Resultados globales: 158 registros encontrados en 0.02 segundos.
Artículos, Encontrados 96 registros
Documentos de investigación, Encontrados 21 registros
Materiales académicos, Encontrados 41 registros
Artículos Encontrados 96 registros  1 - 10siguientefinal  ir al registro:
1.
11 p, 433.0 KB Computational methods to predict protein aggregation / Navarro, Susanna (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
In most cases, protein aggregation stems from the establishment of non-native intermolecular contacts. The formation of insoluble protein aggregates is associated with many human diseases and is a major bottleneck for the industrial production of protein-based therapeutics. [...]
2022 - 10.1016/j.sbi.2022.102343
Current Opinion in Structural Biology, Vol. 73 (april 2022) , p. 102343  
2.
3 p, 455.5 KB Special Issue : "Inflammation, Oxidative Stress and Protein Aggregation; Any Links?" / Žerovnik, Eva (Jožef Stefan Institute. Department of Biochemistry and Molecular and Structural Biology) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Jerala, Nataša Kopitar (Jožef Stefan Institute. Department of Biochemistry and Molecular and Structural Biology) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular
2020 - 10.3390/cells9112461
Cells, Vol. 9, Issue 11 (November 2020) , art. 2461  
3.
12 p, 5.2 MB Functionalized Prion-Inspired Amyloids for Biosensor Applications / Díaz-Caballero, Marta (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Navarro, Susanna (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Protein amyloid nanofibers provide a biocompatible platform for the development of functional nanomaterials. However, the functionalities generated up to date are still limited. Typical building blocks correspond to aggregation-prone proteins and peptides, which must be modified by complex and expensive reactions post-assembly. [...]
2021 - 10.1021/acs.biomac.1c00222
Biomacromolecules, Vol. 22, Issue 7 (July 2021) , p. 2822-2833  
4.
15 p, 2.9 MB Cryptic amyloidogenic regions in intrinsically disordered proteins : Function and disease association / Santos, Jaime (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Pallarès i Goitiz, Irantzu (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Iglesias, Valentin (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
The amyloid conformation is considered a fundamental state of proteins and the propensity to populate it a generic property of polypeptides. Multiple proteome-wide analyses addressed the presence of amyloidogenic regions in proteins, nurturing our understanding of their nature and biological implications. [...]
2021 - 10.1016/j.csbj.2021.07.019
Computational and Structural Biotechnology Journal, Vol. 19 (July 2021) , p. 4192-4206  
5.
14 p, 2.8 MB Critical assessment of protein intrinsic disorder prediction / Necci, Marco (University of Padua. Department of Biomedical Sciences) ; Piovesan, Damiano (University of Padua. Department of Biomedical Sciences) ; Hoque, M.T. (University of New Orleans. Computer Science) ; Walsh, I. (Agency for Science, Technology and Research. Bioprocessing Technology Institute) ; Iqbal, S. (Broad Institute of MIT and Harvard. Center for Psychiatric Research) ; Vendruscolo, M. (University of Cambridge. Centre for Misfolding Diseases. Department of Chemistry) ; Sormanni, P. (University of Cambridge. Centre for Misfolding Diseases. Department of Chemistry) ; Wang, C. (Columbia University. Department of Medicine) ; Raimondi, D. (ESAT-STADIUS. KU Leuven) ; Sharma, R. (Fiji National University) ; Zhou, Y. (Griffith University. Institute for Glycomics and School of Information and Communication Technology) ; Litfin, T. (Griffith University. Institute for Glycomics and School of Information and Communication Technology) ; Galzitskaya, Oxxana V (Russian Academy of Sciences. Institute of Theoretical and Experimental Biophysics) ; Lobanov, M.Y. (Russian Academy of Sciences. Institute of Protein Research) ; Vranken, W. (Vrije Universiteit Brussel. Interuniversity Institute of Bioinformatics in Brussels) ; Wallner, B. (Linköping University. Department of Physics, Chemistry and Biology) ; Mirabello, C. (Linköping University. Department of Physics, Chemistry and Biology) ; Malhis, N. (University of British Columbia. Michael Smith Laboratories) ; Dosztányi, Z. (Eötvös Loránd University. Department of Biochemistry) ; Erdős, G. (Eötvös Loránd University. Department of Biochemistry) ; Mészáros, B. (European Molecular Biology Laboratory. Structural and Computational Biology Unit) ; Gao, J. (Nankai University. School of Mathematical Sciences and LPMC) ; Wang, K. (Nankai University. School of Mathematical Sciences and LPMC) ; Hu, G. (Nankai University. School of Statistics and Data Science) ; Wu, Z. (Nankai University. School of Mathematical Sciences and LPMC) ; Sharma, A. (University of the South Pacific. School of Engineering and Physics) ; Hanson, J. (Griffith University. School of Engineering and Built Environment. Signal Processing Laboratory Griffith University. School of Engineering and Built Environment. Signal Processing Laboratory Signal Processing Laboratory. School of Engineering and Built Environment. Griffith University) ; Callebaut, I. (Sorbonne Université. Institut de Minéralogie, de Physique des Matériaux et de Cosmochimie. Muséum National d'Histoire Naturelle) ; Bitard-Feildel, T. (Sorbonne Université. Institut de Minéralogie, de Physique des Matériaux et de Cosmochimie. Muséum