|
1.
|
|
|
2.
|
|
11 p, 2.5 MB |
The small aromatic compound SynuClean-D inhibits the aggregation and seeded polymerization of multiple α-synuclein strains
/
Peña Díaz, Samuel (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ;
Pujols Pujol, Jordi (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ;
Vasili, Eftychia (Max Planck Institute for Experimental Medicine) ;
Pinheiro, Francisca (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Santos, Jaime (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ;
Manglano-Artuñedo, Zoe (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ;
Outeiro, Tiago Fleming (Scientific Employee With a Honorary Contract. Deutsches Zentrum für Neurodegenerative Erkrankungen (DZNE)) ;
Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Parkinson's disease is a neurodegenerative disorder characterized by the loss of dopaminergic neurons in the substantia nigra, as well as the accumulation of intraneuronal proteinaceous inclusions known as Lewy bodies and Lewy neurites. [...]
2022 -  10.1016/j.jbc.2022.101902
Journal of biological chemistry, Vol. 298, Issue 5 (May 2022) , art. 101902
|
|
|
3.
|
|
14 p, 2.5 MB |
Disease-associated mutations impacting BC-loop flexibility trigger long-range transthyretin tetramer destabilization and aggregation
/
Esperante, Sebastián A. (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ;
Varejão, Nathalia (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Pinheiro, Francisca (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ;
Sant'Anna, Ricardo (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Luque-Ortega, Juan Román (Centro de Investigaciones Biológicas (Madrid)) ;
Alfonso, Carlos (Centro de Investigaciones Biológicas (Madrid)) ;
Sora, Valentina (Technical University of Denmark. Cancer Systems Biology, Health and Technology Department) ;
Papaleo, Elena (Technical University of Denmark. Cancer Systems Biology, Health and Technology Department) ;
Rivas, Germán (Centro de Investigaciones Biológicas (Madrid)) ;
Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ;
Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Hereditary transthyretin amyloidosis (ATTR) is an autosomal dominant disease characterized by the extracellular deposition of the transport protein transthyretin (TTR) as amyloid fibrils. Despite the progress achieved in recent years, understanding why different TTR residue substitutions lead to different clinical manifestations remains elusive. [...]
2021 - 10.1016/j.jbc.2021.101039
Journal of biological chemistry, Vol. 297, Issue 3 (September 2021) , art. 101039
|
|
|
4.
|
|
13 p, 4.1 MB |
Relevant elements of a Maize γ-zein domain involved in protein body biogenesis
/
Llop-Tous, Immaculada (Centre de Recerca en Agrigenòmica) ;
Madurga, Sergio (Universitat de Barcelona. Departament de Química Física) ;
Giralt, Ernest (Institut de Recerca Biomèdica de Lleida) ;
Marzabal, Pablo (ERA Biotech) ;
Torrent, Margarita (Centre de Recerca en Agrigenòmica) ;
Ludevid, M. Dolors (Centre de Recerca en Agrigenòmica)
The N-terminal proline-rich domain of γ-zein (Zera) plays an important role in protein body (PB) formation not only in the original host (maize seeds) but in a broad spectrum of eukaryotic cells. However, the elements within the Zera sequence that are involved in the biogenesis of PBs have not been clearly identified. [...]
2010 - 10.1074/jbc.M110.116285
Journal of biological chemistry, Vol. 285, Issue 46 (November 2010) , p. 35633-35644
|
|
|
5.
|
|
17 p, 2.9 MB |
Analysis of Human Dopamine D Receptor Quaternary Structure
/
Marsango, Sara (University of Glasgow) ;
Caltabiano, Gianluigi 1978- (Universitat Autònoma de Barcelona. Laboratori de Medicina Computacional) ;
Pou, Chantevy (University of Glasgow) ;
Varela Liste, María José (University of Glasgow) ;
Milligan, Graeme (University of Glasgow)
Background: The dopamine D receptor can form dimers/oligomers, but the molecular basis for this is poorly defined. Results: Molecular modeling, mutagenesis, and analysis of inactive state receptor crystal structures allowed assessment of models of receptor organization. [...]
2015 - 10.1074/jbc.M114.630681
Journal of biological chemistry, Vol. 290 (april 2015) , p. 15146-15162
|
|
|
6.
|
|
14 p, 3.1 MB |
The importance of a gatekeeper residue on the aggregation of transthyretin
/
Sant'Anna, Ricardo (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ;
Braga, Carolina (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ;
Varejão, Nathalia (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ;
Pimenta, Karinne M. (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ;
Graña Montes, Ricardo (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ;
Alves, Aline (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ;
Cortines, Juliana (Instituto de Microbiologia Professor Paulo de Goés) ;
Cordeiro, Yraima (Universidade Federal do Rio de Janeiro. Faculdade de Farmácia) ;
Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ;
Foguel, Debora (From the Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis, Programa de Biologia Estrutural)
Background: Proteins have adopted negative design to diminish aggregation. Results: The replacement of Lys-35 by Leu increases the amyloidogenicity of the 26-57 segment of TTR as well as the entire protein. [...]
