Depósito Digital de Documentos de la UAB Encontrados 19 registros  1 - 10siguiente  ir al registro: La búsqueda tardó 0.02 segundos. 
1.
13 p, 4.1 MB Relevant elements of a Maize γ-zein domain involved in protein body biogenesis / Llop-Tous, Immaculada (Centre de Recerca en Agrigenòmica) ; Madurga, Sergio (Universitat de Barcelona. Departament de Química Física) ; Giralt, Ernest (Institut de Recerca Biomèdica. Parc Científic de Barcelona) ; Marzabal, Pablo (ERA Biotech) ; Torrent, Margarita (Centre de Recerca en Agrigenòmica) ; Ludevid, M. Dolors (Centre de Recerca en Agrigenòmica)
The N-terminal proline-rich domain of γ-zein (Zera) plays an important role in protein body (PB) formation not only in the original host (maize seeds) but in a broad spectrum of eukaryotic cells. However, the elements within the Zera sequence that are involved in the biogenesis of PBs have not been clearly identified. [...]
2010 - 10.1074/jbc.M110.116285
Journal of biological chemistry, Vol. 285, Issue 46 (November 2010) , p. 35633-35644  
2.
17 p, 2.9 MB Analysis of Human Dopamine D Receptor Quaternary Structure / Marsango, Sara (University of Glasgow) ; Caltabiano, Gianluigi (Universitat Autònoma de Barcelona. Laboratori de Medicina Computacional) ; Pou, Chantevy (University of Glasgow) ; Varela Liste, María José (University of Glasgow) ; Milligan, Graeme (University of Glasgow)
Background: The dopamine D receptor can form dimers/oligomers, but the molecular basis for this is poorly defined. Results: Molecular modeling, mutagenesis, and analysis of inactive state receptor crystal structures allowed assessment of models of receptor organization. [...]
2015 - 10.1074/jbc.M114.630681
Journal of biological chemistry, Vol. 290 (april 2015) , p. 15146-15162  
3.
14 p, 3.1 MB The importance of a gatekeeper residue on the aggregation of transthyretin / Sant'Anna, Ricardo (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ; Braga, Carolina (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ; Varejão, Nathalia (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ; Pimenta, Karinne M. (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ; Graña Montes, Ricardo (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Alves, Aline (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ; Cortines, Juliana (Instituto de Microbiologia Professor Paulo de Goés) ; Cordeiro, Yraima (Universidade Federal do Rio de Janeiro. Faculdade de Farmácia) ; Ventura, Salvador (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Foguel, Debora (From the Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis, Programa de Biologia Estrutural)
Background: Proteins have adopted negative design to diminish aggregation. Results: The replacement of Lys-35 by Leu increases the amyloidogenicity of the 26-57 segment of TTR as well as the entire protein. [...]
2014 - 10.1074/jbc.M114.563981
Journal of biological chemistry, Vol. 289, no. 41 (Oct. 2014) , p. 28324-28337  
4.
15 p, 3.3 MB Insulin-like growth factor 2 overexpression induces β-Cell dysfunction and increases beta-cell susceptibility to damage / Casellas, Alba (Universitat Autònoma de Barcelona. Centre de Biotecnologia Animal i de Teràpia Gènica) ; Mallol Dominguez, Cristina (Universitat Autònoma de Barcelona. Centre de Biotecnologia Animal i de Teràpia Gènica) ; Salavert, Ariana (Center of Animal Biotechnology and Gene Therapy) ; Jiménez Cenzano, Verónica (Universitat Autònoma de Barcelona. Centre de Biotecnologia Animal i de Teràpia Gènica) ; Garcia Martínez, Miquel (Universitat Autònoma de Barcelona. Centre de Biotecnologia Animal i de Teràpia Gènica) ; Agudo, Judith (Universitat Autònoma de Barcelona. Centre de Biotecnologia Animal i de Teràpia Gènica) ; Mercè Obach, Mercè (Centre d'Investigació biomèdica en xarxa de diabetis i malalties metabòliques Asociades Barcelona)) ; Haurigot Mendonça, Virginia (Universitat Autònoma de Barcelona. Centre de Biotecnologia Animal i de Teràpia Gènica) ; Vilà Prats, Laia (Universitat Autònoma de Barcelona. Centre de Biotecnologia Animal i de Teràpia Gènica) ; Molas, Maria (Universitat Autònoma de Barcelona. Centre de Biotecnologia Animal i de Teràpia Gènica) ; Ricardo Lage (Universitat Autònoma de Barcelona. Centre de Biotecnologia Animal i de Teràpia Gènica) ; Morró Larrubia, Meritxell (Universitat Autònoma de Barcelona. Centre de Biotecnologia Animal i de Teràpia Gènica) ; Casaña Lorente, Estefania (Universitat Autònoma de Barcelona. Centre de Biotecnologia Animal i de Teràpia Gènica) ; Ruberte París, Jesús (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Sanitat i d'Anatomia Animals) ; Bosch i Tubert, Fàtima (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
The human insulin-like growth factor 2 (IGF2) and insulin genes are located within the same genomic region. Although human genomic studies have demonstrated associations between diabetes and the insulin/IGF2 locus or the IGF2 mRNA-binding protein 2 (IGF2BP2), the role of IGF2 in diabetes pathogenesis is not fully understood. [...]