National d'Histoire Naturelle) ; Orlando, G. (VIB-KU Leuven. Switch Laboratorium.) ; Peng, Z. (Tianjin University. Center for Applied Mathematics) ; Xu, J. (Toyota Technological Institute at Chicago) ; Wang, S. (Toyota Technological Institute at Chicago) ; Jones, D.T. (University College London) ; Cozzetto, D. (University College London) ; Meng, F. (University of Alberta. Department of Electrical and Computer Engineering) ; Yan, J. (University of Alberta. Department of Electrical and Computer Engineering) ; Gsponer, J. (University of British Columbia. Michael Smith Laboratories) ; Cheng, J. (University of Missouri. Department of Electrical Engineering and Computer Science) ; Wu, T. (University of Missouri. Department of Electrical Engineering and Computer Science) ; Kurgan, L. (Virginia Commonwealth University. Department of Computer Science) ; Promponas, V.J. (University of Cyprus. Department of Biological Sciences. Bioinformatics Research Laboratory) ; Tamana, S. (University of Cyprus. Department of Biological Sciences. Bioinformatics Research Laboratory) ; Marino-Buslje, C. (Fundación Instituto Leloir (Buenos Aires, Argentina)) ; Martínez-Pérez, E. (Fundación Instituto Leloir (Buenos Aires, Argentina)) ; Chasapi, Anastasia (Centre for Research & Technology Hellas. Chemical Process & Energy Resources Institute) ; Ouzounis, C. (Centre for Research & Technology Hellas. Chemical Process & Energy Resources Institute) ; Dunker, A.K. (Indiana University School of Medicine. Center for Computational Biology and Bioinformatics) ; Kajava, A.V. (University of Montpellier. Centre de Recherche en Biologie cellulaire de Montpellier) ; Leclercq, J.Y. (University of Montpellier. Centre de Recherche en Biologie cellulaire de Montpellier) ; Aykac-Fas, B. (Danish Cancer Society Research Center) ; Lambrughi, M. (Danish Cancer Society Research Center) ; Maiani, Emiliano (Danish Cancer Society Research Center) ; Papaleo, E. (Danish Cancer Society Research Center) ; Chemes, L.B. (Universidad Nacional de San Martín. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas) ; Álvarez, L. (Universidad Nacional de San Martín. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas) ; González-Foutel, N.S. (Universidad Nacional de San Martín. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas) ; Iglesias, Valentin (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Pujols, Jordi (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Palopoli, N. (Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología) ; Benítez, G.I. (Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología) ; Parisi, G. (Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología) ; Bassot, Claudio (Stockholm University. Department of Biochemistry and Biophysics and Science for Life Laboratory) ; Elofsson, A. (Stockholm University. Department of Biochemistry and Biophysics and Science for Life Laboratory) ; Govindarajan, S. (Stockholm University. Department of Biochemistry and Biophysics and Science for Life Laboratory) ; Lamb, J. (Stockholm University. Department of Biochemistry and Biophysics and Science for Life Laboratory) ; Salvatore, M. (Copenhagen University. Department of Biology) ; Hatos, A. (University of Padua. Department of Biomedical Sciences) ; Monzon, A.M. (University of Padua. Department of Biomedical Sciences) ; Bevilacqua, M. (University of Padua. Department of Biomedical Sciences) ; Mičetić, I. (University of Padua. Department of Biomedical Sciences) ; Minervini, G. (University of Padua. Department of Biomedical Sciences) ; Paladin, L. (University of Padua. Department of Biomedical Sciences) ; Quaglia, F. (University of Padua. Department of Biomedical Sciences) ; Leonardi, E. (University of Padova - Pediatric Research Institute. Città della Speranza. Department of Woman and Child Health) ; Davey, N. (The Institute of Cancer Research. Chelsea) ; Horvath, T. (Research Centre for Natural Sciences. Institute of Enzymology) ; Kovacs, O.P. (Research Centre for Natural Sciences. Institute of Enzymology) ; Murvai, Nikoletta (Research Centre for Natural Sciences. Institute of Enzymology) ; Pancsa, R. (Research Centre for Natural Sciences. Institute of Enzymology) ; Schad, Eva (Research Centre for Natural Sciences. Institute of Enzymology) ; Szabo, B. (Research Centre for Natural Sciences. Institute of Enzymology) ; Tantos, A. (Research Centre for Natural Sciences. Institute of Enzymology) ; Macedo-Ribeiro, S. (Universidade do Porto. Instituto de Biologia Molecular e Celular and Instituto de Investigação e Inovação em Saúde) ; Manso, J.A. (Universidade do Porto. Instituto de Biologia Molecular e Celular and Instituto de Investigação e Inovação em Saúde) ; Pereira, P.J.B. (Universidade do Porto. Instituto de Biologia Molecular e Celular and Instituto de Investigação e Inovação em Saúde) ; Davidović, R. (University of Belgrade. Vinča Institute of Nuclear Sciences - National Institute of thе Republic of Serbia.) ; Veljkovic, N. (University of Belgrade. Vinča Institute of Nuclear Sciences - National Institute of thе Republic of Serbia.) ; Hajdu-Soltész, B. (Eötvös Loránd University. Department of Biochemistry) ; Pajkos, M. (Eötvös Loránd University. Department of Biochemistry) ; Szaniszló, T. (Eötvös Loránd University. Department of Biochemistry) ; Guharoy, M. (Vrije Universiteit Brussel. Structural Biology Brussels) ; Lazar, T. (Vrije Universiteit Brussel. Structural Biology Brussels) ; Macossay-Castillo, M. (Vrije Universiteit Brussel. Structural Biology Brussels) ; Tompa, P. (Vrije Universiteit Brussel. Structural Biology Brussels) ; Tosatto, Silvio (University of Padua. Department of Biomedical Sciences)
