Results overview: Found 34 records in 0.01 seconds.
Articles, 27 records found
Research literature, 3 records found
Course materials, 4 records found
Articles 27 records found  1 - 10nextend  jump to record:
1.
10 p, 5.6 MB PITB : A high affinity transthyretin aggregation inhibitor with optimal pharmacokinetic properties / Pinheiro, Francisca (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Varejão, Nathalia (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Sánchez-Morales, Adrià (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Bezerra, Filipa (Instituto de Ciências Biomédicas de Abel Salazar (Porto, Portugal)) ; Navarro, Susanna (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Velázquez-Campoy, Adrian (Universidad de Zaragoza) ; Busqué Sánchez, Félix (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Almeida, Maria Rosário (Instituto de Ciências Biomédicas de Abel Salazar (Porto, Portugal)) ; Alibes, Ramón (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Pallarès i Goitiz, Irantzu (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
The aggregation of wild-type transthyretin (TTR) and over 130 genetic TTR variants underlies a group of lethal disorders named TTR amyloidosis (ATTR). TTR chemical chaperones are molecules that hold great promise to modify the course of ATTR progression. [...]
2023 - 10.1016/j.ejmech.2023.115837
European Journal of Medicinal Chemistry, Vol. 261 (may 2023) , p. 115837  
2.
31 p, 2.5 MB Biofabrication of Self-Assembling Covalent Protein Nanoparticles through Histidine-Templated Cysteine Coupling / López-Laguna, Hèctor (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Rueda, Ariana (Institut d'Investigació Biomèdica Sant Pau) ; Martínez-Torró, Carlos (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Sánchez Alba, Lucía (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Carratalá, José Vicente (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Genètica i de Microbiologia) ; Atienza-Garriga, Jan (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Parladé Molist, Eloi (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Sanchez, Julieta M (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Serna, Naroa (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Voltà-Durán, Eric (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Ferrer-Miralles, Neus (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Genètica i de Microbiologia) ; Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Mangues, Ramon 1957- (Institut Germans Trias i Pujol. Institut de Recerca contra la Leucèmia Josep Carreras) ; Villaverde Corrales, Antonio (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Vázquez Gómez, Esther (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Unzueta Elorza, Ugutz (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Genètica i de Microbiologia)
Nanoscale protein materials show increasing applications in biotechnology and biomedicine, addressing catalysis, drug delivery, or tissue engineering. Although protein oligomerization is reachable through several engineering approaches, including the use of divalent cations for histidine-rich stretches, the effectiveness of cation-His binding is influenced by protein conformation, media composition, and chelating agents. [...]
2023 - 10.1021/acssuschemeng.2c06635
ACS sustainable chemistry & engineering, Vol. 11, Num. 10 (January 2023) , p. 4133-4144  
3.
1 p, 172.9 KB Author Correction : Repositioning tolcapone as a potent inhibitor of transthyretin amyloidogenesis and associated cellular toxicity / Sant'Anna, Ricardo (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Gallego Alonso, Pablo (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Robinson, Lei Z. (Scripps Research Institute) ; Pereira-Henriques, Alda (Instituto de Ciências Biomédicas de Abel Salazar (Porto, Portugal)) ; Ferreira, Nelson (Instituto de Ciências Biomédicas de Abel Salazar (Porto, Portugal)) ; Pinheiro, Francisca (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Esperante, Sebastián (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Pallarès i Goitiz, Irantzu (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Huertas, Oscar (SOM-Biotech) ; Almeida, Maria Rosário (Instituto de Ciências Biomédicas de Abel Salazar (Porto, Portugal)) ; Reixach, Natàlia (Scripps Research Institute) ; Insa, Raul (SOM-Biotech) ; Velazquez-Campoy, Adrián (Universidad de Zaragoza. Departamento de Bioquímica y Biología Molecular y Celular) ; Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Reig, Núria (SOM-Biotech) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
