Resultados globales: 25 registros encontrados en 0.02 segundos.
Artículos, Encontrados 18 registros
Documentos de investigación, Encontrados 3 registros
Materiales académicos, Encontrados 4 registros
Artículos Encontrados 18 registros  1 - 10siguiente  ir al registro:
1.
13 p, 1.1 MB Repositioning tolcapone as a potent inhibitor of transthyretin amyloidogenesis and associated cellular toxicity / Sant'Anna, Ricardo (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Gallego Alonso, Pablo (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Robinson, Lei Z. (Scripps Research Institute) ; Pereira-Henriques, Alda (Instituto de Ciências Biomédicas de Abel Salazar) ; Ferreira, Nelson (Instituto de Ciências Biomédicas de Abel Salazar) ; Pinheiro, Francisca (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Esperante, Sebastián (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Pallarès i Goitiz, Irantzu (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Huertas, Oscar (SOM-Biotech) ; Almeida, Maria Rosário (Instituto de Ciências Biomédicas de Abel Salazar) ; Reixach, Natàlia (Scripps Research Institute) ; Insa, Raul (SOM-Biotech) ; Velazquez-Campoy, Adrián (Universidad de Zaragoza. Departamento de Bioquímica y Biología Celular y Molecular) ; Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Reig, Núria (SOM-Biotech) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Transthyretin (TTR) is a plasma homotetrameric protein implicated in fatal systemic amyloidoses. TTR tetramer dissociation precedes pathological TTR aggregation. Native state stabilizers are promising drugs to treat TTR amyloidoses. [...]
2016 - 10.1038/ncomms10787
Nature communications, Vol. 7 (2016) , art. 10787  
2.
13 p, 2.3 MB A quaternary tetramer assembly inhibits the deubiquitinating activity of USP25 / Liu, Bing (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Sureda-Gómez, Marta (Institut d'Investigacions Biomèdiques August Pi i Sunyer) ; Zhen, Yang (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Amador, Virginia (Institut d'Investigacions Biomèdiques August Pi i Sunyer) ; Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
USP25 deubiquitinating enzyme is a key member of the ubiquitin system, which acts as a positive regulator of the Wnt/β-catenin signaling by promoting the deubiquitination and stabilization of tankyrases. [...]
2018 - 10.1038/s41467-018-07510-5
Nature communications, Vol. 9 (2018) , art. 4973  
3.
10 p, 6.7 MB Structural analysis and evolution of specificity of the SUMO UFD E1-E2 interactions / Liu, Bing (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina) ; Lois, L. Maria (Centre de Recerca en Agrigenòmica) ; Reverter i Cendrós, David (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular
SUMO belongs to the ubiquitin-like family (UbL) of protein modifiers. SUMO is conserved among eukaryotes and is essential for the regulation of processes such as DNA damage repair, transcription, DNA replication and mitosis. [...]
2017 - 10.1038/srep41998
Scientific reports, Vol. 7 (February 2017) , art. 41998  
4.
15 p, 3.9 MB Cavity filling mutations at the thyroxine-binding site dramatically increase transthyretin stability and prevent its aggregationres / Sant'Anna, Ricardo (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Almedia, Maria Rosario (Instituto de Investigação e Inovação em Saúde da Universidade do Porto) ; Varejao, Nathalia (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Gallego Alonso, Pablo (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Esperante, Sebastián (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Ferreira, Priscilla (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ; Pereira-Henriques, Alda (Instituto de Investigação e Inovação em Saúde da Universidade do Porto) ; Palhano, Fernando L. (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ; De Carvalho, Mamede (Department Neurosciences. Hospital de Santa Maria. CHLN) ; Foguel, Debora (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ; Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Saraiva, Maria Joao (Instituto de Investigação e Inovação em Saúde da Universidade do Porto) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
More than a hundred different Transthyretin (TTR) mutations are associated with fatal systemic amyloidoses. They destabilize the protein tetrameric structure and promote the extracellular deposition of TTR as pathological amyloid fibrils. [...]
2017 - 10.1038/srep44709
Scientific reports, Vol. 7 (2017) , art. 44709  
5.
12 p, 1.7 MB Mechanistic basis of Nek7 activation through Nek9 binding and induced dimerization / Haq, Tamanna (University of Leicester. Department of Biochemistry) ; Richards, Mark W. (University of Leicester. Department of Biochemistry) ; Burgess, Selena G. (University of Leicester. Department of Biochemistry) ; Gallego Alonso, Pablo (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Yeoh, Sharon (University of Leicester. Department of Biochemistry) ; O'Regan, Laura (University of Leicester. Department of Biochemistry) ; Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Roig, Joan (Institut de Recerca Biomèdica) ; Fry, Andrew M. (University of Leicester. Department of Biochemistry) ; Bayliss, Richard (Cancer Research UK Leicester Centre)
