Pàgina inicial > Resultats de la cerca: Fernàndez Busquets, Xavier
  Consells de cerca
Cerca avançada
Cerca col·leccions:
Ordena'ls per: Mostrar els resultats: Format de visualizació:
Resultats globals: 5 registres trobats en 0.02 segons.
Articles, 5 registres trobats
Articles 5 registres trobats  
1.
23 p, 5.3 MB Selection of an Aptamer against the Enzyme 1-deoxy-D-xylulose-5-phosphate Reductoisomerase from Plasmodium falciparum / Roca, Carlota (Universitat de Barcelona) ; Avalos-Padilla, Yunuen (Universitat de Barcelona) ; Prieto-Simón, Beatriz (Institució Catalana de Recerca i Estudis Avançats) ; Iglesias, Valentin (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Ramírez, Miriam (Hospital Clínic i Provincial de Barcelona) ; Imperial, Santiago (Universitat de Barcelona) ; Fernàndez-Busquets, Xavier (Universitat de Barcelona) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular
The methyl erythritol phosphate (MEP) pathway of isoprenoid biosynthesis is essential for malaria parasites and also for several human pathogenic bacteria, thus representing an interesting target for future antimalarials and antibiotics and for diagnostic strategies. [...]
2022 - 10.3390/pharmaceutics14112515
Pharmaceutics, Vol. 14, Num. 11 (November 2022) , art. 2515  
Registre complet - Creative Commons
2.
13 p, 5.2 MB Discovering putative prion-like proteins in Plasmodium falciparum : a computational and experimental analysis / Pallarès i Goitiz, Irantzu (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Sánchez de Groot, Natalia (Centre de Regulació Genòmica) ; Iglesias, Valentin (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Sant'Anna, Ricardo (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Biosca, Arnau (Institut de Bioenginyeria de Catalunya) ; Fernàndez-Busquets, Xavier (Institut de Bioenginyeria de Catalunya) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Prions are a singular subset of proteins able to switch between a soluble conformation and a self-perpetuating amyloid state. Traditionally associated with neurodegenerative diseases, increasing evidence indicates that organisms exploit prion-like mechanisms for beneficial purposes. [...]
2018 - 10.3389/fmicb.2018.01737
Frontiers in microbiology, Vol. 9 (Aug. 2018) , art. 1737  
Registre complet - Creative Commons
3.
8 p, 4.7 MB Possible roles of amyloids in malaria pathophysiology / Moles, Ernest (Institut de Bioenginyeria de Catalunya) ; Valle Delgado, Juan José (Institut de Bioenginyeria de Catalunya) ; Urbán, Patricia (Institut de Bioenginyeria de Catalunya) ; Azcárate, Isabel G. (Universidad Complutense de Madrid. Departamento de Bioquímica y Biología Molecular) ; Bautista, José M. (Universidad Complutense de Madrid. Departamento de Bioquímica y Biología Molecular) ; Selva, Javier (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Biologia Cel·lular, de Fisiologia i d'Immunologia) ; Egea, Gustavo (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Biologia Cel·lular, de Fisiologia i d'Immunologia) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Fernàndez-Busquets, Xavier (Barcelona Institute for Global Health (ISGlobal)) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular
The main therapeutic and prophylactic tools against malaria have been locked for more than a century in the classical approaches of using drugs targeting metabolic processes of the causing agent, the protist Plasmodium spp. [...]
2015 - 10.4155/fso.15.43
Future science OA, Vol. 1, issue 2 (2015) , p. FSO43  
Registre complet - Creative Commons
4.
