Resultats globals: 4 registres trobats en 0.03 segons.
Articles, 3 registres trobats
Documents de recerca, 1 registres trobats
Articles 3 registres trobats  
1.
32 p, 2.4 MB SUMOylation inhibition mediated by disruption of SUMO E1-E2 interactions confers plant susceptibility to necrotrophic fungal pathogens / Castaño-Miquel, Laura (Centre de Recerca en Agrigenòmica) ; Mas, Abraham (Centre de Recerca en Agrigenòmica) ; Teixeira, Inês (Centre de Recerca en Agrigenòmica) ; Seguí,Josep (Centre de Recerca en Agrigenòmica) ; Perearnau, Anna (Centre de Recerca en Agrigenòmica) ; Thampi, Bhagyasree N. (Centre de Recerca en Agrigenòmica) ; Schapire, Arnaldo L. (Centre de Recerca en Agrigenòmica) ; Rodrigo, Natalia (Centre de Recerca en Agrigenòmica) ; La Verde, Gaelle (Centre de Recerca en Agrigenòmica) ; Manrique, Silvia (Centre de Recerca en Agrigenòmica) ; Coca López, María (Centre de Recerca en Agrigenòmica) ; Lois, L. Maria (Centre de Recerca en Agrigenòmica)
Protein modification by SUMO modulates essential biological processes in eukaryotes. SUMOylation is facilitated by sequential action of the E1-activating, E2-conjugating, and E3-ligase enzymes. In plants, SUMO regulates plant development and stress responses, which are key determinants in agricultural productivity. [...]
2017 - 10.1016/j.molp.2017.01.007
Molecular plant, Vol. 10 (May 2017) , p. 709-720  
2.
25 p, 6.5 MB ATPase-Dependent Control of the Mms21 SUMO Ligase during DNA Repair / Bermúdez-López, Marcelino (Universitat de Lleida. Departament de Ciències Mèdiques Bàsiques) ; Pociño-Merino, Irene (Universitat de Lleida. Departament de Ciències Mèdiques Bàsiques) ; Sánchez, Humberto (Erasmus Medical Center, Department of Genetics and Radiation Oncology, Rotterdam) ; Bueno, Andrés (Universitat de Lleida. Departament de Ciències Mèdiques Bàsiques) ; Guasch, Clàudia (Universitat de Lleida. Departament de Ciències Mèdiques Bàsiques) ; Almedawar, Seba (Universitat de Lleida. Departament de Ciències Mèdiques Bàsiques) ; Bru-Virgili, Sergi (Universitat Autònoma de Barcelona, Dept. de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Garí, Eloi (Universitat de Lleida. Departament de Ciències Mèdiques Bàsiques) ; Wyman, Claire (Erasmus Medical Center, Department of Genetics and Radiation Oncology, Rotterdam) ; Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Colomina, Neus (Universitat de Lleida. Departament de Ciències Mèdiques Bàsiques) ; Torres-Rosell, Jordi (Universitat de Lleida. Departament de Ciències Mèdiques Bàsiques)
Modification of proteins by SUMO is essential for the maintenance of genome integrity. During DNA replication, the Mms21-branch of the SUMO pathway counteracts recombination intermediates at damaged replication forks, thus facilitating sister chromatid disjunction. [...]
2015 - 10.1371/journal.pbio.1002089
PLoS biology, Vol. 13 Issue 3 (march 2015) , p. 1-25  
3.
2 p, 847.0 KB Sumo / Lenihan, Dan
1989
Wormwood Review, Vol. 29 Núm. 2-3, Issue 114-115 (1989) , p. 51-52  

Documents de recerca 1 registres trobats  
1.
188 p, 2.8 MB Structural and functional characterization of the SUMO proteases SENP6 and SENP7 / Alegre, Kamela Olivya ; Reverter i Cendrós, David, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí"
Intercambiar la especifidad de las isoformas de SUMO1 y SUMO2/3 para SENP6/SENP7 SENP6 y SENP7 son los miembros más divergentes de la familia de proteasas SENP y los únicos miembros que llevan cuatro inserciónes o "loops" localizadas en su dominio catalítico. [...]
Swapping the SUMO Isoform Specificity of SENP6/7 SENP6 and SENP7 are the most divergent members in the SENP family of proteases and they are the only members that bear four loop insertions dispersed throughout their catalytic domains. [...]

[Barcelona] : Universitat Autònoma de Barcelona, 2013  

Us interessa rebre alertes sobre nous resultats d'aquesta cerca?
Definiu una alerta personal via correu electrònic o subscribiu-vos al canal RSS.