2015 - 10.1074/jbc.M115.642041
Journal of biological chemistry, Vol. 290 Núm. 27 (Juliol 2015) , p. 16772-16785  
5.
13 p, 2.9 MB Insulin-like growth factor I (IGF-I)-induced chronic gliosis and retinal stress lead to neurodegeneration in a mouse model of retinopathy / Villacampa Alcubierre, Pilar (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Bosch i Tubert, Fàtima (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Ribera Sánchez, Albert (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Motas, Sandra (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Ramírez, Laura (Universitat d'Alcalá. Departament de Fisiologia) ; Garcia, Miquel (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Pedro de la Villa (Universitat d'Alcalá. Departament de Fisiologia (escola de medicina)) ; Haurigot Mendonça, Virginia (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular)
Insulin-like growth factor I (IGF-I) exerts multiple effects on different retinal cell types in both physiological and pathological conditions. Despite the growth factor's extensively described neuroprotective actions, transgenic mice with increased intraocular levels of IGF-I showed progressive impairment of electroretinographic amplitudes up to complete loss of response, with loss of photoreceptors and bipolar, ganglion, and amacrine neurons. [...]
2013 - 10.1074/jbc.M113.468819
Journal of biological chemistry, Vol. 288 Núm. 24 (Juny 2013) , p. 17631-17642  
6.
32 p, 2.5 MB Nurr1 protein is required for N-Methyl-d-aspartic Acid (NMDA) receptor-mediated neuronal survival / Barneda Zahonero, Bruna (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Servitja i Duque, Joan-Marc (Institut d'Investigacions Biomèdiques August Pi i Sunyer (IDIBAPS)) ; Badiola Benito, Nahuai (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Miñano Molina, Alfredo Jesús (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Fadó Andrés, Rut (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Saura Antolín, Carlos A. (Carlos Alberto) (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Rodríguez Álvarez, José (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular)
NMDA receptor (NMDAR) stimulation promotes neuronal survival during brain development. Cerebellar granule cells (CGCs) need NMDAR stimulation to survive and develop. These neurons differentiate and mature during its migration from the external granular layer to the internal granular layer, and lack of excitatory inputs triggers their apoptotic death. [...]
2012 - 10.1074/jbc.M111.272427
Journal of biological chemistry, Vol. 287, No. 14 (2012) , p. 11351-11362  
7.
11 p, 1.9 MB Soluble oligomers of amyloid-beta peptide disrupt membrane trafficking of alpha-amino-3-hydroxy-5-methylisoxazole-4 propionic acid receptor (AMPAR) contributing to early synapse dysfunction / Miñano Molina, Alfredo Jesús (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; España Agustí, Judit (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Martín, Elsa (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Barneda Zahonero, Bruna (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Fadó Andrés, Rut (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Solé Piñol, Montserrat (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Trullas i Oliva, Ramon (Centro de Investigación Biomedica en Red sobre Enfermedades Neurodegenerativas (CIBERNED)) ; Saura Antolín, Carlos A. (Carlos Alberto) (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Rodríguez Álvarez, José (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular)
β-Amyloid (Aβ), a peptide generated from the amyloid precursor protein, is widely believed to underlie the pathophysiology of Alzheimer disease (AD). Emerging evidences suggest that soluble Aβ oligomers adversely affect synaptic function, leading to cognitive failure associated with AD. [...]
