Results overview: Found 133 records in 0.01 seconds.
Articles, 78 records found
Research literature, 16 records found
Course materials, 39 records found
Articles 78 records found  1 - 10nextend  jump to record:
1.
15 p, 4.1 MB Biasing the native α-synuclein conformational ensemble towards compact states abolishes aggregation and neurotoxicity / Carija, Anita (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Pinheiro, Francisca (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Pujols, Jordi (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Brás, Inês C. (University Medicine Göttingen) ; Lázaro, Diana Fernandes (University Medicine Göttingen) ; Santambrogio, Carlo (University of Milano-Bicocca. Dipartimento di Biotecnologie e Bioscienze) ; Grandori, Rita (University of Milano-Bicocca. Dipartimento di Biotecnologie e Bioscienze) ; Outeiro, Tiago F. (Max Planck Institute for Experimental Medicine) ; Navarro Cantero, Susanna (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
The aggregation of α-synuclein (α-syn) into amyloid fibrils is a major pathological hallmark of Parkinson's disease (PD) and other synucleinopathies. The mechanisms underlying the structural transition of soluble and innocuous α-syn to aggregated neurotoxic forms remains largely unknown. [...]
2019 - 10.1016/j.redox.2019.101135
Redox biology, Vol. 22 (April 2019) , art. 101135  
2.
2 p, 509.8 KB Inducing α-synuclein compaction : a new strategy for inhibiting α-synuclein aggregation? / Pinheiro, Francisca (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
2019 - 10.4103/1673-5374.259608
Neural Regeneration Research, Vol. 14, issue 11 (Nov. 2019) , p. 1897-1898  
3.
18 p, 3.6 MB hnRNPDL phase separation is regulated by alternative splicing and disease-causing mutations accelerate its aggregation / Batlle Carreras, Cristina (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Yang, Peiguo (St. Jude Children's Research Hospital. Department of Cell and Molecular Biology) ; Coughlin, Maura (St. Jude Children's Research Hospital. Department of Cell and Molecular Biology) ; Messing, James (Howard Hughes Medical Institute) ; Pesarrodona Roches, Mireia (Institut de Recerca Biomèdica) ; Szulc, Elzbieta (Institut de Recerca Biomèdica) ; Salvatella, Xavier (Institut de Recerca Biomèdica) ; Kim, Hong Joo (St. Jude Children's Research Hospital. Department of Cell and Molecular Biology) ; Taylor, J. Paul (Howard Hughes Medical Institute) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Prion-like proteins form multivalent assemblies and phase separate into membraneless organelles. Heterogeneous ribonucleoprotein D-like (hnRNPDL) is a RNA-processing prion-like protein with three alternative splicing (AS) isoforms, which lack none, one, or both of its two disordered domains. [...]
2020 - 10.1016/j.celrep.2019.12.080
Cell reports, Vol. 30, issue 4 (Jan. 2020) , p. 1117-1128  
4.
12 p, 5.4 MB The biofilm-associated surface protein Esp of Enterococcus faecalis forms amyloid-like fibers / Taglialegna, Agustina (Consejo Superior de Investigaciones Científicas (Espanya). Instituto de Agrobiotecnología) ; Matilla-Cuenca, Leticia (Consejo Superior de Investigaciones Científicas (Espanya). Instituto de Agrobiotecnología) ; Dorado-Morales, Pedro (Universidad Pública de Navarra. Departamento de Salud) ; Navarro Cantero, Susanna (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Garnett, James A. (Centre for Host Microbiome Interactions. Dental institute. King's College London) ; Lasa, Iñigo (Universidad Pública de Navarra. Departamento de Salud) ; Valle, Jaione (Consejo Superior de Investigaciones Científicas (Espanya). Instituto de Agrobiotecnología)
Functional amyloids are considered as common building block structures of the biofilm matrix in different bacteria. In previous work, we have shown that the staphylococcal surface protein Bap, a member of the Biofilm-Associated Proteins (BAP) family, is processed and the fragments containing the N-terminal region become aggregation-prone and self-assemble into amyloid-like structures. [...]
2020 - 10.1038/s41522-020-0125-2
npj biofilms and microbiomes, Vol. 6, issue 1 (2020) , art. 15  
5.
8 p, 674.6 KB DisProt : intrinsic protein disorder annotation in 2020 / Hatos, Andras (University of Padova. Department of Biomedical Sciences) ; Hajdu-Soltész, Borbála (MTA-ELTE Lendület Bioinformatics Research Group. Department of Biochemistry. Eötvös Loránd University) ; Monzon, Alexander M. (Department of Biomedical Sciences. University of Padova) ; Palopoli, Nicolas (Departamento de Ciencia y Tecnología. Universidad Nacional de Quilmes-CONICET) ; Álvarez, Lucía (Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas IIBIO. Universidad Nacional de San Martín) ; Aykac-Fas, Burcu (Computational Biology Laboratory. Danish Cancer Society Research Center) ; Bassot, Claudio (Department of Biochemistry and Biophysics and Science for Life Laboratory. Stockholm University. Box 1031) ; Benítez, Guillermo I. (Departamento de Ciencia y Tecnología. Universidad Nacional de Quilmes-CONICET) ; Bevilacqua, Martina (Department of Biomedical Sciences. University of Padova) ; Chasapi, Anastasia (Biological Computation and Process Laboratory. Chemical Process and Energy Resources Institute. Centre for Research and Technology Hellas) ; Chemes, Lucía (Departamento de Fisiología y Biología Molecular y Celular (DFBMC). Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires) ; Davey, NormanE. (Division of Cancer Biology. Institute of Cancer Research) ; Davidović, Radoslav (Laboratory for Bioinformatics and Computational Chemistry. Institute of Nuclear Sciences Vinca. University of Belgrade) ; Dunker, A. Keith (Center for Computational Biology and Bioinformatics. Indiana University School of Medicine) ; Elofsson, Arne (Department of Biochemistry and Biophysics and Science for Life Laboratory. Stockholm University. Box 1031) ; Gobeill, Julien (Swiss Institute of Bioinformatics and HES-SO\HEG) ; Foutel, Nicolás S.G. (Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas IIBIO. Universidad Nacional de San Martín) ; Sudha, Govindarajan (Department of Biochemistry and Biophysics and Science for Life Laboratory. Stockholm University. Box 1031) ; Guharoy, Mainak (VIB-VUB Center for Structural Biology. Flanders Institute for Biotechnology (VIB)) ; Horvath, Tamas (Institute of Enzymology. Research Centre for Natural Sciences. Hungarian Academy of Sciences) ; Iglesias, Valentin (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Kajava, Andrey V. (Institut de Biologie Computationnelle(IBC)) ; Kovacs, Orsolya P. (Institute of Enzymology. Research Centre for Natural Sciences. Hungarian Academy of Sciences) ; Lamb, John (Department of Biochemistry and Biophysics and Science for Life Laboratory. Stockholm University. Box 1031) ; Lambrughi, Matteo (Computational Biology Laboratory. Danish Cancer Society Research Center) ; Lazar, Tamas (VIB-VUB Center for Structural Biology. Flanders Institute for Biotechnology (VIB)) ; Leclercq, Jeremy Y. (Centre de Recherche en Biologie Cellulaire de Montpellier (CRBM). UMR 5237 CNRS. Université Montpellier) ; Leonardi, Emanuela (Fondazione Istituto di Ricerca Pediatrica (IRP). Città della Speranza) ; MacEdo-Ribeiro, Sandra (Instituto de Biologia Molecular e Celular (IBMC). Instituto de Investigação e Inovação em Saúde (i3S). Universidade Do Porto) ; MacOssay-Castillo, Mauricio (VIB-VUB Center for Structural Biology. Flanders Institute for Biotechnology (VIB)) ; Maiani, Emiliano (Computational Biology Laboratory. Danish Cancer Society Research Center) ; Manso, José A. (Instituto de Biologia Molecular e Celular (IBMC). Instituto de Investigação e Inovação em Saúde (i3S). Universidade Do Porto) ; Marino-Buslje, Cristina (Bioinformatics Unit. Fundación Instituto Leloir) ; Martínez-Pérez, Elisabeth (Bioinformatics Unit. Fundación Instituto Leloir) ; Mészáros, Bálint (MTA-ELTE Lendület Bioinformatics Research Group. Department of Biochemistry. Eötvös Loránd University) ; Mičetić, Ivan (Department of Biomedical Sciences. University of Padova) ; Minervini, Giovanni (Department of Biomedical Sciences. University of Padova) ; Murvai, Nikoletta (Institute of Enzymology. Research Centre for Natural Sciences. Hungarian Academy of Sciences) ; Necci, Marco (Department of Biomedical Sciences. University of Padova) ; Ouzounis, Christos A. (Biological Computation and Process Laboratory. Chemical Process and Energy Resources Institute. Centre for Research and Technology Hellas) ; Pajkos, Mátyás (MTA-ELTE Lendület Bioinformatics Research Group. Department of Biochemistry. Eötvös Loránd University) ; Paladin, Lisanna (Department of Biomedical Sciences. University of Padova) ; Pancsa, Rita (Institute of Enzymology. Research Centre for Natural Sciences. Hungarian Academy of Sciences) ; Papaleo, Elena (Translational Disease Systems Biology. Faculty of Health and Medical Sciences. Novo Nordisk Foundation Center. Protein Research University of Copenhagen) ; Parisi, Gustavo (Departamento de Ciencia y Tecnología. Universidad Nacional de Quilmes-CONICET) ; Pasche, Emilie (Swiss Institute of Bioinformatics and HES-SO\HEG) ; Barbosa Pereira, Pedro J. (Instituto de Biologia Molecular e Celular (IBMC). Instituto de Investigação e Inovação em Saúde (i3S). Universidade Do Porto) ; Promponas, Vasilis J. (Bioinformatics Research Laboratory. Department of Biological Sciences. University of Cyprus) ; Pujols, Jordi (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Quaglia, Federica (Department of Biomedical Sciences. University of Padova) ; Ruch, Patrick (Swiss Institute of Bioinformatics and HES-SO\HEG) ; Salvatore, Marco (Department of Biochemistry and Biophysics and Science for Life Laboratory. Stockholm University. Box 1031) ; Schad, Eva (Institute of Enzymology. Research Centre for Natural Sciences. Hungarian Academy of Sciences) ; Szabo, Beata (Institute of Enzymology. Research Centre for Natural Sciences. Hungarian Academy of Sciences) ; Szaniszló, Tamás (MTA-ELTE Lendület Bioinformatics Research Group. Department of Biochemistry. Eötvös Loránd University) ; Tamana, Stella (Bioinformatics Research Laboratory. Department of Biological Sciences. University of Cyprus) ; Tantos, Agnes (Institute of Enzymology. Research Centre for Natural Sciences. Hungarian Academy of Sciences) ; Veljkovic, Nevena (Laboratory for Bioinformatics and Computational Chemistry. Institute of Nuclear Sciences Vinca. University of Belgrade) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Vranken, Wim (Interuniversity Institute of Bioinformatics in Brussels (IB2). ULB-VUB) ; Dosztányi, Zsuzsanna (MTA-ELTE Lendület Bioinformatics Research Group. Department of Biochemistry. Eötvös Loránd University) ; Tompa, Peter (Institute of Enzymology. Research Centre for Natural Sciences. Hungarian Academy of Sciences) ; Tosatto, Silvio C.E. (CNR Institute of Neurosceince) ; Piovesan, Daminao (Department of Biomedical Sciences. University of Padova)
