signaling
/
Ruiz, F. Xavier (University of Strasbourg. Institute of Genetics and of Molecular & Cellular Biology (IGBMC)- CNRS) ;
Porte Orduna, Sergio (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Parés i Casasampera, Xavier (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Farrés, Jaume (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Several aldo-keto reductase (AKR) enzymes from subfamilies 1B and 1C show retinaldehyde reductase activity, having low K and k values. Only AKR1B10 and 1B12, with all- trans -retinaldehyde, and AKR1C3, with 9- cis -retinaldehyde, display high catalytic efficiency. [...]
2012 - 10.3389/fphar.2012.00058
Frontiers in Pharmacology, Vol. 3 (April 2012) , art 58
|
|
10.
|
15 p, 2.0 MB |
Identification of a novel polyfluorinated compound as a lead to inhibit human enzymes aldose reductase and AKR1B10 : structure determination of both ternary complexes and implications for drug design
/
Cousido-Siah, Alexandra (Institut de Génétique et de Biologie Moléculaire et Cellulaire (Illkirch, França)) ;
Ruiz, Francesc X. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Mitschler, André (Institut de Génétique et de Biologie Moléculaire et Cellulaire (Illkirch, França)) ;
Porte Orduna, Sergio (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
De Lera, Ángel R. (Universidade de Vigo. Departamento de Quimica Orgánica) ;
Martín, María J. (Parque Tecnológico de León. Biomar Microbial Technologies S.A.) ;
Manzanaro, Sonia (Parque Tecnológico de León. Biomar Microbial Technologies S.A.) ;
de la Fuente, Jesús A. (Parque Tecnológico de León. Biomar Microbial Technologies S.A.) ;
Terwesten, Felix (Universität Marburg. Department of Pharmaceutical Chemistry) ;
Betz, Michael (Universität Marburg. Department of Pharmaceutical Chemistry) ;
Klebe, Gerhard (Universität Marburg. Department of Pharmaceutical Chemistry) ;
Farrés, Jaume (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Parés i Casasampera, Xavier (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Podjarny, Alberto (Institut de Génétique et de Biologie Moléculaire et Cellulaire (Illkirch, França))
Aldo-keto reductases (AKRs) are mostly monomeric enzymes which fold into a highly conserved ([alpha]/[beta])8 barrel, while their substrate specificity and inhibitor selectivity are determined by interaction with residues located in three highly variable external loops. [...]
2014 - 10.1107/S1399004713033452
Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography, Vol. 70 (December 2014) , p. 889-903
|
|