2023 - 10.1038/s41467-023-36239-z
Nature communications, Vol. 14 (February 2023) , art. 582  
4.
19 p, 6.1 MB Development of a highly potent transthyretin amyloidogenesis inhibitor : design, synthesis, and evaluation / Pinheiro, Francisca (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Pallarès i Goitiz, Irantzu (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Peccati, Francesca (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Sánchez-Morales, Adrià (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Varejão, Nathalia (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Bezerra, Filipa (Universidade do Porto. Instituto de Biologia Molecular e Celular) ; Ortega-Alarcon, David (Instituto de Investigación Sanitaria de Aragón) ; González, Danilo (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Osorio, Marcelo (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Navarro, Susanna (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Velázquez-Campoy, Adrian (Instituto de Investigación Sanitaria de Aragón) ; Almeida, Maria Rosário (Instituto de Ciências Biomédicas de Abel Salazar (Porto, Portugal)) ; Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Busqué Sánchez, Félix (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Alibes, Ramón (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Sodupe Roure, Mariona (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Transthyretin amyloidosis (ATTR) is a group of fatal diseases described by the misfolding and amyloid deposition of transthyretin (TTR). Discovering small molecules that bind and stabilize the TTR tetramer, preventing its dissociation and subsequent aggregation, is a therapeutic strategy for these pathologies. [...]
2022 - 10.1021/acs.jmedchem.2c01195
Journal of Medicinal Chemistry, Vol. 65, issue 21 (Nov. 2022) , p. 14673-14691  
5.
12 p, 2.5 MB Structural basis for the SUMO protease activity of the atypical ubiquitin-specific protease USPL1 / Li, Ying (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Varejão, Nathalia (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Post-translational protein modifications by ubiquitin and ubiquitin-like modifiers regulate many major pathways in the cell. These modifications can be reversed by de-ubiquitinating enzymes such as ubiquitin-specific proteases (USPs). [...]
2022 - 10.1038/s41467-022-29485-0
Nature communications, Vol. 13 (April 2022) , art. 1819  
6.
2 p, 169.5 KB Nou mecanisme molecular en la reparació de DNA / Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Un estudi liderat per un equip de recerca de l'IBB i del Departament de Bioquímica i Biologia Molecular de la UAB, ha revelat el funcionament d'un complex enzimàtic format per un conjunt de proteïnes: -una E3 lligasa unida a una E2 i a dos SUMO, i ha identificat els punts clau per al funcionament correcte d'aquesta E3 lligasa, que participa en la reparació de dany a l'ADN a través de modificacions post-traduccionals per SUMO.
Un estudio liderado por un equipo de investigación del IBB y del Departamento de Bioquímica y Biología Molecular de la UAB ha revelado el funcionamiento de un complejo enzimático formado por un conjunto de proteínas: una E3 ligasa, unida a una E2 y a dos SUMO, y ha identificado los puntos clave para el correcto funcionamiento de esta E3 ligasa, que participa en la reparación de daño en el ADN a través de modificaciones post-traduccionales por SUMO.
A study led by a researcher teams from the IBB and the Department of Biochemistry and Molecular Biology of the UAB has revealed the functioning of an enzyme complex formed by a set of proetines -an E3 ligase, linked to an E2 and two SUMOs, identifying the key points for the correct function of this E3 ligase that participates in the repair of DNA damage through post-translational modifications by SUMO.

