Resultados globales: 16 registros encontrados en 0.02 segundos.
Artículos, Encontrados 7 registros
Documentos de investigación, Encontrados 9 registros
Artículos Encontrados 7 registros  
1.
15 p, 2.9 MB MED15 prion-like domain forms a coiled-coil responsible for its amyloid conversion and propagation / Batlle Carreras, Cristina (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Calvo, Isabel (Institut de Ciència i Tecnologia de Barcelona. Institut de Recerca en Biomedicina) ; Iglesias, Valentin (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; J. Lynch, Cian (Institut de Ciència i Tecnologia de Barcelona. Institut de Recerca en Biomedicina) ; Gil-Garcia, Marcos (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Serrano, Manuel (Institut de Ciència i Tecnologia de Barcelona. Institut de Recerca en Biomedicina) ; Ventura, Salvador (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular
A disordered to β-sheet transition was thought to drive the functional switch of Q/N-rich prions, similar to pathogenic amyloids. However, recent evidence indicates a critical role for coiled-coil (CC) regions within yeast prion domains in amyloid formation. [...]
2021 - 10.1038/s42003-021-01930-8
Communications Biology, Vol. 4 (March 2021) , art. 414  
2.
10 p, 2.9 MB Prion domains as a driving force for the assembly of functional nanomaterials / Wang, Weiqiang (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Ventura, Salvador (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Amyloids display a highly ordered fibrillar structure. Many of these assemblies appear associated with human disease. However, the controllable, stable, tunable, and robust nature of amyloid fibrils can be exploited to build up remarkable nanomaterials with a wide range of applications in biomedicine and biotechnology. [...]
2020 - 10.1080/19336896.2020.1785659
Prion, Vol. 14, issue 1 (2020) , p. 170-179  
3.
16 p, 3.8 MB Mammalian prion protein (PrP) forms conformationally different amyloid intracellular aggregates in bacteria / Macedo, Bruno (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Sant'Anna, Ricardo (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Navarro Cantero, Susanna (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Cordeiro, Yraima (Universidade Federal do Rio de Janeiro. Faculdade de Farmácia) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Background: An increasing number of proteins are being shown to assemble into amyloid structures that lead to pathological states. Among them, mammalian prions outstand due to their ability to transmit the pathogenic conformation, becoming thus infectious. [...]
2015 - 10.1186/s12934-015-0361-y
Microbial cell factories, Vol. 14 (2015) , art. 174  
4.
14 p, 3.5 MB The prion-like RNA-processing protein HNRPDL forms inherently toxic amyloid-like inclusion bodies in bacteria / Navarro Cantero, Susanna (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Marinelli, Patrizia (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Díaz-Caballero, Marta (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Background: rhe formation of protein inclusions is connected to the onset of many human diseases. Human RNA binding proteins containing intrinsically disordered regions with an amino acid composition resembling those of yeast prion domains, like TDP-43 or FUS, are being found to aggregate in different neurodegenerative disorders. [...]
2015 - 10.1186/s12934-015-0284-7
Microbial cell factories, Vol. 14 (2015) , art. 102  
5.
8 p, 4.7 MB Possible roles of amyloids in malaria pathophysiology / Moles, Ernest (Institut de Bioenginyeria de Catalunya) ; Valle Delgado, Juan José (Institut de Bioenginyeria de Catalunya) ; Urbán, Patricia (Institut de Bioenginyeria de Catalunya) ; Azcárate, Isabel G. (Universidad Complutense de Madrid. Departamento de Bioquímica y Biología Molecular IV) ; Bautista, José M. (Universidad Complutense de Madrid. Departamento de Bioquímica y Biología Molecular IV) ; Selva, Javier (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Biologia Cel·lular, de Fisiologia i d'Immunologia) ; Egea, Gustavo (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Biologia Cel·lular, de Fisiologia i d'Immunologia) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Fernàndez Busquets, Xavier (Barcelona Institute for Global Health (ISGlobal)) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular
The main therapeutic and prophylactic tools against malaria have been locked for more than a century in the classical approaches of using drugs targeting metabolic processes of the causing agent, the protist Plasmodium spp. [...]
2015 - 10.4155/fso.15.43
Future science OA, Vol. 1, issue 2 (2015) , p. FSO43  
6.
33 p, 2.7 MB Development of a new largely scalable in vitro prion propagation method for the production of infectious recombinant prions for high resolution structural studies / Eraña, Hasier (ATLAS Molecular Pharma S. L.) ; Charco, Jorge M. (CIC bioGUNE) ; Di Bari, Michele Angelo (CIC bioGUNE) ; Díaz-Domínguez, Carlos M. (Istituto Superiore di Sanità. Department of Veterinary Public Health and Food Safety.) ; López-Moreno, R. (CIC bioGUNE) ; Vidal Barba, Enric (Universitat Autònoma de Barcelona. Centre de Recerca en Sanitat Animal) ; González-Miranda, E. (CIC bioGUNE) ; Pérez-Castro, Miguel A. (CIC bioGUNE) ; García-Martínez, Sandra (ATLAS Molecular Pharma S. L.) ; Bravo, Susana Belén (Proteomics Lab. IDIS) ; Fernández-Borges, N. (CIC bioGUNE) ; Geijo, Maria V. (NEIKER-Instituto Vasco de Investigación y Desarrollo Agrario) ; D'Agostino, C. (Department of Veterinary Public Health and Food Safety. Istituto Superiore di Sanità) ; Garrido, J. (NEIKER-Instituto Vasco de Investigación y Desarrollo Agrario) ; Bian, J. (Colorado State University. Prion Research Center (PRC).) ; König, A. (Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf. Physikalische Biologie.) ; Uluca-Yazgi, B. (Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf. Physikalische Biologie.) ; Sabate, R. (Universitat de Barcelona. Institut de Nanociència i Nanotecnologia) ; Khaychuk, V. (Colorado State University. Prion Research Center (PRC).) ; Vanni, Ilaria (Istituto Superiore di Sanità. Department of Veterinary Public Health and Food Safety.) ; Telling, G.C. (Colorado State University. Prion Research Center (PRC).) ; Heise, Henrike (Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf. Physikalische Biologie.) ; Nonno, Romolo (Istituto Superiore di Sanità. Department of Veterinary Public Health and Food Safety.) ; Requena, J.R. (Universidad de Santiago de Compostela. CIMUS Biomedical Research Institute.) ; Castilla, Joaquín (IKERBasque. Basque Foundation for Science)
The resolution of the three-dimensional structure of infectious prions at the atomic level is pivotal to understand the pathobiology of Transmissible Spongiform Encephalopathies (TSE), but has been long hindered due to certain particularities of these proteinaceous pathogens. [...]
2019 - 10.1371/journal.ppat.1008117
PLoS pathogens, Vol. 15 Núm. 10 (2019) , p. e1008117  
7.
12 p, 2.5 MB Yeast prions form infectious amyloid inclusion bodies in bacteria / Espargaró Colomé, Alba (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Ventura, Salvador (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Villar Piqué, Anna (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Sabaté, Raimon (Universitat de Barcelona. Departament de Fisicoquímica)
Background: Prions were first identified as infectious proteins associated with fatal brain diseases in mammals. However, fungal prions behave as epigenetic regulators that can alter a range of cellular processes. [...]
2012 - 10.1186/1475-2859-11-89
Microbial cell factories, Vol. 11, N. 89 (June 2012) , p. 1-12
2 documentos

