Página principal > Artículos > Resultados de la búsqueda: Lluch López, J M

Artículos

  Consejos para la búsqueda
Búsqueda avanzada
Buscar colecciones:
Ordenar por: Mostrar resultados: Formato de visualización:
Artículos Encontrados 22 registros  inicioanterior13 - 22  ir al registro: La búsqueda tardó 0.00 segundos. 
13.
23 p, 12.3 MB Theoretical Characterization of the Step-by-Step Mechanism of Conversion of Leukotriene A4 to Leukotriene B4 Catalysed by the Enzyme Leukotriene A4 Hydrolase / Canyelles-Niño, Miquel (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; González-Lafont, Àngels (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Lluch López, Josep Maria (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química)
LTA H is a bifunctional zinc metalloenzyme that converts leukotriene A (LTA) into leukotriene B (LTB), one of the most potent chemotactic agents involved in acute and chronic inflammatory diseases. In this reaction, LTA H acts as an epoxide hydrolase with a unique and fascinating mechanism, which includes the stereoselective attachment of one water molecule to the carbon backbone of LTA several methylene units away from the epoxide moiety. [...]
2022 - 10.3390/ijms23063140
International journal of molecular sciences, Vol. 23 Núm. 6 (Març 2022) , p. 3140  
Registro completo - Creative Commons
14.
2 p, 518.8 KB Rol del residu Gln596 en el funcionament d'ALOX15, un enzim crucial per a la salut / Cruz Saez, Alejandro (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; González-Lafont, Àngels (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Lluch López, Josep Maria (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Actualment se sap que malalties com l'arterioesclerosi o l'osteoporosi estan directament relacionades amb l'activitat de l'enzim ALOX15. Un estudi realitzat pel grup de recerca de l'àrea de Física-Química del Departament de Química de la UAB ha observat en diversos experiments l'important paper del residu Gln596 per a l'estabilitat d'aquest enzim, molt important per a controlar el desenvolupament d'aquesta mena d'afeccions.
Actualmente se sabe que enfermedades como la arterioesclerosis o la osteoporosis están relacionadas con la actividad de la enzima ALOX15. Un estudio realizado por el grupo de investigación del área de Física-Química del Departamento de Química de la UAB ha observado en varios experimentos el papel del residuo Gln596 para la estabilidad de dicha enzima, muy importante para controlar el desarrollo de este tipo de afecciones.
2020
UAB divulga, Desembre 2020
2 documentos
Registro completo - Creative Commons
15.
13 p, 8.3 MB Understanding the molecular mechanism of the Ala-versus-Gly concept controlling the pProduct specificity in reactions catalyzed by lipoxygenases : a combined molecular dynamics and QM/MM study of coral 8R-lipoxygenase / Saura Martínez, Patricia (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Suardíaz, Reynier (King's College London. Department of Chemistry) ; Masgrau, Laura (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; González-Lafont, Àngels (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Rosta, Edina (King's College London. Department of Chemistry) ; Lluch López, Josep Maria (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química)
Lipoxygenases (LOXs) are a family of enzymes that catalyze the highly specific hydroperoxidation of polyunsaturated fatty acids, such as arachidonic acid. Different stereo- or/and regioisomer hydroperoxidation products lead later to different metabolites that exert opposite physiological effects in the animal body and play a central role in inflammatory processes. [...]
2017 - 10.1021/acscatal.7b00842
ACS catalysis, Vol. 7, issue 7 (July 2017) , p. 4854-4866  
Registro completo - Creative Commons
16.
14 p, 4.5 MB Ultrafast action chemistry in slow motion : atomistic description of the excitation and fluorescence processes in an archetypal fluorescent protein / Armengol Torrella, Pau (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Spörkel, Lasse (Max-Planck-Institut für Kohlenforschung) ; Gelabert Peiri, Ricard (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Moreno Ferrer, Miquel (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Thiel, Walter (Max-Planck-Institut für Kohlenforschung) ; Lluch López, Josep Maria (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
We report quantum mechanical/molecular mechanical non-adiabatic molecular dynamics simulations on the electronically excited state of green fluorescent protein mutant S65T/H148D. We examine the driving force of the ultrafast (τ < 50 fs) excited-state proton transfer unleashed by absorption in the A band at 415 nm and propose an atomistic description of the two dynamical regimes experimentally observed [Stoner Ma et al. [...]