Mitotic spindle assembly requires the regulated activities of protein kinases such as Nek7 and Nek9. Nek7 is autoinhibited by the protrusion of Tyr97 into the active site and activated by the Nek9 non-catalytic C-terminal domain (CTD). [...]
2015 - 10.1038/ncomms9771
Nature communications, Vol. 6 (2015) , art. 8771  
6.
29 p, 862.1 KB Crystal structure and mechanism of human carboxypeptidase O : insights into its specific activity for acidic residues / García Guerrero, María del Carmen (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquimica i Biologia Molecular) ; Garcia-Pardo, Javier (Institut Català de Nanociència i Nanotecnologia) ; Berenguer de la Cuesta, Esther (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquimica i Biologia Molecular) ; Fernández Álvarez, Roberto (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquimica i Biologia Molecular) ; Barfi, Gifty B. (Andrews University. Department of Biology) ; Lyons, Peter J. (Andrews University. Department of Biology) ; Avilés, Francesc X. (Francesc Xavier) (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquimica i Biologia Molecular) ; Huber, Robert (Technische Universität München) ; Lorenzo Rivera, Julia (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular)
Human metallocarboxypeptidase O (hCPO) is a recently discovered digestive enzyme localized to the apical membrane of intestinal epithelial cells. Unlike pancreatic metallocarboxypeptidases, hCPO is glycosylated and produced as an active enzyme with distinctive substrate specificity toward C-terminal (C-t) acidic residues. [...]
2018 - 10.1073/pnas.1803685115
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, Vol. 115, Issue 17 (April 2018) , p. E3932-E3939  
7.
30 p, 3.1 MB Structural insights into SUMO E1-E2 interactions in Arabidopsis uncovers a distinctive platform for securing SUMO conjugation specificity across evolution / Liu, Bing (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Lois, L. Maria (Centre de Recerca en Agrigenòmica) ; Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular)
SUMOylation of proteins involves the concerted action of the E1-activating enzyme, E2-conjugating enzyme and E3-ligases. An essential discrimination step in the SUMOylation pathway corresponds to the initial interaction between E1 ubiquitin-fold domain (UFD) and E2 enzymes. [...]
2019 - 10.1042/BCJ20190232
Biochemical Journal, Vol. 476, Issue 14 (July 2019) , p. 2127-2139  
8.
14 p, 2.3 MB SUMO-2 and PIAS1 modulate insoluble mutant huntingtin protein accumulation / O'Rourke, Jacqueline Gire (University of California) ; Gareau, Jaclyn R. (Sloan-Kettering Institute) ; Ochaba, Joseph (University of California) ; Song, Wan (University of California) ; Raskó, Tamás (Max-Delbrueck-Center for Molecular Medicine) ; Reverter i Cendrós, David (Sloan-Kettering Institute) ; Lee, John (University of Iowa) ; Mas Monteys, Alexandre (University of Iowa) ; Pallos, Judit (University of California) ; Mee, Lisa (University of California) ; Vashishtha, Malini (University of California) ; Apostol, Barbara L. (University of California) ; Nicholson, Thomas Peter (Enzo Life Sciences Ltd.) ; Illes, Katalin (University of California) ; Zhu, Ya-Zhen (University of California) ; Dasso, Mary (National Institute of Child Health and Development) ; Bates, Gillian P. (King's College London School of Medicine) ; Difiglia, Marian (Massachusetts General Hospital and Harvard Medical School) ; Davidson, Beverly (University of Iowa) ; Wanker, Erich E. (Max-Delbrueck-Center for Molecular Medicine) ; Marsh, J. Lawrence (University of California) ; Lima, Christopher D. (Sloan-Kettering Institute) ; Steffan, Joan S. (University of California) ; Thompson, Leslie M. (University of California.)
A key feature in Huntington disease (HD) is the accumulation of mutant Huntingtin (HTT) protein, which may be regulated by posttranslational modifications. Here, we define the primary sites of SUMOmodification in the amino-terminal domain of HTT, show modification downstream of this domain, and demonstrate that HTT is modified by the stress-inducible SUMO-2. [...]
2013 - 10.1016/j.celrep.2013.06.034
Cell reports, Vol. 4, Issue 2 (July 2013) , p. 362-375  
9.
2 p, 408.3 KB Identificat un nou mecanisme de regulació d'una proteïna reparadora de DNA / Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Un estudi liderat per David Reverter, investigador del IBB i del Departament de Bioquímica i Biologia Molecular de la UAB, i per Jordi Torres-Rosell, de l'IRB-Lleida, ha identificat un nou mecanisme de regulació d'una E3 SUMO lligasa, una petita proteïna molt important durant processos de reparació de trencaments en el material genètic (DNA). [...]
2018
UAB divulga, Maig 2018, p. 1-2  
10.
2 p, 399.3 KB Mecanisme d'activació d'una proteïna termòfila / Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Un equip de l'Institut de Biotecnologia i de Biomedicina (IBB), en col·laboració amb el sincrotró ALBA, ha estudiat el mecanisme d'activació per temperatura d'una esterasa termòfila, caracteritzant els canvis estructurals que sofreix la proteïna a diferents temperatures, directament relacionats amb la regulació de la seva activitat biològica. [...]
2018
UAB divulga, Abril 2018, p. 1-2  

