Resultados globales: 2 registros encontrados en 0.03 segundos.
Artículos, Encontrados 1 registros
Documentos de investigación, Encontrados 1 registros
Artículos Encontrados 1 registros  
1.
19 p, 2.5 MB Substrate Specificity, Inhibitor Selectivity and Structure-Function Relationships of Aldo-Keto Reductase 1B15 : a Novel Human Retinaldehyde Reductase / Giménez Dejoz, Joan (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Kolář, Michal H. (Academy of Sciences of the Czech Republic. Institute of Organic Chemistry and Biochemistry) ; Ruiz, Francesc X. (Centre de Biologie Intégrative (Illkirch-Graffenstaden, França)) ; Crespo García, Isidro (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Cousido-Siah, Alexandra (Centre de Biologie Intégrative (Illkirch-Graffenstaden, França)) ; Podjarny, Alberto (Centre de Biologie Intégrative (Illkirch-Graffenstaden, França)) ; Barski, Oleg A. (University of Louisville. School of Medicine) ; Fanfrlík, Jindřich (Academy of Sciences of the Czech Republic. Institute of Organic Chemistry and Biochemistry) ; Parés i Casasampera, Xavier (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Farrés i Vicén, Jaume (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Porté Orduna, Sergio (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Human aldo-keto reductase 1B15 (AKR1B15) is a newly discovered enzyme which shares 92% amino acid sequence identity with AKR1B10. While AKR1B10 is a well characterized enzyme with high retinaldehyde reductase activity, involved in the development of several cancer types, the enzymatic activity and physiological role of AKR1B15 are still poorly known. [...]
2015 - 10.1371/journal.pone.0134506
PLoS ONE, Vol. 10 Núm. 7 (July 2015) , p. e0134506  

Documentos de investigación Encontrados 1 registros  
1.
181 p, 5.5 MB Functional and structural studies of AKR1B15 and AKR1B16: Two novel additions to human and mouse aldo-keto reductase superfamily / Giménez Dejoz, Joan ; Porté Orduna, Sergio, dir. ; Farrés i Vicén, Jaume, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Parés i Casasampera, Xavier, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular
La superfamília de les aldo-ceto reductases (AKR) comprèn un gran nombre de proteïnes monomèriques de localització citosòlica d'un un pes molecular d'aproximadament 36 kDa. Les AKRs tenen un plegament proteic comú evolutivament conservat, que consisteix en un barril (α/β)8. [...]
The aldo-keto reductase (AKR) superfamily comprises a large number of monomeric proteins with cytosolic localization and a molecular weight of about 36 kDa. AKRs have a common evolutionarily conserved protein fold which consists of a (α/β)8 barrel. [...]

[Barcelona] : Universitat Autònoma de Barcelona, 2016  

¿Le interesa recibir alertas sobre nuevos resultados de esta búsqueda?
Defina una alerta personal vía correo electrónico o subscríbase al canal RSS.