|
1.
|
|
23 p, 12.1 MB |
Both Amyloid-β Peptide and Tau Protein Are Affected by an Anti-Amyloid-β Antibody Fragment in Elderly 3xTg-AD Mice
/
Ramos Roda, Alejandro. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Montoliu Gaya, Laia (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Serra-Mir, Gabriel (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Villegas Hernández, Sandra (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Alzheimer's disease (AD) is the most common dementia worldwide. According to the amyloid hypothesis,the early accumulation of the Aβ-peptide triggers tau phosphorylation,synaptic dysfunction, and eventually neuronal death leading to cognitive impairment, as well as behavioral and psychological symptoms of dementia. [...]
2020 -  10.3390/ijms21186630
International journal of molecular sciences, Vol. 21, Núm. 18 (September 2020) , art. 6630
|
|
|
2.
|
|
12 p, 1.7 MB |
Functional inclusion bodies produced in the yeast Pichia pastoris
/
Rueda, Fabián (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ;
Gasser, Brigitte (Austrian Centre of Industrial Biotechnology) ;
Sánchez Chardi, Alejandro (Universitat Autònoma de Barcelona. Servei de Microscòpia) ;
Roldán, Mónica (Universitat Autònoma de Barcelona. Servei de Microscòpia) ;
Villegas Hernández, Sandra (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Puxbaum, Verena (Austrian Centre of Industrial Biotechnology (ACIB)) ;
Ferrer Miralles, Neus (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ;
Unzueta Elorza, Ugutz (Institut d'Investigació Biomèdica Sant Pau) ;
Vázquez Gómez, Esther (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ;
García Fruitós, Elena (Institut de Recerca i Tecnologia Agroalimentàries) ;
Mattanovich, Diethard (Austrian Centre of Industrial Biotechnology) ;
Villaverde Corrales, Antonio (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Genètica i de Microbiologia) ;
Universitat Autònoma de Barcelona
Background: Bacterial inclusion bodies (IBs) are non-toxic protein aggregates commonly produced in recombinant bacteria. They are formed by a mixture of highly stable amyloid-like fibrils and releasable protein species with a significant extent of secondary structure, and are often functional. [...]
2016 - 10.1186/s12934-016-0565-9
Microbial cell factories, Vol. 15 (2016) , art. 166
|
|
|
3.
|
|
|
4.
|
|
2 p, 273.9 KB |
La mort neuronal en Alzheimer es dona per l'acumulació intraneuronal del pèptid beta-amiloide
/
Villegas Hernández, Sandra (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Investigadors del Departament de Bioquímica i Biologia Molecular, dirigits per la doctora Sandra Villegas, han determinat el tipus de neurones afectades en el cervell de ratolins models de la malaltia d'Alzheimer, i han trobat una relació directa entre l'acumulació intraneuronal del pèptid beta-amiloide (Aβ) i la supervivència cel·lular. [...]
Investigadores del Departamento de Bioquímica y Biología Molecular, dirigidos por la Dra. Sandra Villegas, han determinado el tipo de neuronas afectadas en el cerebro de ratones modelo de la enfermedad de Alzheimer, y han encontrado una relación directa entre la acumulación intraneuronal del péptido beta-amiloide (Aβ) y la supervivencia celular. [...]
2018
UAB divulga, Gener 2018, p. 1-2
2 documents
|
|
|
5.
|
|
35 p, 1.1 MB |
Conformational and functional variants of CD44-targeted protein nanoparticles bio-produced in bacteria
/
Pesarrodona Roches, Mireia (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Genètica i de Microbiologia) ;
Fernández, Yolanda (CIBER de Bioingeniería, Biomateriales y Nanomedicina (Barcelona)) ;
Foradada, Laia (Hospital Universitari Vall d'Hebron) ;
Sánchez Chardi, Alejandro (Universitat Autònoma de Barcelona. Servei de Microscòpia) ;
Conchillo-Solé, Oscar (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ;
Unzueta Elorza, Ugutz (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Genètica i de Microbiologia) ;
Xu, Zhikun (CIBER de Bioingeniería, Biomateriales y Nanomedicina (Barcelona)) ;
Roldán, Mónica (Universitat Autònoma de Barcelona. Servei de Microscòpia) ;
Villegas Hernández, Sandra (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Ferrer Miralles, Neus (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Genètica i de Microbiologia) ;
Schwartz, Simó (CIBER de Bioingeniería, Biomateriales y Nanomedicina (Barcelona)) ;
Rinas, Ursula (Leibniz University of Hannover. Technical Chemistry & Life Science) ;
Daura i Ribera, Xavier (Institució Catalana de Recerca i Estudis Avançats) ;
Abasolo, Ibane (CIBER de Bioingeniería, Biomateriales y Nanomedicina (Barcelona)) ;
Vázquez Gómez, Esther (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Genètica i de Microbiologia) ;
Villaverde Corrales, Antonio (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Genètica i de Microbiologia)
Biofabrication is attracting interest as a means to produce nanostructured functional materials because of its operational versatility and full scalability. Materials based on proteins are especially appealing, as the structure and functionality of proteins can be adapted by genetic engineering. [...]