Documentos de investigación Encontrados 9 registros  
1.
Prion inspired nanomaterials and their biomedical applications / Wang, Weiqiang ; Ventura Zamora, Salvador, dir. ; Navarro Cantero, Susanna, dir.
Els amiloides presenten una estructura fibril·lar molt ordenada. Molts d'aquests conjunts de proteïnes apareixen associats a malalties humanes. No obstant això, es pot aprofitar la naturalesa controlable, estable, ajustable i robusta de les fibres amiloides per crear nanomaterials amb una àmplia gamma d'aplicacions. [...]
Los amiloides muestran una estructura fibrilar altamente ordenada. Muchos de estos ensamblajes aparecen asociados a enfermedades humanas. No obstante, la naturaleza controlable, estable, modulable y robusta de las fibras amiloides se puede emplear para construir nanomateriales notables con una amplia gama de aplicaciones. [...]
Amyloids display a highly ordered fibrillar structure. Many of these assemblies appear associated with human disease. However, the controllable, stable, tunable, and robust nature of amyloid fibrils can be exploited to build up remarkable nanomaterials with a wide range of applications. [...]

2020  
2.
Human prion-like proteins and their relevance in disease / Batlle Carreras, Cristina ; Ventura i Zamora, Salvador, dir. ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular
Les "prion-like proteins" han anat adquirint una atenció cada cop major en els últims anys. El seu interès recau en: i) la seva implicació en malalties degeneratives; ii) la quantitat d'elles que presenten mutacions genètiques que augmenten el risc a patir la malaltia; iii) la seva habilitat d'establir interaccions proteiques; i iv) la seva participació en la formació dels orgànuls sense membrana. [...]
Las "prion-like proteins" han ido adquiriendo una atención cada vez mayor en los últimos años. Su interés se debe a: i) su implicación en enfermedades degenerativas; ii) la cantidad de ella que presentan mutaciones genéticas que aumentan el riesgo de sufrir la enfermedad; iii) su habilidad en establecer interacciones proteicas; iv) su participación en la formación de orgánulos sin membrana. [...]
Prion-like proteins have attracted significant attention in the last years. The interest in these polypeptides owes to: i) their implication in degenerative diseases; ii) the presence of disease-causing mutations that increase the risk to develop the disease; iii) their ability to establish protein-protein interactions; and iv) their participation in membraneless organelles formation. [...]