2018 - 10.1039/c8cp00371h
Physical chemistry chemical physics, Vol. 20, issue 16 (2018) , p. 11067-11080  
Registro completo - Creative Commons
17.
19 p, 5.2 MB Computational insight into the catalytic implication of head/tail-first orientation of arachidonic acid in human 5-lipoxygenase : consequences for the positional specificity of oxygenation / Saura Martínez, Patricia (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Maréchal, Jean-Didier (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Masgrau, Laura (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Lluch López, Josep Maria (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; González-Lafont, Àngels (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
In the present work we have combined homology modeling, protein-ligand dockings, quantum mechanics/molecular mechanics calculations and molecular dynamics simulations to generate human 5-lipoxygenase (5-LOX):arachidonic acid (AA) complexes consistent with the 5-lipoxygenating activity (which implies hydrogen abstraction at the C position). [...]
2016 - 10.1039/c6cp03973a
Physical chemistry chemical physics, Vol. 18, issue 33 (2016) , p. 23017-23035  
Registro completo - Creative Commons
18.
12 p, 4.0 MB Unraveling the molecular details of the complete mechanism that governs the synthesis of prostaglandin G2 catalyzed by cyclooxygenase-2 / Cebrián Prats, Anna (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; González-Lafont, Àngels (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Lluch López, Josep Maria (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química)
Cyclooxygenase-2 (COX-2) is the key enzyme involved in the synthesis pathway of prostaglandin G₂ (PGG₂) by transformation of arachidonic acid (AA). Although COX-₂ is one of the principal pharmacological targets by the implication of PGG₂2 in several human diseases, the classical all-radical mechanism proposed for COX-₂ catalysis has never been validated at the molecular level. [...]
2019 - 10.1021/acsomega.8b03575
ACS omega, Vol. 4, issue 1 (Jan. 2019) , p. 2063-2074  
Registro completo - Creative Commons
19.
17 p, 4.3 MB Discovery of processive catalysis by an exo-hydrolase with a pocket-shaped active site / Streltsov, Victor A. (Commonwealth Scientific and Industrial Research Organisation, Materials Science and Engineering) ; Luang, Sukanya (University of Adelaide. School of Agriculture, Food and Wine) ; Peisley, Alys (Commonwealth Scientific and Industrial Research Organisation, Materials Science and Engineering) ; Varghese, Joseph N. (Commonwealth Scientific and Industrial Research Organisation. Materials Science and Engineering) ; Ketudat Cairns, James R. (Suranaree University of Technology. School of Chemistry) ; Fort, Sebastien (University Grenoble Alpes. Centre de Recherches sur les Macromolécules Végétales) ; Hijnen, Marcel (GE Healthcare Life Sciences) ; Tvaroška, Igor (Slovak Academy of Sciences. Institute of Chemistry) ; Ardá, Ana (CIC bioGUNE) ; Jiménez Barbero, Jesús (CIC bioGUNE) ; Alfonso Prieto, Mercedes (Universitat de Barcelona. Departament de Química Inorgànica i Orgànica) ; Rovira, Carme (Universitat de Barcelona. Departament de Química Inorgànica i Orgànica) ; Mendoza, Fernanda (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Tiessler Sala, Laura. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Sánchez-Aparicio, José-Emilio (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Rodríguez-Guerra Pedregal, Jaime (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Lluch López, Josep Maria (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Maréchal, Jean-Didier (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Masgrau, Laura (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Hrmova, Maria (University of Adelaide. School of Agriculture, Food and Wine)
Substrates associate and products dissociate from enzyme catalytic sites rapidly, which hampers investigations of their trajectories. The high-resolution structure of the native Hordeum exo-hydrolase HvExoI isolated from seedlings reveals that non-covalently trapped glucose forms a stable enzyme-product complex. [...]
