No s'ha trobat cap coincidència exacta per Ubiquitina., però canviant-lo per Ubiquitina ...
Resultats globals: 5 registres trobats en 0.03 segons.
Documents de recerca, 5 registres trobats
Documents de recerca 5 registres trobats  
1.
213 p, 14.7 MB Structure insights into the autoinhibitory mechanism of the deubiquitinating enzyme USP25 and into the SUMO E1-E2 protein-protein recognition / Liu, Bing, autor. ; Reverter Cendrós, David, supervisor acadèmic. ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular.
La ubiquitinació i la SUMOilació són dos de les modificacions post-traduccionals més estudiades (PTM). En aquesta tesi, ens hem centrat en estudiar USP25, USP28 i en el reconeixement proteïna-proteïna dels enzims SUMO E1-E2 d'aquestes dues vies PTM. [...]
Ubiquitination and SUMOylation are of the most studied post-translational modifications (PTMs). Here, we focus on USP25, USP28, and the SUMO E1-E2 protein-protein recognition in these two PTM pathways. [...]

[Barcelona] : Universitat Autònoma de Barcelona, 2019.  
2.
232 p, 5.9 MB Estudi dels mecanismes moleculars de la regulació de la SUMOilació i les seves implicacions biològiques / Mas Garcia, Abraham ; Lois Rojas, Luisa María, dir. ; Martínez, M. Carmen, (María Carmen) dir. ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Biologia Animal, de Biologia Vegetal i d'Ecologia.
En les cèl·lules eucariotes, les modificacions post-traduccionals per ubiquitina (Ub) i per polipèptids similars a ubiquitina (UBL, ubiquitin-like) controlen l'activitat proteica mitjançant diferents mecanismes moleculars. [...]
En las células eucariotas, las modificaciones post-traduccionales por ubiquitina (ub) y por polipéptidos similares a ubiquitina (Ubl de ubiquitin-like) controlan la actividad proteica mediante diferentes mecanismos moleculares. [...]
In eukaryotic cells, post-translational modifications by ubiquitin (Ub) and by ubiquitin-like polypeptides (ubiquitin-like Ubl) control protein activity through different molecular mechanisms. SUMO (Small Ubiquitin-like MOdifier) is the most studied member within this family of Ubl proteins and modulates the activity of proteins through regulation of subcellular localization, activity and protein stability, as well as protein-protein interactions. [...]

[Barcelona] : Universitat Autònoma de Barcelona, 2017.  
3.
1 p, 1.0 MB El sistema ubiquitin-proteasoma en el llevat com a organisme model / Moliner Culubret, Marina ; Fernández Gallegos, Ma. Rosario (María Rosario), dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
2014
Graduat o Graduada en Bioquímica [814]  
4.
188 p, 2.8 MB Structural and functional characterization of the SUMO proteases SENP6 and SENP7 / Alegre, Kamela Olivya ; Reverter i Cendrós, David, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí"
Intercambiar la especifidad de las isoformas de SUMO1 y SUMO2/3 para SENP6/SENP7 SENP6 y SENP7 son los miembros más divergentes de la familia de proteasas SENP y los únicos miembros que llevan cuatro inserciónes o "loops" localizadas en su dominio catalítico. [...]
Swapping the SUMO Isoform Specificity of SENP6/7 SENP6 and SENP7 are the most divergent members in the SENP family of proteases and they are the only members that bear four loop insertions dispersed throughout their catalytic domains. [...]

[Barcelona] : Universitat Autònoma de Barcelona, 2013  
5.
31 p, 597.1 KB Studies on UEV, a new regulator of polyubiquitination : functional aspects and genomic analysis / Loukili, Noureddine ; Okatsu, Timothy Thomson, dir.
Vegeu mlresum1de1. pdf.
Bellaterra : Universitat Autònoma de Barcelona, 2002
6 documents

Us interessa rebre alertes sobre nous resultats d'aquesta cerca?
Definiu una alerta personal via correu electrònic o subscribiu-vos al canal RSS.