The Database of Protein Disorder (DisProt, URL: https://disprot. org) provides manually curated annotations of intrinsically disordered proteins from the literature. Here we report recent developments with DisProt (version 8), including the doubling of protein entries, a new disorder ontology, improvements of the annotation format and a completely new website. [...]
2020 - 10.1093/nar/gkz975
Nucleic acids research, Vol. 48, issue D1 (Jan. 2020) , p. D269-D276  
6.
34 p, 4.2 MB Staphylococcal Bap Proteins Build Amyloid Scaffold Biofilm Matrices in Response to Environmental Signals / Taglialegna, Agustina (Consejo Superior de Investigaciones Científicas (Espanya). Instituto de Agrobiotecnología) ; Navarro Cantero, Susanna (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Garnett, James A. (Queen Mary University of London. School of Biological and Chemical Sciences) ; Matthews, Steve (Imperial College London. Department of Life Sciences) ; Penades, José R. (University of Glasgow. College of Medical, Veterinary and Life Sciences) ; Lasa, Iñigo (Consejo Superior de Investigaciones Científicas (Espanya). Instituto de Agrobiotecnología) ; Valle, Jaione (Consejo Superior de Investigaciones Científicas (Espanya). Instituto de Agrobiotecnología)
Biofilms are communities of bacteria that grow encased in an extracellular matrix that often contains proteins. The spatial organization and the molecular interactions between matrix scaffold proteins remain in most cases largely unknown. [...]
2016 - 10.1371/journal.ppat.1005711
PLoS pathogens, Vol. 12, issue 6 (June 2016) , p. e1005711  
7.
3 p, 161.8 KB Editorial : protein solubility and aggregation in bacteria / Ventura, Salvador (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular
The Editorial on the research topic protein solubility and aggregation in bacteria.
2016 - 10.3389/fmicb.2016.01178
Frontiers in microbiology, Vol. 7 (July 2016) , art. 1178  
8.
16 p, 9.5 MB Characterization of Soft Amyloid Cores in Human Prion-Like Proteins / Batlle Carreras, Cristina (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Sánchez de Groot, Natalia (Centre de Regulació Genòmica) ; Iglesias, Valentin (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Navarro Cantero, Susanna (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular)
Prion-like behaviour is attracting much attention due to the growing evidences that amyloid-like self-assembly may reach beyond neurodegeneration and be a conserved functional mechanism. The best characterized functional prions correspond to a subset of yeast proteins involved in translation or transcription. [...]
2017 - 10.1038/s41598-017-09714-z
Scientific reports, Vol. 7 (2017) , art. 12134  
9.
13 p, 1.1 MB Repositioning tolcapone as a potent inhibitor of transthyretin amyloidogenesis and associated cellular toxicity / Sant'Anna, Ricardo (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Gallego Alonso, Pablo (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Robinson, Lei Z. (Scripps Research Institute) ; Pereira-Henriques, Alda (Instituto de Ciências Biomédicas de Abel Salazar) ; Ferreira, Nelson (Instituto de Ciências Biomédicas de Abel Salazar) ; Pinheiro, Francisca (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Esperante, Sebastián (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Pallarès i Goitiz, Irantzu (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Huertas, Oscar (SOM-Biotech) ; Almeida, Maria Rosário (Instituto de Ciências Biomédicas de Abel Salazar) ; Reixach, Natàlia (Scripps Research Institute) ; Insa, Raul (SOM-Biotech) ; Velazquez-Campoy, Adrián (Universidad de Zaragoza. Departamento de Bioquímica y Biología Celular y Molecular) ; Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Reig, Núria (SOM-Biotech) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Transthyretin (TTR) is a plasma homotetrameric protein implicated in fatal systemic amyloidoses. TTR tetramer dissociation precedes pathological TTR aggregation. Native state stabilizers are promising drugs to treat TTR amyloidoses. [...]
2016 - 10.1038/ncomms10787
Nature communications, Vol. 7 (2016) , art. 10787  
10.
13 p, 5.2 MB Discovering putative prion-like proteins in Plasmodium falciparum : a computational and experimental analysis / Pallarès i Goitiz, Irantzu (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Sánchez de Groot, Natalia (Centre de Regulació Genòmica) ; Iglesias, Valentin (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Sant'Anna, Ricardo (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Biosca, Arnau (Institut de Bioenginyeria de Catalunya) ; Fernàndez Busquets, Xavier (Institut de Bioenginyeria de Catalunya) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Prions are a singular subset of proteins able to switch between a soluble conformation and a self-perpetuating amyloid state. Traditionally associated with neurodegenerative diseases, increasing evidence indicates that organisms exploit prion-like mechanisms for beneficial purposes. [...]
2018 - 10.3389/fmicb.2018.01737
Frontiers in microbiology, Vol. 9 (Aug. 2018) , art. 1737  