2019 - 10.1038/s41467-019-09691-z
Nature communications, Vol. 10 (2019) , p. 2222  
Registro completo - Creative Commons
20.
12 p, 1.4 MB Unraveling how the Gly526Ser mutation arrests prostaglandin formation from arachidonic acid catalyzed by cyclooxygenase-2 : A combined molecular dynamics and QM/MM study / Suñer Rubio, Adrián (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Cebrián Prats, Anna (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; González-Lafont, Àngels (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Lluch López, Josep Maria (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Cyclooxygenases (COXs) are the enzymes responsible for the biosynthesis of prostaglandins, eicosanoids that play a major role in many physiological processes. Particularly, prostaglandins are known to trigger inflammation, and COX-2, the enzyme isoform associated with this inflammatory response, catalyzes the cyclooxidation of arachidonic acid, leading to prostaglandin G2. [...]
2019 - 10.1039/c9ra08860a
RSC advances, Vol. 10, issue 2 (2019) , p. 986-997  
Registro completo - Creative Commons
21.
19 p, 2.2 MB Comparing hydrolysis and transglycosylation reactions catalyzed by Thermus thermophilus β-glycosidase. A combined MD and QM/MM study / Romero Tellez, Sonia (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Lluch López, Josep Maria (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; González-Lafont, Àngels (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Masgrau, Laura (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
The synthesis of oligosaccharides and other carbohydrate derivatives is of relevance for the advancement of glycosciences both at the fundamental and applied level. For many years, glycosyl hydrolases (GHs) have been explored to catalyze the synthesis of glycosidic bonds. [...]
2019 - 10.3389/fchem.2019.00200
Frontiers in chemistry, Vol. 7 (April 2019) , art. 200  
Registro completo - Creative Commons
22.
12 p, 1.6 MB Rationally designed azobenzene photoswitches for efficient two-photon neuronal excitation / Cabré Segura, Gisela (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Garrido-Charles, Aida (Institut de Bioenginyeria de Catalunya) ; Moreno Ferrer, Miquel (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Bosch, Miquel (Institut de Bioenginyeria de Catalunya) ; Porta de la Riva, Montserrat (Institut de Ciències Fotòniques) ; Krieg, Michael (Institut de Ciències Fotòniques) ; Gascón Moya, Marta (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Camarero, Nuria (Institut de Bioenginyeria de Catalunya) ; Gelabert Peiri, Ricard (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Lluch López, Josep Maria (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Busqué Sánchez, Félix (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Hernando Campos, Jordi (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Gorostiza, Pau (Institut de Bioenginyeria de Catalunya) ; Alibes, Ramón (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química)
Manipulation of neuronal activity using two-photon excitation of azobenzene photoswitches with near-infrared light has been recently demonstrated, but their practical use in neuronal tissue to photostimulate individual neurons with three-dimensional precision has been hampered by firstly, the low efficacy and reliability of NIR-induced azobenzene photoisomerization compared to one-photon excitation, and secondly, the short cis state lifetime of the two-photon responsive azo switches. [...]
2019 - 10.1038/s41467-019-08796-9
Nature communications, Vol. 10 (February 2019) , art. 907  
Registro completo - Creative Commons

Artículos : Encontrados 22 registros   inicioanterior13 - 22  ir al registro:
¿Le interesa recibir alertas sobre nuevos resultados de esta búsqueda?
Defina una alerta personal vía correo electrónico o subscríbase al canal RSS.
Depósito Digital de Documentos de la UAB :: Buscar :: Enviar :: Personalizar :: Ayuda
Powered by Invenio v1.1.6
Mantenido por ddd.bib@uab.cat  :: Metadatos sujetos a:
Colaboramos