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15 p, 2.0 MB Identification of a novel polyfluorinated compound as a lead to inhibit human enzymes aldose reductase and AKR1B10 : structure determination of both ternary complexes and implications for drug design / Cousido-Siah, Alexandra (Institut de Génétique et de Biologie Moléculaire et Cellulaire (Illkirch, França)) ; Ruiz, Francesc X. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Mitschler, André (Institut de Génétique et de Biologie Moléculaire et Cellulaire (Illkirch, França)) ; Porte Orduna, Sergio (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; de Lera Ángel R. (Universidade de Vigo. Departamento de Química Orgánica) ; Martín, María J. (Parque Tecnológico de León. Biomar Microbial Technologies S.A.) ; Manzanaro, Sonia (Parque Tecnológico de León. Biomar Microbial Technologies S.A.) ; de la Fuente, Jesús A. (Parque Tecnológico de León. Biomar Microbial Technologies S.A.) ; Terwesten, Felix (Universität Marburg. Department of Pharmaceutical Chemistry) ; Betz, Michael (Universität Marburg. Department of Pharmaceutical Chemistry) ; Klebe, Gerhard (Universität Marburg. Department of Pharmaceutical Chemistry) ; Farrés i Vicén, Jaume (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Parés i Casasampera, Xavier (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Podjarny, Alberto (Institut de Génétique et de Biologie Moléculaire et Cellulaire (Illkirch, França))
Aldo-keto reductases (AKRs) are mostly monomeric enzymes which fold into a highly conserved ([alpha]/[beta])8 barrel, while their substrate specificity and inhibitor selectivity are determined by interaction with residues located in three highly variable external loops. [...]
2014 - 10.1107/S1399004713033452
Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography, Vol. 70 (December 2014) , p. 889-903  

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