Resultados globales: 56 registros encontrados en 0.02 segundos.
Artículos, Encontrados 49 registros
Documentos de investigación, Encontrados 7 registros
Artículos Encontrados 49 registros  1 - 10siguientefinal  ir al registro:
1.
11 p, 1.0 MB Histopathology, microbiology and the inflammatory process associated with Sarcoptes scabiei infection in the Iberian ibex, Capra pyrenaica / Espinosa, José (Universidad de Jaén. Departamento de Biología Animal, Vegetal y Ecología) ; Pérez, Jesús M. (Universidad de Jaén. Departamento de Biología Animal, Vegetal y Ecología) ; Ráez-Bravo, Arián (Universitat Autònoma de Barcelona. Servei d'Ecopatologia de Fauna Salvatge) ; López Olvera, Jorge R. (Universitat Autònoma de Barcelona. Servei d'Ecopatologia de Fauna Salvatge) ; Lavín González, Santiago (Universitat Autònoma de Barcelona. Servei d'Ecopatologia de Fauna Salvatge) ; Tvarijonaviciute, Asta (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Medicina i Cirurgia Animals) ; Cano-Manuel, Francisco J. (Espacio Natural Sierra Nevada) ; Granados, José Enrique (Espacio Natural Sierra Nevada) ; Fandos, Paulino (Agencia de Medio Ambiente y Agua, Isla de la Cartuja) ; Soriguer, Ramón C. (Estación Biológica de Doñana) ; Romero, Diego (Universidad de Murcia. Área de Toxicología) ; Velarde, Roser (Universitat Autònoma de Barcelona. Servei d'Ecopatologia de Fauna Salvatge)
Sarcoptic mange has been identified as the most significant infectious disease affecting the Iberian ibex (Capra pyrenaica). Despite several studies on the effects of mange on ibex, the pathological and clinical picture derived from sarcoptic mange infestation is still poorly understood. [...]
2017 - 10.1186/s13071-017-2542-5
Parasites & vectors, Vol. 10 Núm. 1 (Desembre 2017) , p. 596  
2.
10 p, 724.4 KB Agreement of amyloid PET and CSF biomarkers for Alzheimer's disease on Lumipulse / Alcolea, Daniel (Institut d'Investigació Biomèdica Sant Pau) ; Pegueroles, Jordi (Institut d'Investigació Biomèdica Sant Pau) ; Muñoz, Laia (Institut d'Investigació Biomèdica Sant Pau) ; Camacho, Valle (Institut d'Investigació Biomèdica Sant Pau) ; López-Mora, Diego (Institut d'Investigació Biomèdica Sant Pau) ; Fernández-León, Alejandro (Institut d'Investigació Biomèdica Sant Pau) ; Le Bastard, Nathalie (Fujirebio Europe) ; Huyck, Els (Fujirebio Europe) ; Nadal, Alicia (Fujirebio Iberia) ; Olmedo, Verónica (Fujirebio Iberia) ; Sampedro, Frederic (Centro de Investigación Biomédica en Red de Enfermedades Neurodegenerativas) ; Montal, Victor (Institut d'Investigació Biomèdica Sant Pau) ; Vilaplana, Eduard (Institut d'Investigació Biomèdica Sant Pau) ; Clarimón, Jordi (Institut d'Investigació Biomèdica Sant Pau) ; Blesa, Rafael (Institut d'Investigació Biomèdica Sant Pau) ; Fortea, Juan (Institut d'Investigació Biomèdica Sant Pau) ; Lleó, Alberto (Institut d'Investigació Biomèdica Sant Pau) ; Universitat Autònoma de Barcelona
To determine the cutoffs that optimized the agreement between 18 F-Florbetapir positron emission tomography (PET) and A β 1-42, A β 1-40, tTau, pTau and their ratios measured in cerebrospinal fluid (CSF) on the LUMIPULSE G600II instrument, we quantified the levels of these four biomarkers in 94 CSF samples from participants of the Sant Pau Initiative on Neurodegeneration (SPIN cohort) using the Lumipulse G System with available 18 F-Florbetapir imaging. [...]
2019 - 10.1002/acn3.50873
Annals of Clinical and Translational Neurology, Vol. 6 (august 2019) , p. 1815-1824  
3.
15 p, 4.1 MB Biasing the native α-synuclein conformational ensemble towards compact states abolishes aggregation and neurotoxicity / Carija, Anita (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Pinheiro, Francisca (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Pujols, Jordi (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Brás, Inês C. (University Medicine Göttingen) ; Lázaro, Diana Fernandes (University Medicine Göttingen) ; Santambrogio, Carlo (University of Milano-Bicocca. Dipartimento di Biotecnologie e Bioscienze) ; Grandori, Rita (University of Milano-Bicocca. Dipartimento di Biotecnologie e Bioscienze) ; Outeiro, Tiago F. (Max Planck Institute for Experimental Medicine) ; Navarro Cantero, Susanna (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
The aggregation of α-synuclein (α-syn) into amyloid fibrils is a major pathological hallmark of Parkinson's disease (PD) and other synucleinopathies. The mechanisms underlying the structural transition of soluble and innocuous α-syn to aggregated neurotoxic forms remains largely unknown. [...]
