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1.
12 p, 1.1 MB Decoding the role of coiled-coil motifs in human prion-like proteins / Behbahanipour, Molood (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Garcia-Pardo, Javier (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Prions are self-propagating proteins that cause fatal neurodegenerative diseases in humans. However, increasing evidence suggests that eukaryotic cells exploit prion conformational conversion for functional purposes. [...]
2021 - 10.1080/19336896.2021.1961569
Prion, Vol. 15, Issue 1 (August 2021) , p. 143-154  
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2.
8 p, 1.2 MB SGnn : A Web Server for the Prediction of Prion-Like Domains Recruitment to Stress Granules Upon Heat Stress / Iglesias, Valentin (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Santos, Jaime (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Santos-Suárez, Juan (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Pintado-Grima, Carlos (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Proteins bearing prion-like domains (PrLDs) are essential players in stress granules (SG) assembly. Analysis of data on heat stress-induced recruitment of yeast PrLDs to SG suggests that this propensity might be connected with three defined protein biophysical features: aggregation propensity, net charge, and the presence of free cysteines. [...]
2021 - 10.3389/fmolb.2021.718301
Frontiers in Molecular Biosciences, Vol. 8 (August 2021) , art. 718301  
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3.
2 p, 1006.5 KB The amyloidogenic and prionic secretomes of staphylococci : a new insight in their prions role / Ramos Sala, Marc ; Universitat Autònoma de Barcelona. Facultat de Biociències
2022
Grau en Bioquímica [814]  
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4.
10 p, 1.4 MB Aged Cattle Brain Displays Alzheimer's Disease-Like Pathology and Promotes Brain Amyloidosis in a Transgenic Animal Model / Moreno-Gonzalez, Ines (Universidad Bernardo O'Higgins. Centro Integrativo de Biologia y Quimica Aplicada) ; Edwards, George (University of Texas. Mitchell Center for Alzheimer's Disease and Related Brain Disorders) ; Morales, Rodrigo (Universidad Bernardo O'Higgins. Centro Integrativo de Biologia y Quimica Aplicada) ; Duran-Aniotz, Claudia (Universidad Adolfo Ibañez. Latin American Institute for Brain Health) ; Escobedo, Gabriel (University of Texas. Mitchell Center for Alzheimer's Disease and Related Brain Disorders) ; Pumarola i Batlle, Martí (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Medicina i Cirurgia Animals) ; Marquez, Mercedes (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Medicina i Cirurgia Animals) ; Soto, Claudio (University of Texas. Mitchell Center for Alzheimer's Disease and Related Brain Disorders)
Alzheimer's disease (AD) is one of the leading causes of dementia in late life. Although the cause of AD neurodegenerative changes is not fully understood, extensive evidence suggests that the misfolding, aggregation and cerebral accumulation of amyloid beta (Aβ) and tau proteins are hallmark events. [...]
2022 - 10.3389/fnagi.2021.815361
Frontiers in aging neuroscience, Vol. 13 (january 2022)  
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5.
194 p, 7.0 MB Bioinformatic analysis on the determinants of protein aggregation and conformational conversion / Iglesias Mas, Valentín ; Ventura Zamora, Salvador, dir.
L'agregació de proteïnes ha passat de ser gairebé una curiositat biofísica sense major interès a un dels camps més actius de la recerca, especialment des que es va esbrinar que podia ser la causa de diverses malalties en humans. [...]
La agregación de proteínas ha pasado de ser prácticamente una curiosidad biofísica sin mayor interés a uno de los campos más activos de la investigación, especialmente desde que se dilucidó como el causante de diversas enfermedades en humanos. [...]
Protein aggregation has moved from being an almost neglected biophysical curiosity to a central research field mostly due to aggregating proteins causing debilitating conditions in humans. The aggregation propensity of polypeptidic sequences is primarily dictated by their amino acid sequence, which delimits the possible interactions between amino acids. [...]
2021  
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6.
221 p, 7.9 MB Prion inspired nanomaterials and their biomedical applications / Wang, Weiqiang ; Ventura Zamora, Salvador, dir. ; Navarro, Susanna, dir.
Els amiloides presenten una estructura fibril·lar molt ordenada. Molts d'aquests conjunts de proteïnes apareixen associats a malalties humanes. No obstant això, es pot aprofitar la naturalesa controlable, estable, ajustable i robusta de les fibres amiloides per crear nanomaterials amb una àmplia gamma d'aplicacions. [...]