Intrinsically disordered proteins, defying the traditional protein structure-function paradigm, are a challenge to study experimentally. Because a large part of our knowledge rests on computational predictions, it is crucial that their accuracy is high. [...]
2021 - 10.1038/s41592-021-01117-3
Nature Methods, Vol. 18 (May 2021) , p. 472-481  
6.
18 p, 1.3 MB Prion-like proteins : from computational approaches to proteome-wide analysis / Gil-Garcia, Marcos (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Iglesias, Valentin (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Pallarès i Goitiz, Irantzu (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Prions are self-perpetuating proteins able to switch between a soluble state and an aggregated-and-transmissible conformation. These proteinaceous entities have been widely studied in yeast, where they are involved in hereditable phenotypic adaptations. [...]
2021 - 10.1002/2211-5463.13213
FEBS Open Bio, Vol. 11, Issue 9 (September 2021) , p. 2400-2417  
7.
14 p, 2.5 MB Disease-associated mutations impacting BC-loop flexibility trigger long-range transthyretin tetramer destabilization and aggregation / Esperante, Sebastián A. (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Varejāo, Nathalia (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Pinheiro, Francisca (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Sant'Anna, Ricardo (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Luque-Ortega, Juan Román (Centro de Investigaciones Biológicas Margarita Salas) ; Alfonso, Carlos (Centro de Investigaciones Biológicas Margarita Salas) ; Sora, Valentina (Technical University of Denmark. Cancer Systems Biology, Health and Technology Department) ; Papaleo, Elena (Technical University of Denmark. Cancer Systems Biology, Health and Technology Department) ; Rivas, Germán (Centro de Investigaciones Biológicas Margarita Salas) ; Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Hereditary transthyretin amyloidosis (ATTR) is an autosomal dominant disease characterized by the extracellular deposition of the transport protein transthyretin (TTR) as amyloid fibrils. Despite the progress achieved in recent years, understanding why different TTR residue substitutions lead to different clinical manifestations remains elusive. [...]
2021 - 10.1016/j.jbc.2021.101039
Journal of biological chemistry, Vol. 297, Issue 3 (September 2021) , art. 101039  
8.
11 p, 2.4 MB Multifunctional antibody-conjugated coiled-coil protein nanoparticles for selective cell targeting / Gil-Garcia, Marcos (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Ventura, Salvador (Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Nanostructures decorated with antibodies (Abs) are applied in bioimaging and therapeutics. However, most covalent conjugation strategies affect Abs functionality. In this study, we aimed to create protein-based nanoparticles to which intact Abs can be attached through tight, specific, and noncovalent interactions. [...]
2021 - 10.1016/j.actbio.2021.06.040
Acta Biomaterialia, Vol. 131 (September 2021) , p. 472-482  
9.
15 p, 2.9 MB MED15 prion-like domain forms a coiled-coil responsible for its amyloid conversion and propagation / Batlle Carreras, Cristina (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Calvo, Isabel (Institut de Ciència i Tecnologia de Barcelona. Institut de Recerca en Biomedicina) ; Iglesias, Valentin (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; J. Lynch, Cian (Institut de Ciència i Tecnologia de Barcelona. Institut de Recerca en Biomedicina) ; Gil-Garcia, Marcos (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Serrano, Manuel (Institut de Ciència i Tecnologia de Barcelona. Institut de Recerca en Biomedicina) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular
A disordered to β-sheet transition was thought to drive the functional switch of Q/N-rich prions, similar to pathogenic amyloids. However, recent evidence indicates a critical role for coiled-coil (CC) regions within yeast prion domains in amyloid formation. [...]
2021 - 10.1038/s42003-021-01930-8
Communications Biology, Vol. 4 (March 2021) , art. 414  
10.
9 p, 1.1 MB Atomistic fibrillar architectures of polar prion-inspired heptapeptides / Peccati, Francesca (Centro de Investigación Cooperativa en Biociencias. Basque Research and Technology Alliance) ; Díaz-Caballero, Marta (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Navarro, Susanna (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Rodríguez Santiago, Luis (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Sodupe Roure, Mariona (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química
This article provides the computational prediction of the atomistic architectures resulting from self-assembly of the polar heptapeptide sequences NYNYNYN, SYSYSYS and GYGYGYG. Using a combination of molecular dynamics and a newly developed tool for non-covalent interaction analysis, we uncover the properties of a new class of bionanomaterials, including hydrogen-bonded polar zippers, and the relationship between peptide composition, fibril geometry and weak interaction networks. [...]
2020 - 10.1039/d0sc05638c
Chemical science, Vol. 11, Issue 48 (December 2020) , p. 13143-13151  