2022
UAB divulga, Gener 2022
3 documents
7.
14 p, 2.5 MB Disease-associated mutations impacting BC-loop flexibility trigger long-range transthyretin tetramer destabilization and aggregation / Esperante, Sebastián A. (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Varejão, Nathalia (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Pinheiro, Francisca (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Sant'Anna, Ricardo (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Luque-Ortega, Juan Román (Centro de Investigaciones Biológicas (Madrid)) ; Alfonso, Carlos (Centro de Investigaciones Biológicas (Madrid)) ; Sora, Valentina (Technical University of Denmark. Cancer Systems Biology, Health and Technology Department) ; Papaleo, Elena (Technical University of Denmark. Cancer Systems Biology, Health and Technology Department) ; Rivas, Germán (Centro de Investigaciones Biológicas (Madrid)) ; Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Hereditary transthyretin amyloidosis (ATTR) is an autosomal dominant disease characterized by the extracellular deposition of the transport protein transthyretin (TTR) as amyloid fibrils. Despite the progress achieved in recent years, understanding why different TTR residue substitutions lead to different clinical manifestations remains elusive. [...]
2021 - 10.1016/j.jbc.2021.101039
Journal of biological chemistry, Vol. 297, Issue 3 (September 2021) , art. 101039  
8.
20 p, 10.5 MB Binding site profiles and N-terminal minor groove interactions of the master quorum-sensing regulator LuxR enable flexible control of gene activation and repression / Zhang, Jun (East China University of Science and Technology. State Key Laboratory of Bioreactor Engineering (China)) ; Liu, Bing (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Gu, Dan (Yangzhou University. Jiangsu Co-Innovation Center for Prevention and Control of Important Animal Infectious Diseases and Zoonoses (China)) ; Hao, Yuan (East China University of Science and Technology. State Key Laboratory of Bioreactor Engineering (China)) ; Chen, Mo (East China University of Science and Technology. State Key Laboratory of Bioreactor Engineering (China)) ; Ma, Yue (East China University of Science and Technology. State Key Laboratory of Bioreactor Engineering (China)) ; Zhou, Xiaohui (University of Connecticut. Department of Pathobiology and Veterinary Science (USA)) ; Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Zhang, Yuanxing (Southern Marine Science and Engineering Guangdong Laboratory (China)) ; Wang, Qiyao (East China University of Science and Technology. State Key Laboratory of Bioreactor Engineering (China)) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular
LuxR is a TetR family master quorum sensing (QS) regulator activating or repressing expression of hundreds of genes that control collective behaviors in Vibrios with underlying mechanism unknown. To illuminate how this regulator controls expression of various target genes, we applied ChIP-seq and DNase I-seq technologies. [...]
2021 - 10.1093/nar/gkab150
Nucleic acids research, Vol. 49, Issue 6 (April 2021) , p. 3274-3293  
9.
24 p, 7.8 MB Molecular Mechanisms of DUBs Regulation in Signaling and Disease / Li, Ying (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
The large family of deubiquitinating enzymes (DUBs) are involved in the regulation of a plethora of processes carried out inside the cell by protein ubiquitination. Ubiquitination is a basic pathway responsible for the correct protein homeostasis in the cell, which could regulate the fate of proteins through the ubiquitin-proteasome system (UPS). [...]
2021 - 10.3390/ijms22030986
International journal of molecular sciences, Vol. 22, Issue 3 (February 2021) , art. 986  
10.
13 p, 1.1 MB Repositioning tolcapone as a potent inhibitor of transthyretin amyloidogenesis and associated cellular toxicity / Sant'Anna, Ricardo (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Gallego Alonso, Pablo (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Robinson, Lei Z. (Scripps Research Institute) ; Pereira-Henriques, Alda (Instituto de Ciências Biomédicas de Abel Salazar (Porto, Portugal)) ; Ferreira, Nelson (Instituto de Ciências Biomédicas de Abel Salazar (Porto, Portugal)) ; Pinheiro, Francisca (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Esperante, Sebastián (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Pallarès i Goitiz, Irantzu (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Huertas, Oscar (SOM-Biotech) ; Almeida, Maria Rosário (Instituto de Ciências Biomédicas de Abel Salazar (Porto, Portugal)) ; Reixach, Natàlia (Scripps Research Institute) ; Insa, Raul (SOM-Biotech) ; Velazquez-Campoy, Adrián (Universidad de Zaragoza. Departamento de Bioquímica y Biología Molecular y Celular) ; Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Reig, Núria (SOM-Biotech) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Transthyretin (TTR) is a plasma homotetrameric protein implicated in fatal systemic amyloidoses. TTR tetramer dissociation precedes pathological TTR aggregation. Native state stabilizers are promising drugs to treat TTR amyloidoses. [...]
2016 - 10.1038/ncomms10787
Nature communications, Vol. 7 (2016) , art. 10787  