Articles : 78 records found   1 - 10nextend  jump to record:
Research literature 16 records found  1 - 10next  jump to record:
1.
168 p, 8.7 MB A Multidisciplinary insight into the determinants of protein aggregation / Čarija, Anita, autor. ; Ventura Zamora, Salvador, supervisor acadèmic. ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular
Els trastorns neurodegeneratius crònics, condicions mèdiques que afecten a la població principalment a la seva darrera etapa de vida, representen un problema molt important a la societat moderna. Per això, trobar nous mètodes de diagnòstic i teràpies per tractar aquestes patologies representa un objectiu que cada vegada es presenta com més urgent. [...]
Chronic neurodegenerative disorders, the medical conditions that strike primarily mid- to late-life population, represent a major issue of modern society. Therefore, finding new diagnostic and therapeutic approaches to treat these disorders is a goal of increasing urgency. [...]

[Bellaterra] : Universitat Autònoma de Barcelona, 2018.  
2.
1 p, 3.6 MB Prion-like proteins, phase separation and neurodegenerative disorders / Gil García, Marcos ; Ventura, Salvador, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
2016
Grau en Bioquímica [814]  
3.
215 p, 7.5 MB From sequence to structure : determinants of functional and non-functional protein aggregation / Marinelli, Patrizia ; Ventura, Salvador, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Navarro Cantero, Susanna, dir (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular
El estudio de la agregación proteica representa un campo de investigación desafiante que abarca tanto el área biomédica como la biotecnológica. El creciente número de enfermedades humanas asociadas a la acumulación de agregados amiloides, así como la formación de depósitos intracelulares durante la producción recombinante de proteínas terapéuticas en modelos celulares ha impulsado la investigación para comprender y desarrollar estrategias contra la agregación de proteínas. [...]
The study of protein aggregation represents a challenging research field which embraces from biomedical to biotechnological areas. The growing number of human diseases associated to the deposition of amyloid aggregates as well as the formation of intracellular protein deposits during the recombinant production of therapeutic proteins in cell factories has pushed the research to understand and develop strategies against protein aggregation. [...]