Artículos : Encontrados 96 registros   1 - 10siguientefinal  ir al registro:
Documentos de investigación Encontrados 21 registros  1 - 10siguientefinal  ir al registro:
1.
194 p, 7.0 MB Bioinformatic analysis on the determinants of protein aggregation and conformational conversion / Iglesias Mas, Valentín ; Ventura Zamora, Salvador, dir.
L'agregació de proteïnes ha passat de ser gairebé una curiositat biofísica sense major interès a un dels camps més actius de la recerca, especialment des que es va esbrinar que podia ser la causa de diverses malalties en humans. [...]
La agregación de proteínas ha pasado de ser prácticamente una curiosidad biofísica sin mayor interés a uno de los campos más activos de la investigación, especialmente desde que se dilucidó como el causante de diversas enfermedades en humanos. [...]
Protein aggregation has moved from being an almost neglected biophysical curiosity to a central research field mostly due to aggregating proteins causing debilitating conditions in humans. The aggregation propensity of polypeptidic sequences is primarily dictated by their amino acid sequence, which delimits the possible interactions between amino acids. [...]
Universitat Autònoma de Barcelona. Programa de Doctorat en Bioquímica, Biologia Molecular i Biomedicina.

2021  
2.
285 p, 10.3 MB Connection between protein disorder, folding and aggregation : Physiological and Pathological implications / Pujols Pujol, Jordi ; Avilés, Francesc X. (Francesc Xavier), dir. ; Ventura Zamora, Salvador, dir.
Les Proteïnes o Regions Intrínsecament Desordenades (IDPs, IDRs) son una classe de polipèptids que són incapaços d'adoptar una estructura tridimensional definida en el seu estat natiu. La seva funció depèn de la flexibilitat estructural i de la fluctuació entre un conjunt de conformacions diferents. [...]
Las proteínas o Regiones Intrínsecamente Desordenadas (IDPs, IDRs) son una clase de polipéptidos incapaces de adoptar una estructura tridimensional definida en su estado nativo. Su función depende de la flexibilidad estructural y de la fluctuación entre un conjunto de diferentes conformaciones. [...]
Intrinsically Disordered Proteins (IDPs) and Regions (IDRs) are a class of polypeptides that lack defined three-dimensional structures. Instead, they populate a dynamic ensemble of flexible conformers that endorse them with unique properties to interact with multiple partners and mediate in signal transduction. [...]

