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Artículos, Encontrados 8 registros
Artículos Encontrados 8 registros  
1.
13 p, 1.1 MB Repositioning tolcapone as a potent inhibitor of transthyretin amyloidogenesis and associated cellular toxicity / Sant'Anna, Ricardo (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Gallego Alonso, Pablo (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Robinson, Lei Z. (Scripps Research Institute) ; Pereira-Henriques, Alda (Instituto de Ciências Biomédicas de Abel Salazar) ; Ferreira, Nelson (Instituto de Ciências Biomédicas de Abel Salazar) ; Pinheiro, Francisca (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Esperante, Sebastián (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Pallarès i Goitiz, Irantzu (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Huertas, Oscar (SOM-Biotech) ; Almeida, Maria Rosário (Instituto de Ciências Biomédicas de Abel Salazar) ; Reixach, Natàlia (Scripps Research Institute) ; Insa, Raul (SOM-Biotech) ; Velazquez-Campoy, Adrián (Universidad de Zaragoza. Departamento de Bioquímica y Biología Celular y Molecular) ; Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Reig, Núria (SOM-Biotech) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Transthyretin (TTR) is a plasma homotetrameric protein implicated in fatal systemic amyloidoses. TTR tetramer dissociation precedes pathological TTR aggregation. Native state stabilizers are promising drugs to treat TTR amyloidoses. [...]
2016 - 10.1038/ncomms10787
Nature communications, Vol. 7 (2016) , art. 10787  
2.
13 p, 5.2 MB Discovering putative prion-like proteins in Plasmodium falciparum : a computational and experimental analysis / Pallarès i Goitiz, Irantzu (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Sánchez de Groot, Natalia (Centre de Regulació Genòmica) ; Iglesias, Valentin (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Sant'Anna, Ricardo (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Biosca, Arnau (Institut de Bioenginyeria de Catalunya) ; Fernàndez Busquets, Xavier (Institut de Bioenginyeria de Catalunya) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Prions are a singular subset of proteins able to switch between a soluble conformation and a self-perpetuating amyloid state. Traditionally associated with neurodegenerative diseases, increasing evidence indicates that organisms exploit prion-like mechanisms for beneficial purposes. [...]
2018 - 10.3389/fmicb.2018.01737
Frontiers in microbiology, Vol. 9 (Aug. 2018) , art. 1737  
3.
15 p, 3.9 MB Cavity filling mutations at the thyroxine-binding site dramatically increase transthyretin stability and prevent its aggregationres / Sant'Anna, Ricardo (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Almedia, Maria Rosario (Instituto de Investigação e Inovação em Saúde da Universidade do Porto) ; Varejao, Nathalia (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Gallego Alonso, Pablo (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Esperante, Sebastián (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Ferreira, Priscilla (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ; Pereira-Henriques, Alda (Instituto de Investigação e Inovação em Saúde da Universidade do Porto) ; Palhano, Fernando L. (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ; De Carvalho, Mamede (Department Neurosciences. Hospital de Santa Maria. CHLN) ; Foguel, Debora (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ; Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Saraiva, Maria Joao (Instituto de Investigação e Inovação em Saúde da Universidade do Porto) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
More than a hundred different Transthyretin (TTR) mutations are associated with fatal systemic amyloidoses. They destabilize the protein tetrameric structure and promote the extracellular deposition of TTR as pathological amyloid fibrils. [...]
2017 - 10.1038/srep44709
Scientific reports, Vol. 7 (2017) , art. 44709  
4.
16 p, 3.8 MB Mammalian prion protein (PrP) forms conformationally different amyloid intracellular aggregates in bacteria / Macedo, Bruno (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Sant'Anna, Ricardo (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Navarro Cantero, Susanna (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Cordeiro, Yraima (Universidade Federal do Rio de Janeiro. Faculdade de Farmácia) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Background: An increasing number of proteins are being shown to assemble into amyloid structures that lead to pathological states. Among them, mammalian prions outstand due to their ability to transmit the pathogenic conformation, becoming thus infectious. [...]
2015 - 10.1186/s12934-015-0361-y
Microbial cell factories, Vol. 14 (2015) , art. 174  
5.
14 p, 2.4 MB Structure-based analysis of A19D, a variant of transthyretin involved in familial amyloid cardiomyopathy / Ferreira, Priscila (Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica) ; Sant'Anna, Ricardo (Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica) ; Varejão, Nathalia (Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica) ; Lima, Cinthia (Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica) ; Novis, Shenia (Centro de Estudos de Paramiloidose Antônio Rodrigues de Mello) ; Barbosa, Renata V. (Centro de Estudos de Paramiloidose Antônio Rodrigues de Mello) ; Caldeira, Concy M. (SONDA. Universidade Federal do Rio de Janeiro) ; Rumjanek, Franklin D. (Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica) ; Ventura, Salvador (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Cruz, Marcia W. (Centro de Estudos de Paramiloidose Antônio Rodrigues de Mello) ; Foguel, Debora (Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular
Transthyretin (TTR) is a tetrameric beta-sheet-rich protein. Its deposits have been implicated in four different amyloid diseases. Although aggregation of the wild-type sequence is responsible for the senile form of the disease, more than one hundred variants have been described thus far, most of which confer a more amyloidogenic character to TTR, mainly because they compromise the stability of the protein in relation to monomer formation, which upon misfolding is intrinsically aggregation-prone. [...]
2013 - 10.1371/journal.pone.0082484
PloS one, Vol. 8, issue 12 (2013) , art. e82484  
6.
10 p, 1.3 MB Characterization of Amyloid Cores in Prion Domains / Sant'Anna, Ricardo (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Fernández Gallegos, Ma. Rosario (María Rosario) (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Batlle Carreras, Cristina (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Navarro Cantero, Susanna (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Sánchez de Groot, Natalia (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Serpell, Louise (University of Sussex. School of Life Sciences) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular)
Amyloids consist of repetitions of a specific polypeptide chain in a regular cross-β-sheet conformation. Amyloid propensity is largely determined by the protein sequence, the aggregation process being nucleated by specific and short segments. [...]
2016 - 10.1038/srep34274
Scientific reports, Vol. 6 (2016) , art. 34274  
7.
14 p, 3.1 MB The importance of a gatekeeper residue on the aggregation of transthyretin / Sant'Anna, Ricardo (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ; Braga, Carolina (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ; Varejão, Nathalia (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ; Pimenta, Karinne M. (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ; Graña Montes, Ricardo (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Alves, Aline (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ; Cortines, Juliana (Instituto de Microbiologia Professor Paulo de Goés) ; Cordeiro, Yraima (Universidade Federal do Rio de Janeiro. Faculdade de Farmácia) ; Ventura, Salvador (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Foguel, Debora (From the Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis, Programa de Biologia Estrutural)
Background: Proteins have adopted negative design to diminish aggregation. Results: The replacement of Lys-35 by Leu increases the amyloidogenicity of the 26-57 segment of TTR as well as the entire protein. [...]
2014 - 10.1074/jbc.M114.563981
Journal of biological chemistry, Vol. 289, no. 41 (Oct. 2014) , p. 28324-28337  
8.
10 p, 4.3 MB Protein aggregation profile of the human kinome / Graña Montes, Ricardo (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Sant'Anna de Oliveira, Ricardo (Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular)
Protein aggregation into amyloid fibrils is associated with the onset of an increasing number of human disorders, including Alzheimer's disease, diabetes, and some types of cancer. The ability to form toxic amyloids appears to be a property of most polypeptides. [...]
2012 - 10.3389/fphys.2012.00438
Frontiers in physiology, Vol. 3 (2012)  

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