Dipòsit Digital de Documents de la UAB 2 registres trobats  La cerca s'ha fet en 0.00 segons. 
1.
232 p, 2.9 MB Discovery and characterizatopn of small molecular weight metallocarboxypeptidase inhibitors / Fernández Fleischhauer, Daniel ; Avilés, Francesc X. (Francesc Xavier) (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Vendrell i Roca, Josep, dir. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular
Las hidrolasas son enzimas que catalizan la ruptura del enlace amida o peptódico, y por lo tanto son denominadas también proteasas o peptidasas. Las proteasas constituyen cerca del 2 % del genoma humano, lo que representa unos 600 productos génicos. [...]
Hydrolases are enzymes catalyzing the breakdown of the amide or peptide bond, and are therefore called proteases or peptidases as well. In the human genome, proteases made up about 2% of the genome, or about 600 gene products. [...]

Bellaterra: Universitat Autònoma de Barcelona, 2010  
2.
8 p, 1.0 MB Direct interaction between a human digestive protease and the mucoadhesive poly(acrylic acid) / Pallarès i Goitiz, Irantzu (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Fernández Fleischhauer, Daniel (Universitat Autponoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Comellas-Bigler, Mireia (Max-Planck Institute of Biochemistry. Proteinase Research Group) ; Fernández-Recio, Juan (Barcelona Supercomputing Center. Life Sciences Department) ; Ventura i Zamora, Salvador (Universitat Autponoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular) ; Avilés, Francesc X. (Francesc Xavier) (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Bode, Wolfram (Max-Planck Institute of Biochemistry. Proteinase Research Group) ; Vendrell i Roca, Josep (Universitat Autponoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular)
Carboxypeptidase A1 has been the subject of extensive research in the last 30 y and is one of the most widely studied zinc metalloenzymes. However, the three-dimensional structure of the human form of the enzyme is not yet available. [...]
2008 - 10.1107/S0907444908013474
Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography, Vol. 64, Issue 7 (July 2008) , p. 784-791  

Us interessa rebre alertes sobre nous resultats d'aquesta cerca?
Definiu una alerta personal via correu electrònic o subscribiu-vos al canal RSS.