2021  
3.
221 p, 7.9 MB Prion inspired nanomaterials and their biomedical applications / Wang, Weiqiang ; Ventura Zamora, Salvador, dir. ; Navarro, Susanna, dir.
Els amiloides presenten una estructura fibril·lar molt ordenada. Molts d'aquests conjunts de proteïnes apareixen associats a malalties humanes. No obstant això, es pot aprofitar la naturalesa controlable, estable, ajustable i robusta de les fibres amiloides per crear nanomaterials amb una àmplia gamma d'aplicacions. [...]
Los amiloides muestran una estructura fibrilar altamente ordenada. Muchos de estos ensamblajes aparecen asociados a enfermedades humanas. No obstante, la naturaleza controlable, estable, modulable y robusta de las fibras amiloides se puede emplear para construir nanomateriales notables con una amplia gama de aplicaciones. [...]
Amyloids display a highly ordered fibrillar structure. Many of these assemblies appear associated with human disease. However, the controllable, stable, tunable, and robust nature of amyloid fibrils can be exploited to build up remarkable nanomaterials with a wide range of applications. [...]

2020  
4.
198 p, 5.7 MB Human prion-like proteins and their relevance in disease / Batlle Carreras, Cristina ; Ventura i Zamora, Salvador, dir. ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular
Les "prion-like proteins" han anat adquirint una atenció cada cop major en els últims anys. El seu interès recau en: i) la seva implicació en malalties degeneratives; ii) la quantitat d'elles que presenten mutacions genètiques que augmenten el risc a patir la malaltia; iii) la seva habilitat d'establir interaccions proteiques; i iv) la seva participació en la formació dels orgànuls sense membrana. [...]
Las "prion-like proteins" han ido adquiriendo una atención cada vez mayor en los últimos años. Su interés se debe a: i) su implicación en enfermedades degenerativas; ii) la cantidad de ella que presentan mutaciones genéticas que aumentan el riesgo de sufrir la enfermedad; iii) su habilidad en establecer interacciones proteicas; iv) su participación en la formación de orgánulos sin membrana. [...]
Prion-like proteins have attracted significant attention in the last years. The interest in these polypeptides owes to: i) their implication in degenerative diseases; ii) the presence of disease-causing mutations that increase the risk to develop the disease; iii) their ability to establish protein-protein interactions; and iv) their participation in membraneless organelles formation. [...]

[Barcelona] : Universitat Autònoma de Barcelona, 2021.  
5.
257 p, 16.0 MB Prion inspired assemblies to build up functional bionanomaterials / Díaz Caballero, Marta ; Ventura Zamora, Salvador, dir. ; Navarro, Susanna, dir. ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular
Malgrat l'ensamblatge amiloide ha estat tradicionalment relacionat amb malaltia, en les darreres dues dècades, s'ha ressaltat la seva implicació en importants funcions biològiques. Aquestes troballes han incrementat l'interès per al desenvolupament de nanomaterials inspirats en amiloides en múltiples àrees com la biomedicina, la nanoelectrònica, les ciències mediambientals o la nanotecnologia. [...]
Pese a que el ensamblaje amiloide se ha relacionado tradicionalmente con las enfermedades, en las últimas dos décadas, se ha destacado su implicación en importantes funciones biológicas. Estos hallazgos han incrementado el interés por el desarrollo de nanomateriales inspirados en amiloides en múltiples áreas como la biomedicina, la nanoelectrónica, las ciencias medioambientales o la nanotecnologia. [...]
Despite amyloid scaffolds have been traditionally related to disease, in the last two decades, it has been highlighted their involvement in important biological functions. These findings raised the interest in the development of amyloid based nanomaterials in multiple areas like biomedicine, nanoelectronics, environmental sciences and nanotechnology. [...]