[Barcelona] : Universitat Autònoma de Barcelona, 2021.  
3.
Prion inspired assemblies to build up functional bionanomaterials / Díaz Caballero, Marta ; Ventura Zamora, Salvador, dir. ; Navarro Cantero, Susanna, dir. ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular
Malgrat l'ensamblatge amiloide ha estat tradicionalment relacionat amb malaltia, en les darreres dues dècades, s'ha ressaltat la seva implicació en importants funcions biològiques. Aquestes troballes han incrementat l'interès per al desenvolupament de nanomaterials inspirats en amiloides en múltiples àrees com la biomedicina, la nanoelectrònica, les ciències mediambientals o la nanotecnologia. [...]
Pese a que el ensamblaje amiloide se ha relacionado tradicionalmente con las enfermedades, en las últimas dos décadas, se ha destacado su implicación en importantes funciones biológicas. Estos hallazgos han incrementado el interés por el desarrollo de nanomateriales inspirados en amiloides en múltiples áreas como la biomedicina, la nanoelectrónica, las ciencias medioambientales o la nanotecnologia. [...]
Despite amyloid scaffolds have been traditionally related to disease, in the last two decades, it has been highlighted their involvement in important biological functions. These findings raised the interest in the development of amyloid based nanomaterials in multiple areas like biomedicine, nanoelectronics, environmental sciences and nanotechnology. [...]

[Barcelona] : Universitat Autònoma de Barcelona, 2021.  
4.
1 p, 1.3 MB Immunology of prion neuroinvasion : importance of secondary lymphoid organs in the early stages / Bayó Llorens, Cristina ; Villaverde Corrales, Antonio, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Genètica i de Microbiologia) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
2017
Grau en Microbiologia [816]  
5.
1 p, 5.2 MB Prions in different organisms / Sierra Sillero, Gema ; Villaverde Corrales, Antonio, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Genètica i de Microbiologia) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
2015
Grau en Microbiologia [816]  
6.
1 p, 1.1 MB Prions, revisió sobre la malaltia del Creutzfeld-Jakob / Zorrilla i Morató, Ariadna ; Villaverde Corrales, Antonio, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Genètica i de Microbiologia) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
2014
Grau en Microbiologia [816]  
7.
1 p, 532.0 KB Prion and neuroinflammation : Creutzfeldt-Jakob disease / Lascorz Lozano, Jara A. ; Molinero Egea, María Amalia, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Biologia Cel·lular, de Fisiologia i d'Immunologia) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
2014
Grau en Biologia [812]  
8.
1 p, 1.6 MB The role of prion-like proteins in human diseases : TAF15 and HNRPDL / Ventura Molina, Júlia ; Ventura, Salvador, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
2014
Grau en Biotecnologia [815]  
9.
231 p, 7.3 MB Propietats amiloidogèniques del fragment 185-208 de la proteïna priònica humana : : comparació amb el pèptid Aβ(1-28) de la malaltia d'Alzheimer / Cortijo Arellano, Marta ; Cladera i Cerdà, Josep, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
La formació de fibres amiloides és un tret característic dels sistemes nerviosos afectats per malalties com la d'Alzheimer o les priòniques. En els teixits, les fibres es troben associades a les membranes cel·lulars i a elements de la matriu extracel·lular com els glicosaminoglicans. [...]
La formación de fibras amiloides es una característica fundamental de los sistemas nerviosos afectados por la Enfermedad de Alzheimer o las enfermedades priónicas. En estos tejidos, las fibras están asociadas a las membranas celulares y a glicosaminoglicanos. [...]
Amyloid fibril formation is a hallmark of nervous systems affected by Alzheimer's and prion diseases. In both pathologies, fibrils are found associated to cellular membranes and glycosaminoglycans. In this kind of pathologies, amyloid peptides and proteins with very poor sequence homology originate very similar aggregates. [...]

Bellaterra: Universitat Autònoma de Barcelona, 2008  

¿Le interesa recibir alertas sobre nuevos resultados de esta búsqueda?
Defina una alerta personal vía correo electrónico o subscríbase al canal RSS.