2014 - 10.1074/jbc.M114.563981
Journal of biological chemistry, Vol. 289, no. 41 (Oct. 2014) , p. 28324-28337
|
|
|
7.
|
|
15 p, 3.3 MB |
Insulin-like growth factor 2 overexpression induces β-Cell dysfunction and increases beta-cell susceptibility to damage
/
Casellas, Alba (Universitat Autònoma de Barcelona. Centre de Biotecnologia Animal i de Teràpia Gènica (CBATEG)) ;
Mallol, Cristina (Universitat Autònoma de Barcelona. Centre de Biotecnologia Animal i de Teràpia Gènica (CBATEG)) ;
Salavert, Ariana (Center of Animal Biotechnology and Gene Therapy) ;
Jiménez Cenzano, Verónica (Universitat Autònoma de Barcelona. Centre de Biotecnologia Animal i de Teràpia Gènica (CBATEG)) ;
García Martínez, Miguel (Universitat Autònoma de Barcelona. Centre de Biotecnologia Animal i de Teràpia Gènica (CBATEG)) ;
Agudo, Judith (Universitat Autònoma de Barcelona. Centre de Biotecnologia Animal i de Teràpia Gènica (CBATEG)) ;
Mercè Obach, Mercè (Centro de Investigación Biomédica en Red de Diabetes y Enfermedades Metabólicas Asociadas) ;
Haurigot Mendonça, Virginia (Universitat Autònoma de Barcelona. Centre de Biotecnologia Animal i de Teràpia Gènica (CBATEG)) ;
Vilà Prats, Laia (Universitat Autònoma de Barcelona. Centre de Biotecnologia Animal i de Teràpia Gènica (CBATEG)) ;
Molas, Maria (Universitat Autònoma de Barcelona. Centre de Biotecnologia Animal i de Teràpia Gènica (CBATEG)) ;
Lage, Ricardo (Universitat Autònoma de Barcelona. Centre de Biotecnologia Animal i de Teràpia Gènica (CBATEG)) ;
Morró Larrubia, Meritxell (Universitat Autònoma de Barcelona. Centre de Biotecnologia Animal i de Teràpia Gènica (CBATEG)) ;
Casaña Lorente, Estefania (Universitat Autònoma de Barcelona. Centre de Biotecnologia Animal i de Teràpia Gènica (CBATEG)) ;
Ruberte, Jesús (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Sanitat i d'Anatomia Animals) ;
Bosch i Tubert, Fàtima (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
The human insulin-like growth factor 2 (IGF2) and insulin genes are located within the same genomic region. Although human genomic studies have demonstrated associations between diabetes and the insulin/IGF2 locus or the IGF2 mRNA-binding protein 2 (IGF2BP2), the role of IGF2 in diabetes pathogenesis is not fully understood. [...]
2015 - 10.1074/jbc.M115.642041
Journal of biological chemistry, Vol. 290 Núm. 27 (Juliol 2015) , p. 16772-16785
|
|
|
8.
|
|
13 p, 2.9 MB |
Insulin-like growth factor I (IGF-I)-induced chronic gliosis and retinal stress lead to neurodegeneration in a mouse model of retinopathy
/
Villacampa Alcubierre, Pilar (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Bosch i Tubert, Fàtima (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Ribera Sánchez, Albert (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Motas, Sandra (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Ramírez, Laura (Universidad de Alcalá. Departamento de Fisiología) ;
Garcia, Miquel (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
de la Villa, Pedro (Universidad de Alcalá. Departamento de Fisiología) ;
Haurigot Mendonça, Virginia (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Insulin-like growth factor I (IGF-I) exerts multiple effects on different retinal cell types in both physiological and pathological conditions. Despite the growth factor's extensively described neuroprotective actions, transgenic mice with increased intraocular levels of IGF-I showed progressive impairment of electroretinographic amplitudes up to complete loss of response, with loss of photoreceptors and bipolar, ganglion, and amacrine neurons. [...]
2013 - 10.1074/jbc.M113.468819
Journal of biological chemistry, Vol. 288 Núm. 24 (Juny 2013) , p. 17631-17642
|
|
|
9.
|
|
32 p, 2.5 MB |
Nurr1 protein is required for N-Methyl-d-aspartic Acid (NMDA) receptor-mediated neuronal survival
/
Barneda Zahonero, Bruna (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ;
Servitja i Duque, Joan-Marc (Institut d'Investigacions Biomèdiques August Pi i Sunyer) ;
Badiola Benito, Nahuai (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ;
Miñano Molina, Alfredo Jesús (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ;
Fadó, Rut (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ;
Saura Antolín, Carlos (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Rodríguez Álvarez, José (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
NMDA receptor (NMDAR) stimulation promotes neuronal survival during brain development. Cerebellar granule cells (CGCs) need NMDAR stimulation to survive and develop. These neurons differentiate and mature during its migration from the external granular layer to the internal granular layer, and lack of excitatory inputs triggers their apoptotic death. [...]
2012 - 10.1074/jbc.M111.272427
Journal of biological chemistry, Vol. 287, No. 14 (2012) , p. 11351-11362
|
|
|
10.
|
|
11 p, 1.9 MB |
Soluble oligomers of amyloid-beta peptide disrupt membrane trafficking of alpha-amino-3-hydroxy-5-methylisoxazole-4 propionic acid receptor (AMPAR) contributing to early synapse dysfunction
/
Miñano Molina, Alfredo Jesús (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ;
España Agustí, Judit (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ;
Martín, Elsa (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ;
Barneda Zahonero, Bruna (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ;
Fadó, Rut (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ;
Solé Piñol, Montserrat (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ;
Trullas i Oliva, Ramon (Centro de Investigación Biomédica en Red sobre Enfermedades Neurodegenerativas) ;
Saura Antolín, Carlos (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ;
Rodríguez Álvarez, José (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
β-Amyloid (Aβ), a peptide generated from the amyloid precursor protein, is widely believed to underlie the pathophysiology of Alzheimer disease (AD). Emerging evidences suggest that soluble Aβ oligomers adversely affect synaptic function, leading to cognitive failure associated with AD. [...]
2011 - 10.1074/jbc.M111.227504
Journal of biological chemistry, Vol. 286, No. 31 (2011) , p. 543-557
|
|
visitante ::
identificación
alerta personal vía correo electrónico o subscríbase al 
canal RSS.