[Barcelona] : Universitat Autònoma de Barcelona, 2021.  
6.
168 p, 8.7 MB A Multidisciplinary insight into the determinants of protein aggregation / Carija, Anita ; Ventura Zamora, Salvador, dir. ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular
Els trastorns neurodegeneratius crònics, condicions mèdiques que afecten a la població principalment a la seva darrera etapa de vida, representen un problema molt important a la societat moderna. Per això, trobar nous mètodes de diagnòstic i teràpies per tractar aquestes patologies representa un objectiu que cada vegada es presenta com més urgent. [...]
Chronic neurodegenerative disorders, the medical conditions that strike primarily mid- to late-life population, represent a major issue of modern society. Therefore, finding new diagnostic and therapeutic approaches to treat these disorders is a goal of increasing urgency. [...]

[Bellaterra] : Universitat Autònoma de Barcelona, 2018.  
7.
1 p, 3.6 MB Prion-like proteins, phase separation and neurodegenerative disorders / Gil García, Marcos ; Ventura, Salvador, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
2016
Grau en Bioquímica [814]  
8.
215 p, 7.5 MB From sequence to structure : determinants of functional and non-functional protein aggregation / Marinelli, Patrizia ; Ventura, Salvador, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Navarro, Susanna, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular
El estudio de la agregación proteica representa un campo de investigación desafiante que abarca tanto el área biomédica como la biotecnológica. El creciente número de enfermedades humanas asociadas a la acumulación de agregados amiloides, así como la formación de depósitos intracelulares durante la producción recombinante de proteínas terapéuticas en modelos celulares ha impulsado la investigación para comprender y desarrollar estrategias contra la agregación de proteínas. [...]
The study of protein aggregation represents a challenging research field which embraces from biomedical to biotechnological areas. The growing number of human diseases associated to the deposition of amyloid aggregates as well as the formation of intracellular protein deposits during the recombinant production of therapeutic proteins in cell factories has pushed the research to understand and develop strategies against protein aggregation. [...]

Bellaterra : Universitat Autònoma de Barcelona, 2015  
9.
171 p, 3.7 MB Analysis of different evolutionary strategies to prevent protein aggregation / Graña Montes, Ricardo ; Ventura, Salvador, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular
En els darrers 15 anys, l'estudi de l'agregació de proteïnes ha evolucionat de ser una part de la química de proteïnes que tradicionalment generava poc interès, a convertir-se en una àrea d'investigació dinàmica que ha ampliat el seu abast a diferents camps de recerca incloenthi la bioquímica, la biotecnologia, la nanotecnologia y la biomedicina. [...]
In the last 15 years, the study of protein aggregation has evolved from a mostly neglected topic of protein chemistry to a highly dynamic research area which has expanded its implications through different fields including biochemistry, biotechnology, nanotechnology and biomedicine. [...]

[Barcelona] : Universitat Autònoma de Barcelona, 2014  
10.
199 p, 6.0 MB Characterization of intracellular protein aggregates / Villar i Piqué, Anna ; Ventura, Salvador, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular
Durant les últimes dècades, l'agregació de proteïnes ha esdevingut un tema d'investigació molt dinàmic que s'estén transversalment per diferents camps de recerca, incloent la bioquímica, la biotecnologia, la biomedicina i la nanotecnologia. [...]
During the last decades, protein aggregation has become a dynamic research topic extending across distinct investigation fields, including biochemistry, biotechnology, biomedicine and nanotechnology. [...]

[Barcelona] : Universitat Autònoma de Barcelona, 2013  

Documentos de investigación : Encontrados 21 registros   1 - 10siguientefinal  ir al registro:
Materiales académicos Encontrados 41 registros  1 - 10siguientefinal  ir al registro:
1.
7 p, 108.9 KB Laboratori integrat 3 [100884] / Ventura Zamora, Salvador ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
L'assignatura de Laboratori Integrat III forma part d'un conjunt de set assignatures que es distribueixen al llarg dels sis primers semestres del Grau en Bioquímica. L'objectiu formatiu d'aquestes assignatures és l'adquisició de competències pràctiques de l'estudiant. [...]
The subject of the Integrated Laboratory III is part of a set of seven subjects that are distributed throughout the first six semesters of the Degree in Biochemistry. The educational objective of these subjects is the acquisition by the student of practical skills. [...]
La asignatura de Laboratorio Integrado III forma parte de un conjunto de siete asignaturas que se distribuyen a lo largo de los seis primeros semestres del Grado en Bioquímica. El objetivo formativo de estas asignaturas es la adquisición de competencias prácticas del estudiante. [...]

