Resultats globals: 2 registres trobats en 0.02 segons.
Articles, 2 registres trobats
Articles 2 registres trobats  
1.
19 p, 5.7 MB The evolutionary advantage of an aromatic clamp in plant family 3 glycoside exo-hydrolases / Luang, Sukanya (University of Adelaide) ; Fernández-Luengo Flores, Xavier (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Nin-Hill, Alba (Universitat de Barcelona. Departament de Química Inorgànica i Orgànica) ; Streltsov, Victor A. (University of Melbourne. The Florey Institute) ; Schwerdt, Julian G. (University of Adelaide) ; Alonso-Gil, Santiago (Universitat de Barcelona. Departament de Química Inorgànica i Orgànica) ; Ketudat Cairns, James R. (Suranaree University of Technology. School of Chemistry) ; Pradeau, Stéphanie (Université Grenoble Alpes. Centre de Recherches sur les Macromolécules Végétales) ; Fort, Sebastien (Université Grenoble Alpes. Centre de Recherches sur les Macromolécules Végétales) ; Maréchal, Jean-Didier (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Masgrau, Laura (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Rovira, Carme (Institució Catalana de Recerca i Estudis Avançats) ; Hrmova, Maria (Huaiyin Normal University)
In the barley β-D-glucan glucohydrolase, a glycoside hydrolase family 3 (GH3) enzyme, the Trp286/Trp434 clamp ensures β-D-glucosides binding, which is fundamental for substrate hydrolysis during plant growth and development. [...]
2022 - 10.1038/s41467-022-33180-5
Nature communications, Vol. 13 (September 2022) , art. 5577  
2.
17 p, 4.3 MB Discovery of processive catalysis by an exo-hydrolase with a pocket-shaped active site / Streltsov, Victor A. (Commonwealth Scientific and Industrial Research Organisation, Materials Science and Engineering) ; Luang, Sukanya (University of Adelaide. School of Agriculture, Food and Wine) ; Peisley, Alys (Commonwealth Scientific and Industrial Research Organisation, Materials Science and Engineering) ; Varghese, Joseph N. (Commonwealth Scientific and Industrial Research Organisation. Materials Science and Engineering) ; Ketudat Cairns, James R. (Suranaree University of Technology. School of Chemistry) ; Fort, Sebastien (University Grenoble Alpes. Centre de Recherches sur les Macromolécules Végétales) ; Hijnen, Marcel (GE Healthcare Life Sciences) ; Tvaroška, Igor (Slovak Academy of Sciences. Institute of Chemistry) ; Ardá, Ana (CIC bioGUNE) ; Jiménez Barbero, Jesús (CIC bioGUNE) ; Alfonso Prieto, Mercedes (Universitat de Barcelona. Departament de Química Inorgànica i Orgànica) ; Rovira, Carme (Universitat de Barcelona. Departament de Química Inorgànica i Orgànica) ; Mendoza, Fernanda (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Tiessler Sala, Laura. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Sánchez-Aparicio, José-Emilio (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Rodríguez-Guerra Pedregal, Jaime (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Lluch López, Josep Maria (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Maréchal, Jean-Didier (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Masgrau, Laura (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Hrmova, Maria (University of Adelaide. School of Agriculture, Food and Wine)
Substrates associate and products dissociate from enzyme catalytic sites rapidly, which hampers investigations of their trajectories. The high-resolution structure of the native Hordeum exo-hydrolase HvExoI isolated from seedlings reveals that non-covalently trapped glucose forms a stable enzyme-product complex. [...]
2019 - 10.1038/s41467-019-09691-z
Nature communications, Vol. 10 (2019) , p. 2222  

Vegeu també: autors amb noms similars
Us interessa rebre alertes sobre nous resultats d'aquesta cerca?
Definiu una alerta personal via correu electrònic o subscribiu-vos al canal RSS.