2011 - 10.1074/jbc.M111.227504
Journal of biological chemistry, Vol. 286, No. 31 (2011) , p. 543-557  
8.
14 p, 2.3 MB Novel regulation of the synthesis of α-Amino-3-hydroxy-5-methyl-4-isoxazolepropionic Acid (AMPA) Receptor Subunit GluA1 by Carnitine Palmitoyltransferase 1C (CPT1C) in the hippocampus / Fadó Andrés, Rut (Universitat Internacional de Catalunya) ; Soto, David (Institut d'Investigació Biomèdica de Bellvitge) ; Miñano Molina, Alfredo Jesús (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Pozo, Macarena (Universitat Internacional de Catalunya) ; Carrasco, Patricia (Universitat Internacional de Catalunya) ; Yefimenko, Natalya (Institut d'Investigació Biomèdica de Bellvitge) ; Rodríguez Álvarez, José (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Casals, Núria (Universitat Internacional de Catalunya)
The regulation of AMPA-type receptor (AMPAR) abundance in the postsynaptic membrane is an important mechanism involved in learning and memory formation. Recent data suggest that one of the constituents of the AMPAR complex is carnitine palmitoyltransferase 1C (CPT1C), a brain-specific isoform located in the endoplasmic reticulum of neurons. [...]
2015 - 10.1074/jbc.M115.681064
Journal of biological chemistry, Vol. 290, No. 42 (October 2015) , p. 25548-25560  
9.
8 p, 149.7 KB The active form of the R2F protein of class Ib ribonucleotide reductase from Corynebacterium ammoniagenes is a diferric protein / Huque, Yasmin (Stockholms universitet. Institutionen för Molekylär biovetenskap) ; Fieschi, Franck (Institut de Biologie Structurale. Laboratoire de Cristallographie Macromoléculaire) ; Torrents Serra, Eduard (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Genètica i de Microbiologia) ; Gibert, Isidre (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Genètica i de Microbiologia) ; Eliasson, Rolf (Karolinska institutet. Institutionen för Medicinsk biokemi och biofysik) ; Reichard, Peter (Karolinska institutet. Institutionen för Medicinsk biokemi och biofysik) ; Sahlin, Margareta (Karolinska institutet. Institutionen för Medicinsk biokemi och biofysik) ; Sjöberg, Britt-Marie (Karolinska institutet. Institutionen för Medicinsk biokemi och biofysik)
Corynebacterium ammoniagenes contains a ribonucleotide reductase (RNR) of the class Ib type. The small subunit (R2F) of the enzyme has been proposed to contain a manganese center instead of the dinuclear iron center, which in other class I RNRs is adjacent to the essential tyrosyl radical. [...]
2000 - 10.1074/jbc.M002751200
Journal of biological chemistry, Vol. 275, No. 33 (August 2000) , p. 25365-25371  
10.
10 p, 348.8 KB The anaerobic (class III) ribonucleotide reductase from Lactococcus lactis. Catalytic properties and allosteric regulation of the pure enzyme system / Torrents Serra, Eduard (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Genètica i de Microbiologia) ; Buist, Girbe (Rijksuniversiteit te Groningen. Department of Genetics) ; Liu, Aimin (Stockholms universitet. Institutionen för biofysik) ; Eliasson, Rolf (Karolinska institutet. Institutionen för biokemi) ; Kok, Jan (Rijksuniversiteit te Groningen. Department of Genetics) ; Gibert, Isidre (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Genètica i de Microbiologia) ; Graslund, Astrid (Stockholms universitet. Institutionen för biofysik) ; Reichard, Peter (Karolinska institutet. Institutionen för biokemi)
Lactococcus lactis contains an operon with the genes (nrdD and nrdG) for a class III ribonucleotide reductase. Strict anaerobic growth depends on the activity of these genes. Both were sequenced, cloned, and overproduced in Escherichia coli. [...]
2000 - 10.1074/jbc.275.4.2463
Journal of biological chemistry, Vol. 275, No. 5 (Jan. 2000) , p. 2463-2471  

Depósito Digital de Documentos de la UAB : Encontrados 19 registros   1 - 10siguiente  ir al registro:
¿Le interesa recibir alertas sobre nuevos resultados de esta búsqueda?
Defina una alerta personal vía correo electrónico o subscríbase al canal RSS.