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1.
16 p, 3.8 MB Mammalian prion protein (PrP) forms conformationally different amyloid intracellular aggregates in bacteria / Macedo, Bruno (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Sant'Anna, Ricardo (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Navarro, Susanna (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Cordeiro, Yraima (Universidade Federal do Rio de Janeiro. Faculdade de Farmácia) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Background: An increasing number of proteins are being shown to assemble into amyloid structures that lead to pathological states. Among them, mammalian prions outstand due to their ability to transmit the pathogenic conformation, becoming thus infectious. [...]
2015 - 10.1186/s12934-015-0361-y
Microbial cell factories, Vol. 14 (2015) , art. 174  
Registro completo - Creative Commons
2.
14 p, 3.1 MB The importance of a gatekeeper residue on the aggregation of transthyretin / Sant'Anna, Ricardo (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ; Braga, Carolina (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ; Varejão, Nathalia (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ; Pimenta, Karinne M. (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ; Graña Montes, Ricardo (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Alves, Aline (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ; Cortines, Juliana (Instituto de Microbiologia Professor Paulo de Goés) ; Cordeiro, Yraima (Universidade Federal do Rio de Janeiro. Faculdade de Farmácia) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Foguel, Debora (From the Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis, Programa de Biologia Estrutural)
Background: Proteins have adopted negative design to diminish aggregation. Results: The replacement of Lys-35 by Leu increases the amyloidogenicity of the 26-57 segment of TTR as well as the entire protein. [...]
2014 - 10.1074/jbc.M114.563981
Journal of biological chemistry, Vol. 289, no. 41 (Oct. 2014) , p. 28324-28337  
Registro completo - Creative Commons

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