Bellaterra : Universitat Autònoma de Barcelona, 2015  
4.
171 p, 3.7 MB Analysis of different evolutionary strategies to prevent protein aggregation / Graña Montes, Ricardo ; Ventura, Salvador, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular
En els darrers 15 anys, l'estudi de l'agregació de proteïnes ha evolucionat de ser una part de la química de proteïnes que tradicionalment generava poc interès, a convertir-se en una àrea d'investigació dinàmica que ha ampliat el seu abast a diferents camps de recerca incloenthi la bioquímica, la biotecnologia, la nanotecnologia y la biomedicina. [...]
In the last 15 years, the study of protein aggregation has evolved from a mostly neglected topic of protein chemistry to a highly dynamic research area which has expanded its implications through different fields including biochemistry, biotechnology, nanotechnology and biomedicine. [...]

[Barcelona] : Universitat Autònoma de Barcelona, 2014  
5.
199 p, 6.0 MB Characterization of intracellular protein aggregates / Villar i Piqué, Anna ; Ventura, Salvador, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular
Durant les últimes dècades, l'agregació de proteïnes ha esdevingut un tema d'investigació molt dinàmic que s'estén transversalment per diferents camps de recerca, incloent la bioquímica, la biotecnologia, la biomedicina i la nanotecnologia. [...]
During the last decades, protein aggregation has become a dynamic research topic extending across distinct investigation fields, including biochemistry, biotechnology, biomedicine and nanotechnology. [...]