2016 - 10.1088/1758-5090/8/2/025001
Biofabrication, Vol. 8 Núm 2 (Abril 2016) , p. 25001
|
|
|
6.
|
|
13 p, 2.6 MB |
The Impact of Extra-Domain Structures and PostTranslational Modifications in the Folding/Misfolding Behaviour of the Third PDZ Domain of MAGUK Neuronal Protein PSD-95
/
Murciano Calles, Javier (Universidad de Granada. Departamento de Química Física) ;
Marin Argany, Marta (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Cobos, Eva S. (Universidad de Granada. Departamento de Química Física) ;
Villegas Hernández, Sandra (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Martínez, José C. (Universidad de Granada. Departamento de Química Física)
The modulation of binding affinities and specificities by post-translational modifications located out from the binding pocket of the third PDZ domain of PSD-95 (PDZ3) has been reported recently. It is achieved through an intra-domain electrostatic network involving some charged residues in the β2-β3 loop (were a succinimide modification occurs), the α3 helix (an extra-structural element that links the PDZ3 domain with the following SH3 domain in PSD-95, and contains the phosphorylation target Tyr397), and the ligand peptide. [...]
2014 - 10.1371/journal.pone.0098124
PloS one, Vol. 9, Num. 5 (2014) , p. e98124
|
|
|
7.
|
|
44 p, 2.3 MB |
Early intervention in the 3xTg-AD mice with an amyloid β-antibody fragment ameliorates first hallmarks of Alzheimer disease
/
Giménez Llort, Lydia (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ;
Rivera Hernández, Geovanny (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Marin Argany, Marta (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Sánchez Quesada, José Luis (Institut d'Investigació Biomèdica Sant Pau) ;
Villegas Hernández, Sandra (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Universitat Autònoma de Barcelona
The single-chain variable fragment, scFv-h3D6, has been shown to prevent in vitro toxicity induced by the amyloid β (Aβ) peptide in neuroblastoma cell cultures by withdrawing Aβ oligomers from the amyloid pathway. [...]
2013 - 10.4161/mabs.25424
MAbs, Vol. 5 Issue 5(Sep 2013) , p. 665-864
|
|
|
8.
|
|
17 p, 1.5 MB |
Loss of deep cerebellar nuclei neurons in the 3xTg-AD mice and protection by an anti-amyloid β antibody fragmen
/
Esquerda-Canals, Gisela (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Martí Clúa, Joaquim (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Biologia Cel·lular, de Fisiologia i d'Immunologia) ;
Rivera Hernández, Geovanny (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Giménez Llort, Lydia (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ;
Villegas Hernández, Sandra (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
The therapeutic potential of scFv-h3D6 has recently been shown in the 3xTg-AD mice. A clear effect on amyloid β (Aβ) oligomers and certain apolipoproteins in the brain was found, but no effect was seen in the cerebellum. [...]
2013 - 10.4161/mabs.25428
MAbs, Vol. 5 Issue 5 (Sep.-Oct. 2013) , p. 660-664
|
|
|
9.
|
|
2 p, 1.3 MB |
Elongation of the C-terminal domain of an anti-amyloid β single-chain variable fragment increases its thermodynamic stability and decreases its aggregation tendency
/
Rivera Hernández, Geovanny (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Marin Argany, Marta (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Blasco Moreno, B. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Bonet, Jaume (Universitat Pompeu Fabra. Unitat de Recerca en Informàtica Biomèdica) ;
Oliva Miguel, Baldomero (Universitat Pompeu Fabra. Unitat de Recerca en Informàtica Biomèdica) ;
Villegas Hernández, Sandra (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Amyloid β (Aβ) immunotherapy is considered a promising approach to Alzheimer disease treatment. In contrast to the use of complete antibodies, administration of single-chain variable fragments (scFv) has not been associated with either eningoencephalitis or cerebral hemorrhage. [...]
2013 - 10.4161/mabs.25382
MAbs, Vol. 5 Issue 5 (Sep.-Oct. 2013) , p. 678-689
|
|
|
10.
|
|
2 p, 138.7 KB |
Un fragment d'anticòs que podria actuar contra l'Alzheimer
/
Villegas Hernández, Sandra (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Investigadors de la Unitat de Biociències del Departament de Bioquímica i Biologia Molecular han produït un fragment d'anticòs específic contra els agregats solubles del pèptid A#, responsables de la toxicitat i la mort cel·lular característiques de la malaltia d'Alzheimer, i han demostrat la seva efectivitat en cultiu de neuroblastoma humà, alhora que han revelat el mecanisme pel qual el fragment d'anticòs retira el pèptid A# de la via amiloide. [...]
Investigadores de la Unitat de Biociències del Departament de Bioquímica i Biologia Molecular han producido un fragmento de anticuerpo específico contra los agregados solubles del péptido Aβ, responsables de la toxicidad i la muerte celular características de la enfermedad de Alzheimer, y han demostrado su efectividad en cultivos de neuroblastoma humano, a la vez que han revelado el mecanismo mediante el cual el fragmento de anticuerpo retira el péptido Aβ de la vía amiloide. [...]
2011
UAB divulga, setembre 2011, p. 1-2
2 documents
|
|
guest ::
email alert
or subscribe to the 
RSS feed.
