UAB Digital Repository of Documents 3 records found  Search took 0.00 seconds. 
1.
44 p, 2.3 MB Early intervention in the 3xTg-AD mice with an amyloid β-antibody fragment ameliorates first hallmarks of Alzheimer disease / Giménez Llort, Lydia (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Rivera Hernández, Geovanny (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Marin Argany, Marta (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Sánchez Quesada, José Luis (Hospital de la Santa Creu i Sant Pau (Barcelona, Catalunya). Departament de Bioquímica) ; Villegas Hernández, Sandra (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular)
The single-chain variable fragment, scFv-h3D6, has been shown to prevent in vitro toxicity induced by the amyloid β (Aβ) peptide in neuroblastoma cell cultures by withdrawing Aβ oligomers from the amyloid pathway. [...]
2013 - 10.4161/mabs.25424
mAbs, Vol. 5 Issue 5(Sep 2013) , p. 665-864  
2.
17 p, 1.5 MB Loss of deep cerebellar nuclei neurons in the 3xTg-AD mice and protection by an anti-amyloid β antibody fragmen / Esquerda-Canals, Gisela (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Martí Clúa, Joaquim (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Biologia Cel·lular, de Fisiologia i d'Immunologia) ; Rivera Hernández, Geovanny (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Giménez Llort, Lydia (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Villegas Hernández, Sandra (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular)
The therapeutic potential of scFv-h3D6 has recently been shown in the 3xTg-AD mice. A clear effect on amyloid β (Aβ) oligomers and certain apolipoproteins in the brain was found, but no effect was seen in the cerebellum. [...]
2013 - 10.4161/mabs.25428
mAbs, Vol. 5 Issue 5 (Sep.-Oct. 2013) , p. 660-664  
3.
2 p, 1.3 MB Elongation of the C-terminal domain of an anti-amyloid β single-chain variable fragment increases its thermodynamic stability and decreases its aggregation tendency / Rivera Hernández, Geovanny (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Marin Argany, Marta (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Blasco Moreno, B. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Bonet, Jaume (Universitat Pompeu Fabra. Unitat de Recerca en Informàtica Biomèdica) ; Oliva Miguel, Baldomero (Universitat Pompeu Fabra. Unitat de Recerca en Informàtica Biomèdica) ; Villegas Hernández, Sandra (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular)
Amyloid β (Aβ) immunotherapy is considered a promising approach to Alzheimer disease treatment. In contrast to the use of complete antibodies, administration of single-chain variable fragments (scFv) has not been associated with either eningoencephalitis or cerebral hemorrhage. [...]
2013 - 10.4161/mabs.25382
mAbs, Vol. 5 Issue 5 (Sep.-Oct. 2013) , p. 678-689  

Interested in being notified about new results for this query?
Set up a personal email alert or subscribe to the RSS feed.