[Barcelona] : Universitat Autònoma de Barcelona, 2013  
6.
1 p, 1.3 MB New proteins with prion-like domains involved in neurodegenerative disease / Domingo Pelegrin, Marina ; Ventura, Salvador, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
2014
Grau en Bioquímica [814]  
7.
1 p, 2.5 MB Identification of new neurodegenerative diseases / Diaz-Caballero, Marta ; Ventura, Salvador, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
2014
Grau en Bioquímica [814]  
8.
1 p, 3.8 MB Finding proteins with prion-like domains and their involvement in neurodegenerative diseases : FUS and HNRNPD / Carmona Ule, Nuria ; Ventura, Salvador, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
2014
Grau en Biotecnologia [815]  
9.
1 p, 1.6 MB The role of prion-like proteins in human diseases : TAF15 and HNRPDL / Ventura Molina, Júlia ; Ventura, Salvador, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
2014
Grau en Biotecnologia [815]  
10.
182 p, 7.8 MB Modelos proteicos para el estudio de la agregación amiloide in vitro e in vivo / Espargaró Colomé, Alba ; Ventura Pedret, Salvador, dir. ; Sabaté Lagunas, Raimon, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular
Durante los últimos años la agregación proteica se ha convertido en un tema de elevada importancia en biología, biotecnología y medicina. Un número creciente de evidencias demuestran fehacientemente que el mal plegamiento de proteínas y su agregación, muchas veces en forma de fibras amiloides, conlleva la formación de depósitos celulares insolubles que son los responsables finales de un creciente número de enfermedades humanas. [...]
In recent years, protein aggregation has become a topic of great importance in biology, biotechnology and medicine areas. A growing body of evidences show conclusively that the protein misfolding and aggregation, often in the form of amyloid fibrils, leading to the formation of insoluble cellular deposits that are ultimately responsible for an increasing number of human diseases. [...]

[Barcelona] : Universitat Autònoma de Barcelona, 2013  

Research literature : 16 records found   1 - 10next  jump to record:
Course materials 39 records found  1 - 10nextend  jump to record:
1.
4 p, 103.0 KB Pràctiques Professionals [42400] / Egea Sánchez, Raquel ; Barbadilla Prados, Antoni ; Ruíz Panadero, Alfredo ; Senar Rosell, Miquel Àngel ; Ventura Zamora, Salvador ; Marechal, Jean-Didier Pierre ; Coronado Zamora, Marta ; Yero Corona, Daniel ; Marco Sola, Santiago ; Masgrau Fontanet, Laura ; Conchillo Solé, Oscar ; González Ruíz, Juan Ramón ; Casillas Viladerrams, Sònia ; Daura Ribera, Xavier ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
1 El principal objectiu d'aquestes pràctiques és promoure la interacció dels estudiants amb els ambients de recerca i professional que hi ha al seu voltant.
1 El principal objetivo de estas prácticas es promover la interacción de los estudiantes con los ambientes de investigación y profesional que hay a su alrededor.

2020-21
Máster Universitario en Bioinformática / Bioinformatics [1112]
3 documents
2.
6 p, 107.4 KB Laboratori integrat 3 [100884] / Ventura Zamora, Salvador ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
L'assignatura de Laboratori Integrat III forma part d'un conjunt de set assignatures que es distribueixen al llarg dels sis primers semestres del Grau en Bioquímica. L'objectiu formatiu d'aquestes assignatures és l'adquisició de competències pràctiques de l'estudiant. [...]
La asignatura de Laboratorio Integrado III forma parte de un conjunto de siete asignaturas que se distribuyen a lo largo de los seis primeros semestres del Grado en Bioquímica. El objetivo formativo de estas asignaturas es la adquisición de competencias prácticas del estudiante. [...]