Los amiloides muestran una estructura fibrilar altamente ordenada. Muchos de estos ensamblajes aparecen asociados a enfermedades humanas. No obstante, la naturaleza controlable, estable, modulable y robusta de las fibras amiloides se puede emplear para construir nanomateriales notables con una amplia gama de aplicaciones. [...]
Amyloids display a highly ordered fibrillar structure. Many of these assemblies appear associated with human disease. However, the controllable, stable, tunable, and robust nature of amyloid fibrils can be exploited to build up remarkable nanomaterials with a wide range of applications. [...]
2020  
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7.
15 p, 2.9 MB MED15 prion-like domain forms a coiled-coil responsible for its amyloid conversion and propagation / Batlle Carreras, Cristina (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Calvo, Isabel (Institut de Recerca Biomèdica) ; Iglesias, Valentin (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; J. Lynch, Cian (Institut de Recerca Biomèdica) ; Gil Garcia, Marcos (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Serrano, Manuel (Institut de Recerca Biomèdica) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
A disordered to β-sheet transition was thought to drive the functional switch of Q/N-rich prions, similar to pathogenic amyloids. However, recent evidence indicates a critical role for coiled-coil (CC) regions within yeast prion domains in amyloid formation. [...]
2021 - 10.1038/s42003-021-01930-8
Communications Biology, Vol. 4 (March 2021) , art. 414  
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8.
198 p, 5.7 MB Human prion-like proteins and their relevance in disease / Batlle Carreras, Cristina ; Ventura, Salvador, dir. ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular
Les "prion-like proteins" han anat adquirint una atenció cada cop major en els últims anys. El seu interès recau en: i) la seva implicació en malalties degeneratives; ii) la quantitat d'elles que presenten mutacions genètiques que augmenten el risc a patir la malaltia; iii) la seva habilitat d'establir interaccions proteiques; i iv) la seva participació en la formació dels orgànuls sense membrana. [...]
Las "prion-like proteins" han ido adquiriendo una atención cada vez mayor en los últimos años. Su interés se debe a: i) su implicación en enfermedades degenerativas; ii) la cantidad de ella que presentan mutaciones genéticas que aumentan el riesgo de sufrir la enfermedad; iii) su habilidad en establecer interacciones proteicas; iv) su participación en la formación de orgánulos sin membrana. [...]
Prion-like proteins have attracted significant attention in the last years. The interest in these polypeptides owes to: i) their implication in degenerative diseases; ii) the presence of disease-causing mutations that increase the risk to develop the disease; iii) their ability to establish protein-protein interactions; and iv) their participation in membraneless organelles formation. [...]
[Barcelona] : Universitat Autònoma de Barcelona, 2021.  
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9.
257 p, 16.0 MB Prion inspired assemblies to build up functional bionanomaterials / Díaz-Caballero, Marta ; Ventura Zamora, Salvador, dir. ; Navarro, Susanna, dir. ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular
Malgrat l'ensamblatge amiloide ha estat tradicionalment relacionat amb malaltia, en les darreres dues dècades, s'ha ressaltat la seva implicació en importants funcions biològiques. Aquestes troballes han incrementat l'interès per al desenvolupament de nanomaterials inspirats en amiloides en múltiples àrees com la biomedicina, la nanoelectrònica, les ciències mediambientals o la nanotecnologia. [...]
Pese a que el ensamblaje amiloide se ha relacionado tradicionalmente con las enfermedades, en las últimas dos décadas, se ha destacado su implicación en importantes funciones biológicas. Estos hallazgos han incrementado el interés por el desarrollo de nanomateriales inspirados en amiloides en múltiples áreas como la biomedicina, la nanoelectrónica, las ciencias medioambientales o la nanotecnologia. [...]
Despite amyloid scaffolds have been traditionally related to disease, in the last two decades, it has been highlighted their involvement in important biological functions. These findings raised the interest in the development of amyloid based nanomaterials in multiple areas like biomedicine, nanoelectronics, environmental sciences and nanotechnology. [...]
[Barcelona] : Universitat Autònoma de Barcelona, 2021.  
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10.
10 p, 2.9 MB Prion domains as a driving force for the assembly of functional nanomaterials / Wang, Weiqiang (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Amyloids display a highly ordered fibrillar structure. Many of these assemblies appear associated with human disease. However, the controllable, stable, tunable, and robust nature of amyloid fibrils can be exploited to build up remarkable nanomaterials with a wide range of applications in biomedicine and biotechnology. [...]
2020 - 10.1080/19336896.2020.1785659
Prion, Vol. 14, issue 1 (2020) , p. 170-179  
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