Structural basis for the E3 ligase activity enhancement of yeast Nse2 by SUMO-interacting motifs
Varejão, Nathalia (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Lascorz Lozano, Jara A. (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Codina-Fabra, Joan (Universitat de Lleida)
Bellí, Gemma (Universitat de Lleida)
Borràs-Gas, Helena (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Torres-Rosell, Jordi (Universitat de Lleida)
Reverter Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")

Fecha:	2021
Resumen:	Post-translational modification of proteins by ubiquitin and ubiquitin-like modifiers, such as SUMO, are key events in protein homeostasis or DNA damage response. Smc5/6 is a nuclear multi-subunit complex that participates in the recombinational DNA repair processes and is required in the maintenance of chromosome integrity. Nse2 is a subunit of the Smc5/6 complex that possesses SUMO E3 ligase activity by the presence of a SP-RING domain that activates the E2~SUMO thioester for discharge on the substrate. Here we present the crystal structure of the SUMO E3 ligase Nse2 in complex with an E2-SUMO thioester mimetic. In addition to the interface between the SP-RING domain and the E2, the complex reveals how two SIM (SUMO-Interacting Motif) -like motifs in Nse2 are restructured upon binding the donor and E2-backside SUMO during the E3-dependent discharge reaction. Both SIM interfaces are essential in the activity of Nse2 and are required to cope with DNA damage.
Ayudas:	Agencia Estatal de Investigación PGC2018-098423-B-I00 Agencia Estatal de Investigación PGC2018-097796-B-I00 Agència de Gestió d'Ajuts Universitaris i de Recerca 2017/SGR-569
Derechos:	Aquest document està subjecte a una llicència d'ús Creative Commons. Es permet la reproducció total o parcial, la distribució, la comunicació pública de l'obra i la creació d'obres derivades, fins i tot amb finalitats comercials, sempre i quan es reconegui l'autoria de l'obra original.
Lengua:	Anglès
Documento:	Article ; recerca ; Versió publicada
Materia:	X-ray crystallography ; Enzyme mechanisms ; Ubiquitin ligases
Publicado en:	Nature communications, Vol. 12 (December 2021) , ISSN 2041-1723

DOI: 10.1038/s41467-021-27301-9
PMID: 34853311

14 p, 3.6 MB

El registro aparece en las colecciones:
Documentos de investigación > Documentos de los grupos de investigación de la UAB > Centros y grupos de investigación (producción científica) > Ciencias de la salud y biociencias > Instituto de Biotecnología y de Biomedicina (IBB)
Artículos > Artículos de investigación
Artículos > Artículos publicados