2020-21
Grau en Bioquímica [814]
3 documents
3.
6 p, 111.0 KB Química i enginyeria de proteïnes [100857] / Ventura Zamora, Salvador ; Navarro Cantero, Susana ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
L'assignatura Química e Ingenyeria de Proteïnes forma part de la materia "Biologia Molecular" i en ella s'estudien les característiques estructurals i funcionals dels aminoàcids i les proteïnes tant des d'un punt de vista basic com aplicat. [...]
La asignatura Química e ingeniería de Proteínas forma parte de la materia "Biología Molecular" y en ella se estudian las características estructurales y funcionales de los aminoácidos y las proteínas tanto desde un punto de vista básico como aplicado. [...]

2020-21
Grau en Bioquímica [814]
3 documents
4.
6 p, 107.6 KB Laboratori integrat 3 [100884] / Ventura Zamora, Salvador ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
L'assignatura de Laboratori Integrat III forma part d'un conjunt de set assignatures que es distribueixen al llarg dels sis primers semestres del Grau en Bioquímica. L'objectiu formatiu d'aquestes assignatures és l'adquisició de competències pràctiques de l'estudiant. [...]
La asignatura de Laboratorio Integrado III forma parte de un conjunto de siete asignaturas que se distribuyen a lo largo de los seis primeros semestres del Grado en Bioquímica. El objetivo formativo de estas asignaturas es la adquisición de competencias prácticas del estudiante. [...]

2019-20
Grau en Bioquímica [814]
3 documents
5.
6 p, 111.0 KB Química i enginyeria de proteïnes [100857] / Ventura Zamora, Salvador ; Navarro Cantero, Susana ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
L'assignatura Química e Ingenyeria de Proteïnes forma part de la materia "Biologia Molecular" i en ella s'estudien les característiques estructurals i funcionals dels aminoàcids i les proteïnes tant des d'un punt de vista basic com aplicat. [...]
La asignatura Química e ingeniería de Proteínas forma parte de la materia "Biología Molecular" y en ella se estudian las características estructurales y funcionales de los aminoácidos y las proteínas tanto desde un punto de vista básico como aplicado. [...]

2019-20
Grau en Bioquímica [814]
3 documents
6.
6 p, 86.1 KB Laboratori integrat 3 [100884] / Ventura Zamora, Salvador ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
L'assignatura de Laboratori Integrat III forma part d'un conjunt de set assignatures que es distribueixen al llarg dels sis primers semestres del Grau en Bioquímica. L'objectiu formatiu d'aquestes assignatures és l'adquisició de competències pràctiques de l'estudiant. [...]
The subject of the Integrated Laboratory III is part of a set of seven subjects that are distributed throughout the first six semesters of the Degree in Biochemistry. The educational objective of these subjects is the acquisition by the student of practical skills. [...]
La asignatura de Laboratorio Integrado III forma parte de un conjunto de siete asignaturas que se distribuyen a lo largo de los seis primeros semestres del Grado en Bioquímica. El objetivo formativo de estas asignaturas es la adquisición de competencias prácticas del estudiante. [...]

2018-19
Grau en Bioquímica [814]
3 documents
7.
7 p, 85.6 KB Química i enginyeria de proteïnes [100857] / Ventura Zamora, Salvador ; Navarro Cantero, Susana ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
L'assignatura Química e Ingenyeria de Proteïnes forma part de la materia "Biologia Molecular" i en ella s'estudien les característiques estructurals i funcionals dels aminoàcids i les proteïnes tant des d'un punt de vista basic com aplicat. [...]
The subject Chemical and Protein Engineering is part of the subject "Molecular Biology", in which the structural and functional characteristics of amino acids and proteins are studied from a basic and applied point of view. [...]
La asignatura Química e ingeniería de Proteínas forma parte de la materia "Biología Molecular" y en ella se estudian las características estructurales y funcionales de los aminoácidos y las proteínas tanto desde un punto de vista básico como aplicado. [...]