2021-22
Grau en Bioquímica [814]
3 documentos
2.
7 p, 114.3 KB Química i enginyeria de proteïnes [100857] / Ventura Zamora, Salvador ; Navarro Cantero, Susana ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
L'assignatura Química e Ingenyeria de Proteïnes forma part de la materia "Biologia Molecular" i en ella s'estudien les característiques estructurals i funcionals dels aminoàcids i les proteïnes tant des d'un punt de vista basic com aplicat. [...]
The subject Chemical and Protein Engineering is part of the subject "Molecular Biology", in which the structural and functional characteristics of amino acids and proteins are studied from a basic and applied point of view. [...]
La asignatura Química e ingeniería de Proteínas forma parte de la materia "Biología Molecular" y en ella se estudian las características estructurales y funcionales de los aminoácidos y las proteínas tanto desde un punto de vista básico como aplicado. [...]

2021-22
Grau en Bioquímica [814]
3 documentos
3.
4 p, 103.0 KB Pràctiques Professionals [42400] / Egea, Raquel ; Barbadilla Prados, Antoni ; Ruíz Panadero, Alfredo ; Senar Rosell, Miquel Àngel ; Ventura Zamora, Salvador ; Marechal, Jean-Didier Pierre ; Coronado Zamora, Marta ; Yero Corona, Daniel ; Marco Sola, Santiago ; Masgrau Fontanet, Laura ; Conchillo-Solé, Oscar ; González Ruíz, Juan Ramón ; Casillas Viladerrams, Sònia ; Daura i Ribera, Xavier ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
1 El principal objectiu d'aquestes pràctiques és promoure la interacció dels estudiants amb els ambients de recerca i professional que hi ha al seu voltant.
1 El principal objetivo de estas prácticas es promover la interacción de los estudiantes con los ambientes de investigación y profesional que hay a su alrededor.

2020-21
Màster Universitari en Bioinformàtica / Bioinformatics [1112]
3 documentos
4.
6 p, 107.4 KB Laboratori integrat 3 [100884] / Ventura Zamora, Salvador ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
L'assignatura de Laboratori Integrat III forma part d'un conjunt de set assignatures que es distribueixen al llarg dels sis primers semestres del Grau en Bioquímica. L'objectiu formatiu d'aquestes assignatures és l'adquisició de competències pràctiques de l'estudiant. [...]
La asignatura de Laboratorio Integrado III forma parte de un conjunto de siete asignaturas que se distribuyen a lo largo de los seis primeros semestres del Grado en Bioquímica. El objetivo formativo de estas asignaturas es la adquisición de competencias prácticas del estudiante. [...]

2020-21
Grau en Bioquímica [814]
3 documentos
5.
6 p, 111.0 KB Química i enginyeria de proteïnes [100857] / Ventura Zamora, Salvador ; Navarro Cantero, Susana ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
L'assignatura Química e Ingenyeria de Proteïnes forma part de la materia "Biologia Molecular" i en ella s'estudien les característiques estructurals i funcionals dels aminoàcids i les proteïnes tant des d'un punt de vista basic com aplicat. [...]
La asignatura Química e ingeniería de Proteínas forma parte de la materia "Biología Molecular" y en ella se estudian las características estructurales y funcionales de los aminoácidos y las proteínas tanto desde un punto de vista básico como aplicado. [...]

2020-21
Grau en Bioquímica [814]
3 documentos
6.
6 p, 107.6 KB Laboratori integrat 3 [100884] / Ventura Zamora, Salvador ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
L'assignatura de Laboratori Integrat III forma part d'un conjunt de set assignatures que es distribueixen al llarg dels sis primers semestres del Grau en Bioquímica. L'objectiu formatiu d'aquestes assignatures és l'adquisició de competències pràctiques de l'estudiant. [...]
La asignatura de Laboratorio Integrado III forma parte de un conjunto de siete asignaturas que se distribuyen a lo largo de los seis primeros semestres del Grado en Bioquímica. El objetivo formativo de estas asignaturas es la adquisición de competencias prácticas del estudiante. [...]

2019-20
Grau en Bioquímica [814]
3 documentos
7.
6 p, 111.0 KB Química i enginyeria de proteïnes [100857] / Ventura Zamora, Salvador ; Navarro Cantero, Susana ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
L'assignatura Química e Ingenyeria de Proteïnes forma part de la materia "Biologia Molecular" i en ella s'estudien les característiques estructurals i funcionals dels aminoàcids i les proteïnes tant des d'un punt de vista basic com aplicat. [...]
La asignatura Química e ingeniería de Proteínas forma parte de la materia "Biología Molecular" y en ella se estudian las características estructurales y funcionales de los aminoácidos y las proteínas tanto desde un punto de vista básico como aplicado. [...]