Artículos : Encontrados 18 registros   1 - 10siguiente  ir al registro:
Documentos de investigación Encontrados 3 registros  
1.
192 p, 3.1 MB Structural and functional studies on the regulation of the USP28 de-ubiquitinase and the SENP5 de-SUMOylase / Zhen, Yang ; Reverter i Cendrós, David, dir. (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí"
USP28 és un enzim de-ubiquitinasa (DUBs), homologa a USP25, que pertany a la família USPs. USP28 s'ha involucrat en apoptosis induïda per IR i en l'estabilitat de vari regulador de DDR (Reparació de Dany al DNA). [...]
USP28 is a member of a family of deubiquitinating enzymes (DUBs), homologous to USP25, belonging to the USP family. USP28 has been involved in IR-induced apoptosis and in the stability of numerous DDR regulators. [...]

[Barcelona] : Universitat Autònoma de Barcelona, 2015  
2.
153 p, 2.0 MB Structural studies on protein-protein interactions: Analysis of the regulation of the DYNLL/LC8 binding to Nek9 and characterization of the enzymes composing the arginine deiminase pathway in mycoplasma penetrans / Gallego Alonso, Pablo ; Reverter i Cendrós, David, dir. (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular
Las interacciones proteína-proteína (PPIs, por sus siglas en inglés) son contactos físicos intencionados que se dan entre dos o más proteínas. Estas interacciones forman la red de interacciones de proteínas y forman el núcleo del sistema interatómica de toda célula viva. [...]
Protein-Protein Interactions (PPIs) are intentional physical contacts established between two or more proteins. These interactions form the large protein interaction network and are the core of the entire interatomic system of any living cell. [...]

[Barcelona] : Universitat Autònoma de Barcelona, 2015  
3.
188 p, 2.8 MB Structural and functional characterization of the SUMO proteases SENP6 and SENP7 / Alegre, Kamela Olivya ; Reverter i Cendrós, David, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí"
Intercambiar la especifidad de las isoformas de SUMO1 y SUMO2/3 para SENP6/SENP7 SENP6 y SENP7 son los miembros más divergentes de la familia de proteasas SENP y los únicos miembros que llevan cuatro inserciónes o "loops" localizadas en su dominio catalítico. [...]
Swapping the SUMO Isoform Specificity of SENP6/7 SENP6 and SENP7 are the most divergent members in the SENP family of proteases and they are the only members that bear four loop insertions dispersed throughout their catalytic domains. [...]

[Barcelona] : Universitat Autònoma de Barcelona, 2013  

Materiales académicos Encontrados 4 registros  
1.
4 p, 101.5 KB Estructura de Biomolècules [42887] / Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
- L'objectiu general del curs és proporcionar una introducció de les diferents tècniques biofísiques emprades a la recerca en Biomedicina. S'espera que l'alumne assoleixi un nivell de coneixements que li permetin entendre la utilitat del conjunt de tècniques i tecnologies biofísiques per a l'anàlisi estructural i funcional de macromolècules (proteïnes, lípids, àcids nucleics, sucres, complexos macromoleculars), d'acord amb l'estat actual de desenvolupament d'aquestes tècniques, i la seva importància en relació a les aplicacions biomèdiques. [...]
2013-14  
2.
7 p, 115.0 KB Biosenyalització i metabolisme [100759] / Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
L'assignatura Biosenyalització i Metabolisme constitueix la segona part de la matèria "Bioquímica" del Grau de Biologia i en ella s'estudien els processos que determinen el funcionament dels éssers vius en cadascun dels seus nivells d'organització des d'un punt de vista bàsic i general, com correspon a una assignatura de segon curs. [...]
2013-14  
3.
11 p, 128.6 KB Bioquímica [100812] / Piñol Ribas, Jaume (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Marquès, Mar ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
2010-11
Grau en Biologia Ambiental [813]  
4.
12 p, 112.6 KB Bioquímica [100812] / Piñol Ribas, Jaume (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
2009-10
Grau en Biologia Ambiental [813]  

¿Le interesa recibir alertas sobre nuevos resultados de esta búsqueda?
Defina una alerta personal vía correo electrónico o subscríbase al canal RSS.