2018-19
Grau en Bioquímica [814]
3 documents
8.
6 p, 89.3 KB DNA Recombinant: Fonaments i Aplicacions Avançades [42895] / Casamayor Gracia, Antonio ; Ariño Carmona, Joaquín (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Biosca Vaqué, José Antonio (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Ponte Marull, Immaculada (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Ventura Zamora, Salvador ; Piñol Ribas, Jaume (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Roher Armentia, Nerea (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Biologia, de Fisiologia i d'Immunologia) ; Pallarès i Goitiz, Irantzu (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Roque Córdova, Alicia (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
L'objectiu principal del curs és el de proporcionar una formació avançada i rigorosa, alhora que didàctica, de la diversitat de tècniques de DNA recombinant, tant bàsiques com avançades. Així, en finalitzar el mòdul l'alumne haurà aconseguit un coneixement sòlid sobre les diferents tècniques que impliquen la manipulació de 1 l'alumne haurà aconseguit un coneixement sòlid sobre les diferents tècniques que impliquen la manipulació de DNA recombinant utilitzades actualment en els laboratoris d'investigació, així com les seves utilitats i limitacions. [...]
The main goal of the course is to provide an advanced and rigorous training about a diversity of recombinant DNA techniques, both basic and advanced. So, at the end of the module the student will have achieved a solid knowledge of different techniques involving the manipulation of recombinant DNA currently used in research 1 knowledge of different techniques involving the manipulation of recombinant DNA currently used in research laboratories as well as profits and limitations. [...]
El objetivo principal del curso es el de proporcionar una formación avanzada y rigurosa, a la vez que didáctica, de la diversidad de técnicas de DNA recombinante, tanto básicas como avanzadas. Así, al finalizar el módulo el alumno habrá conseguido un conocimiento sólido sobre las diferentes técnicas que implican la manipulación 1 el alumno habrá conseguido un conocimiento sólido sobre las diferentes técnicas que implican la manipulación de DNA recombinante utilizadas actualmente en los laboratorios de investigación, así como sus utilidades y limitaciones. [...]

2017-18
Màster Universitari en Bioquímica, Biologia Molecular i Biomedicina [1153]
3 documents
9.
6 p, 84.7 KB Química i enginyeria de proteïnes [100857] / Ventura Zamora, Salvador ; Navarro Cantero, Susana ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
L'assignatura Química e Ingenyeria de Proteïnes forma part de la materia "Biologia Molecular" i en ella s'estudien les característiques estructurals i funcionals dels aminoàcids i les proteïnes tant des d'un punt de vista basic com aplicat. [...]
The subject Chemical and Protein Engineering is part of the subject "Molecular Biology", in which the structural and functional characteristics of amino acids and proteins are studied from a basic and applied point of view. [...]
La asignatura Química e ingeniería de Proteínas forma parte de la materia "Biología Molecular" y en ella se estudian las características estructurales y funcionales de los aminoácidos y las proteínas tanto desde un punto de vista básico como aplicado. [...]

2017-18
Grau en Bioquímica [814]
3 documents
10.
5 p, 78.6 KB Bioinformàtica [100948] / Ventura Zamora, Salvador ; Julia Sape, Maria Margarita ; Navarro Cantero, Susana ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
La matèria impartida durant aquest curs constitueix una visió introductòria a la bioinformàtica. Aquesta assignatura esta dirigida a estudiants de Biotecnologia de tercer curs (5e semestre) i correspon a un assignatura teorica de 3 crèdits. [...]
The subject taught during this course is an introductory vision of bioinformatics. This subject is aimed at students of Biotechnology of the third year (5th semester) and corresponds to a theoretical subject of 3 credits. [...]
La materia impartida durante este curso constituye una visión introductoria a la bioinformática. Esta asignatura está dirigida a estudiantes de Biotecnología de tercer curso (5e semestre) y corresponde a un asignatura teórica de 3 créditos. [...]

2017-18
Grau en Biotecnologia [815]
3 documents

Course materials : 39 records found   1 - 10nextend  jump to record:
See also: similar author names
1 Ventura, S.
11 Ventura, Salvador,
Interested in being notified about new results for this query?
Set up a personal email alert or subscribe to the RSS feed.