2019-20
Grau en Bioquímica [814]
3 documentos
8.
6 p, 86.1 KB Laboratori integrat 3 [100884] / Ventura Zamora, Salvador ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
L'assignatura de Laboratori Integrat III forma part d'un conjunt de set assignatures que es distribueixen al llarg dels sis primers semestres del Grau en Bioquímica. L'objectiu formatiu d'aquestes assignatures és l'adquisició de competències pràctiques de l'estudiant. [...]
The subject of the Integrated Laboratory III is part of a set of seven subjects that are distributed throughout the first six semesters of the Degree in Biochemistry. The educational objective of these subjects is the acquisition by the student of practical skills. [...]
La asignatura de Laboratorio Integrado III forma parte de un conjunto de siete asignaturas que se distribuyen a lo largo de los seis primeros semestres del Grado en Bioquímica. El objetivo formativo de estas asignaturas es la adquisición de competencias prácticas del estudiante. [...]

2018-19
Grau en Bioquímica [814]
3 documentos
9.
7 p, 85.6 KB Química i enginyeria de proteïnes [100857] / Ventura Zamora, Salvador ; Navarro Cantero, Susana ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
L'assignatura Química e Ingenyeria de Proteïnes forma part de la materia "Biologia Molecular" i en ella s'estudien les característiques estructurals i funcionals dels aminoàcids i les proteïnes tant des d'un punt de vista basic com aplicat. [...]
The subject Chemical and Protein Engineering is part of the subject "Molecular Biology", in which the structural and functional characteristics of amino acids and proteins are studied from a basic and applied point of view. [...]
La asignatura Química e ingeniería de Proteínas forma parte de la materia "Biología Molecular" y en ella se estudian las características estructurales y funcionales de los aminoácidos y las proteínas tanto desde un punto de vista básico como aplicado. [...]

2018-19
Grau en Bioquímica [814]
3 documentos
10.
6 p, 89.3 KB DNA Recombinant: Fonaments i Aplicacions Avançades [42895] / Casamayor Gracia, Antonio ; Ariño Carmona, Joaquín (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Biosca Vaqué, José Antonio (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Ponte Marull, Immaculada (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Ventura Zamora, Salvador ; Piñol Ribas, Jaume (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Roher Armentia, Nerea (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Biologia Cel·lular, de Fisiologia i d'Immunologia) ; Pallarès i Goitiz, Irantzu (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Roque Córdova, Alicia (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
L'objectiu principal del curs és el de proporcionar una formació avançada i rigorosa, alhora que didàctica, de la diversitat de tècniques de DNA recombinant, tant bàsiques com avançades. Així, en finalitzar el mòdul l'alumne haurà aconseguit un coneixement sòlid sobre les diferents tècniques que impliquen la manipulació de 1 l'alumne haurà aconseguit un coneixement sòlid sobre les diferents tècniques que impliquen la manipulació de DNA recombinant utilitzades actualment en els laboratoris d'investigació, així com les seves utilitats i limitacions. [...]
The main goal of the course is to provide an advanced and rigorous training about a diversity of recombinant DNA techniques, both basic and advanced. So, at the end of the module the student will have achieved a solid knowledge of different techniques involving the manipulation of recombinant DNA currently used in research 1 knowledge of different techniques involving the manipulation of recombinant DNA currently used in research laboratories as well as profits and limitations. [...]
El objetivo principal del curso es el de proporcionar una formación avanzada y rigurosa, a la vez que didáctica, de la diversidad de técnicas de DNA recombinante, tanto básicas como avanzadas. Así, al finalizar el módulo el alumno habrá conseguido un conocimiento sólido sobre las diferentes técnicas que implican la manipulación 1 el alumno habrá conseguido un conocimiento sólido sobre las diferentes técnicas que implican la manipulación de DNA recombinante utilizadas actualmente en los laboratorios de investigación, así como sus utilidades y limitaciones. [...]

2017-18
Màster Universitari en Bioquímica, Biologia Molecular i Biomedicina [1153]
3 documentos

Materiales académicos : Encontrados 41 registros   1 - 10siguientefinal  ir al registro:
Vea también: autores con nombres similares
5 Ventura, S.
11 Ventura, Salvador,
3 Ventura, Sergi
¿Le interesa recibir alertas sobre nuevos resultados de esta búsqueda?
Defina una alerta personal vía correo electrónico o subscríbase al canal RSS.