9 p, 632.8 KB Human Albumin Impairs Amyloid β-peptide Fibrillation Through its C-terminus : From docking Modeling to Protection Against Neurotoxicity in Alzheimer's disease / Picón-Pagès, Pol (Universitat Pompeu Fabra. Laboratori de Fisiologia Molecular) ; Bonet, Jaume (Universitat Pompeu Fabra. Grup de Recerca en Bioinformàtica Estructural) ; García-García, Javier (Universitat Pompeu Fabra. Grup de Recerca en Bioinformàtica Estructural) ; Garcia-Buendia, Joan (Universitat Pompeu Fabra. Laboratori de Fisiologia Molecular) ; Gutiérrez, Daniela (Pontificia Universidad Católica de Chile. Departamento de Biología Celular y Molecular) ; Valle García, Javier (Universitat Pompeu Fabra. Grup de Recerca en Proteòmica i Química de Proteïnes) ; Gómez-Casuso, Carmen E. S. (Universitat Pompeu Fabra. Laboratori de Fisiologia Molecular) ; Sidelkivska, Valeriya (Universitat Pompeu Fabra. Laboratori de Fisiologia Molecular) ; Alvarez, Alejandra (Pontificia Universidad Católica de Chile. Departamento de Biología Celular y Molecular) ; Peralvarez-Marin, Alex (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Suades, Albert (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Fernàndez-Busquets, Xavier (Barcelona Institute for Global Health (ISGlobal)) ; Andreu Martínez, David (Universitat Pompeu Fabra. Grup de Recerca en Proteòmica i Química de Proteïnes) ; Vicente, Rubén (Universitat Pompeu Fabra. Laboratori de Fisiologia Molecular) ; Oliva Miguel, Baldomero (Universitat Pompeu Fabra. Grup de Recerca en Bioinformàtica Estructural) ; Muñoz, Francisco J. (Universitat Pompeu Fabra. Laboratori de Fisiologia Molecular)
Alzheimer's disease (AD) is a neurodegenerative process characterized by the accumulation of extracellular deposits of amyloid β-peptide (Aβ), which induces neuronal death. Monomeric Aβ is not toxic but tends to aggregate into β-sheets that are neurotoxic. [...]
2019 - 10.1016/j.csbj.2019.06.017
Computational and Structural Biotechnology Journal, Vol. 17 (2019) , p. 963-971  
Registre complet - Creative Commons
5.
12 p, 2.4 MB The antigen-binding fragment of human gamma immunoglobulin prevents amyloid β-peptide folding into β-sheet to form oligomers / Valls-Comamala, Victòria (Universitat Pompeu Fabra. Laboratori de Fisiologia Molecular) ; Guivernau, Biuse (Universitat Pompeu Fabra. Laboratori de Fisiologia Molecular) ; Bonet, Jaume (Universitat Pompeu Fabra. Unitat de Recerca en Informàtica Biomèdica (GRIB)) ; Puig Font, Marta (Universitat Pompeu Fabra. Laboratori de Fisiologia Molecular) ; Peralvarez-Marin, Alex (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Palomer, Ernest (Universitat Pompeu Fabra. Laboratori de Fisiologia Molecular) ; Fernàndez-Busquets, Xavier (Institut de Bioenginyeria de Catalunya) ; Altafaj, Xavier (Institut d'Investigació Biomèdica de Bellvitge) ; Tajes, Marta (Institut Hospital del Mar d'Investigacions Mèdiques) ; Puig-Pijoan, Albert (Parc de Salut MAR de Barcelona) ; Vicente, Rubén (Universitat Pompeu Fabra. Laboratori de Fisiologia Molecular) ; Oliva Miguel, Baldomero (Universitat Pompeu Fabra. Unitat de Recerca en Informàtica Biomèdica (GRIB)) ; Muñoz, Francisco J. (Universitat Pompeu Fabra. Laboratori de Fisiologia Molecular)
The amyloid beta-peptide (Aβ) plays a leading role in Alzheimer's disease (AD) physiopathology. Even though monomeric forms of Aβ are harmless to cells, Aβ can aggregate into β-sheet oligomers and fibrils, which are both neurotoxic. [...]
2017 - 10.18632/oncotarget.17074
Oncotarget, Vol. 8, Num. 25 (June 2017) , p. 41154-41165  
Registre complet - Creative Commons

Us interessa rebre alertes sobre nous resultats d'aquesta cerca?
Definiu una alerta personal via correu electrònic o subscribiu-vos al canal RSS.
Dipòsit Digital de Documents de la UAB :: Cerca :: Lliura :: Personalitza :: Ajuda
Powered by Invenio v1.1.6
Mantingut per ddd.bib@uab.cat  :: Metadades subjectes a:
Col·laborem