2019 - 10.1016/j.redox.2019.101135
Redox biology, Vol. 22 (April 2019) , art. 101135  
4.
18 p, 3.6 MB hnRNPDL phase separation is regulated by alternative splicing and disease-causing mutations accelerate its aggregation / Batlle Carreras, Cristina (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Yang, Peiguo (St. Jude Children's Research Hospital. Department of Cell and Molecular Biology) ; Coughlin, Maura (St. Jude Children's Research Hospital. Department of Cell and Molecular Biology) ; Messing, James (Howard Hughes Medical Institute) ; Pesarrodona Roches, Mireia (Institut de Recerca Biomèdica) ; Szulc, Elzbieta (Institut de Recerca Biomèdica) ; Salvatella, Xavier (Institut de Recerca Biomèdica) ; Kim, Hong Joo (St. Jude Children's Research Hospital. Department of Cell and Molecular Biology) ; Taylor, J. Paul (Howard Hughes Medical Institute) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Prion-like proteins form multivalent assemblies and phase separate into membraneless organelles. Heterogeneous ribonucleoprotein D-like (hnRNPDL) is a RNA-processing prion-like protein with three alternative splicing (AS) isoforms, which lack none, one, or both of its two disordered domains. [...]
2020 - 10.1016/j.celrep.2019.12.080
Cell reports, Vol. 30, issue 4 (Jan. 2020) , p. 1117-1128  
5.
3 p, 161.8 KB Editorial : protein solubility and aggregation in bacteria / Ventura, Salvador (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular
The Editorial on the research topic protein solubility and aggregation in bacteria.
2016 - 10.3389/fmicb.2016.01178
Frontiers in microbiology, Vol. 7 (July 2016) , art. 1178  
6.
16 p, 9.5 MB Characterization of Soft Amyloid Cores in Human Prion-Like Proteins / Batlle Carreras, Cristina (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Sánchez de Groot, Natalia (Centre de Regulació Genòmica) ; Iglesias, Valentin (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Navarro Cantero, Susanna (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular)
Prion-like behaviour is attracting much attention due to the growing evidences that amyloid-like self-assembly may reach beyond neurodegeneration and be a conserved functional mechanism. The best characterized functional prions correspond to a subset of yeast proteins involved in translation or transcription. [...]
2017 - 10.1038/s41598-017-09714-z
Scientific reports, Vol. 7 (2017) , art. 12134  
7.
13 p, 1.1 MB Repositioning tolcapone as a potent inhibitor of transthyretin amyloidogenesis and associated cellular toxicity / Sant'Anna, Ricardo (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Gallego Alonso, Pablo (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Robinson, Lei Z. (Scripps Research Institute) ; Pereira-Henriques, Alda (Instituto de Ciências Biomédicas de Abel Salazar) ; Ferreira, Nelson (Instituto de Ciências Biomédicas de Abel Salazar) ; Pinheiro, Francisca (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Esperante, Sebastián (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Pallarès i Goitiz, Irantzu (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Huertas, Oscar (SOM-Biotech) ; Almeida, Maria Rosário (Instituto de Ciências Biomédicas de Abel Salazar) ; Reixach, Natàlia (Scripps Research Institute) ; Insa, Raul (SOM-Biotech) ; Velazquez-Campoy, Adrián (Universidad de Zaragoza. Departamento de Bioquímica y Biología Celular y Molecular) ; Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Reig, Núria (SOM-Biotech) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Transthyretin (TTR) is a plasma homotetrameric protein implicated in fatal systemic amyloidoses. TTR tetramer dissociation precedes pathological TTR aggregation. Native state stabilizers are promising drugs to treat TTR amyloidoses. [...]
2016 - 10.1038/ncomms10787
Nature communications, Vol. 7 (2016) , art. 10787  
8.
13 p, 5.2 MB Discovering putative prion-like proteins in Plasmodium falciparum : a computational and experimental analysis / Pallarès i Goitiz, Irantzu (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Sánchez de Groot, Natalia (Centre de Regulació Genòmica) ; Iglesias, Valentin (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Sant'Anna, Ricardo (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Biosca, Arnau (Institut de Bioenginyeria de Catalunya) ; Fernàndez Busquets, Xavier (Institut de Bioenginyeria de Catalunya) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Prions are a singular subset of proteins able to switch between a soluble conformation and a self-perpetuating amyloid state. Traditionally associated with neurodegenerative diseases, increasing evidence indicates that organisms exploit prion-like mechanisms for beneficial purposes. [...]