Articles : 27 records found   1 - 10nextend  jump to record:
Research literature 3 records found  
1.
192 p, 3.1 MB Structural and functional studies on the regulation of the USP28 de-ubiquitinase and the SENP5 de-SUMOylase / Zhen, Yang ; Reverter i Cendrós, David, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí"
USP28 és un enzim de-ubiquitinasa (DUBs), homologa a USP25, que pertany a la família USPs. USP28 s'ha involucrat en apoptosis induïda per IR i en l'estabilitat de vari regulador de DDR (Reparació de Dany al DNA). [...]
USP28 is a member of a family of deubiquitinating enzymes (DUBs), homologous to USP25, belonging to the USP family. USP28 has been involved in IR-induced apoptosis and in the stability of numerous DDR regulators. [...]

[Barcelona] : Universitat Autònoma de Barcelona, 2015  
2.
153 p, 2.0 MB Structural studies on protein-protein interactions: Analysis of the regulation of the DYNLL/LC8 binding to Nek9 and characterization of the enzymes composing the arginine deiminase pathway in mycoplasma penetrans / Gallego Alonso, Pablo ; Reverter i Cendrós, David, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular
Las interacciones proteína-proteína (PPIs, por sus siglas en inglés) son contactos físicos intencionados que se dan entre dos o más proteínas. Estas interacciones forman la red de interacciones de proteínas y forman el núcleo del sistema interatómica de toda célula viva. [...]
Protein-Protein Interactions (PPIs) are intentional physical contacts established between two or more proteins. These interactions form the large protein interaction network and are the core of the entire interatomic system of any living cell. [...]

[Barcelona] : Universitat Autònoma de Barcelona, 2015  
3.
188 p, 2.8 MB Structural and functional characterization of the SUMO proteases SENP6 and SENP7 / Alegre, Kamela Olivya ; Reverter i Cendrós, David, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí"
Intercambiar la especifidad de las isoformas de SUMO1 y SUMO2/3 para SENP6/SENP7 SENP6 y SENP7 son los miembros más divergentes de la familia de proteasas SENP y los únicos miembros que llevan cuatro inserciónes o "loops" localizadas en su dominio catalítico. [...]
Swapping the SUMO Isoform Specificity of SENP6/7 SENP6 and SENP7 are the most divergent members in the SENP family of proteases and they are the only members that bear four loop insertions dispersed throughout their catalytic domains. [...]

[Barcelona] : Universitat Autònoma de Barcelona, 2013  

Course materials 4 records found  
1.
4 p, 101.5 KB Estructura de Biomolècules [42887] / Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
- L'objectiu general del curs és proporcionar una introducció de les diferents tècniques biofísiques emprades a la recerca en Biomedicina. S'espera que l'alumne assoleixi un nivell de coneixements que li permetin entendre la utilitat del conjunt de tècniques i tecnologies biofísiques per a l'anàlisi estructural i funcional de macromolècules (proteïnes, lípids, àcids nucleics, sucres, complexos macromoleculars), d'acord amb l'estat actual de desenvolupament d'aquestes tècniques, i la seva importància en relació a les aplicacions biomèdiques. [...]
2013-14  
2.
7 p, 115.0 KB Biosenyalització i metabolisme [100759] / Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
L'assignatura Biosenyalització i Metabolisme constitueix la segona part de la matèria "Bioquímica" del Grau de Biologia i en ella s'estudien els processos que determinen el funcionament dels éssers vius en cadascun dels seus nivells d'organització des d'un punt de vista bàsic i general, com correspon a una assignatura de segon curs. [...]
2013-14  
3.
11 p, 128.6 KB Bioquímica [100812] / Piñol Ribas, Jaume (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Marquès, Mar ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
2010-11
Grau en Biologia Ambiental [813]  
4.
12 p, 112.6 KB Bioquímica [100812] / Piñol Ribas, Jaume (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
2009-10
Grau en Biologia Ambiental [813]  

Interested in being notified about new results for this query?
Set up a personal email alert or subscribe to the RSS feed.