2018 - 10.3389/fmicb.2018.01737
Frontiers in microbiology, Vol. 9 (Aug. 2018) , art. 1737  
9.
12 p, 1.6 MB The rho termination factor of Clostridium botulinum contains a prion-like domain with a highly amyloidogenic core / Pallarès i Goitiz, Irantzu (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Iglesias, Valentin (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular)
Prion-like proteins can switch between a soluble intrinsically disordered conformation and a highly ordered amyloid assembly. This conformational promiscuity is encoded in specific sequence regions, known as prion domains (PrDs). [...]
2016 - 10.3389/fmicb.2015.01516
Frontiers in microbiology, Vol. 6 (Jan. 2016) , art. 1516  
10.
13 p, 4.4 MB Dissecting the contribution of Staphylococcus aureus α-phenol-soluble modulins to biofilm amyloid structure / Marinelli, Patrizia (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Pallarès i Goitiz, Irantzu (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Navarro Cantero, Susanna (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular)
The opportunistic pathogen Staphylococcus aureus is recognized as one of the most frequent causes of biofilm-associated infections. The recently discovered phenol soluble modulins (PSMs) are small α-helical amphipathic peptides that act as the main molecular effectors of staphylococcal biofilm maturation, promoting the formation of an extracellular fibril structure with amyloid-like properties. [...]
2016 - 10.1038/srep34552
Scientific reports, Vol. 6 (2016) , art. 34552  

Artículos : Encontrados 49 registros   1 - 10siguientefinal  ir al registro:
Documentos de investigación Encontrados 7 registros  
1.
1 p, 2.4 MB The amyloid state, an unexploited resource / Fornt Suñé, Marc ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
2020
Grau en Bioquímica [814]  
2.
1 p, 10.8 MB Deciphering hIAPP : a novel way to cure diabetes / Ruiz López, Iñigo ; Pallarés Goitiz, Irantzu, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
Human islet amyloid polypeptide (hIAPP) is produced by pancreatic β-cells and is involved in type-II diabetes mellitus (T2DM) pathogenesis. In T2DM, the loss of pancreatic β-cell mass is accompanied by the accumulation of amyloid deposits of hIAPP. [...]
2019-05-29
Grau en Biotecnologia [815]  
3.
1 p, 943.6 KB Astrocytes and Alzheimer's disease : the amyloid-β clearance / Compte Sancerni, Sara ; Masgrau Juanola, Roser, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
2016
Grau en Bioquímica [814]  
4.
140 p, 1.0 MB Amyloid-β oligomers reduces glutamatergic transmission and inhibits synaptic plasticity with underlying mechanisms suggestting akap150 modulates diverse synaptic functions / Cheng, Wenwen ; Rodríguez Álvarez, José, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular
Beta amiloide (Aß), es un péptido generado a partir de la proteína precursora de amiloide (APP) por las neuronas, que se cree esta implicado en la base de la fisiopatología de la enfermedad de Alzheimer (AD). [...]
Beta amyloid (Aß) is a peptide generated from the amyloid precursor protein (APP) by the neurons, which is believed to be involved in the basis of the pathophysiology of Alzheimer's disease (AD). Aß is directly involved in modulating synaptic function and pathological Aß levels inhibit synaptic plasticity. [...]

[Barcelona] : Universitat Autònoma de Barcelona, 2014  
5.
199 p, 6.0 MB Characterization of intracellular protein aggregates / Villar i Piqué, Anna ; Ventura, Salvador, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular
Durant les últimes dècades, l'agregació de proteïnes ha esdevingut un tema d'investigació molt dinàmic que s'estén transversalment per diferents camps de recerca, incloent la bioquímica, la biotecnologia, la biomedicina i la nanotecnologia. [...]
During the last decades, protein aggregation has become a dynamic research topic extending across distinct investigation fields, including biochemistry, biotechnology, biomedicine and nanotechnology. [...]

[Barcelona] : Universitat Autònoma de Barcelona, 2013  
6.
1 p, 15.1 MB Alzheimer's disease : β-amyloid peptide aggregation and endogenous elimination / Podadera Aliseda, Elena ; Villegas Hernández, Sandra, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
2013
Grau en Bioquímica [814]  
7.
1 p, 2.0 MB Causality of Alzheimer's disease : theory and mouse models / Paricio Montesinos, Ricardo ; Hidalgo Pareja, Juan, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Biologia Cel·lular, de Fisiologia i d'Immunologia) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
2013
Grau en Ciències Biomèdiques [832]  

¿Le interesa recibir alertas sobre nuevos resultados de esta búsqueda?
Defina una alerta personal vía correo electrónico o subscríbase al canal RSS.