Pàgina inicial > Resultats de la cerca: Amyloidosis
  Consells de cerca
Cerca avançada
Cerca col·leccions:
Ordena'ls per: Mostrar els resultats: Format de visualizació:
Resultats globals: 5 registres trobats en 0.02 segons.
Articles, 4 registres trobats
Documents de recerca, 1 registres trobats
Articles 4 registres trobats  
1.
10 p, 5.6 MB PITB : A high affinity transthyretin aggregation inhibitor with optimal pharmacokinetic properties / Pinheiro, Francisca (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Varejão, Nathalia (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Sánchez-Morales, Adrià (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Bezerra, Filipa (Instituto de Ciências Biomédicas de Abel Salazar (Porto, Portugal)) ; Navarro, Susanna (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Velázquez-Campoy, Adrian (Universidad de Zaragoza) ; Busqué Sánchez, Félix (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Almeida, Maria Rosário (Instituto de Ciências Biomédicas de Abel Salazar (Porto, Portugal)) ; Alibes, Ramón (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) ; Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Pallarès i Goitiz, Irantzu (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
The aggregation of wild-type transthyretin (TTR) and over 130 genetic TTR variants underlies a group of lethal disorders named TTR amyloidosis (ATTR). TTR chemical chaperones are molecules that hold great promise to modify the course of ATTR progression. [...]
2023 - 10.1016/j.ejmech.2023.115837
European Journal of Medicinal Chemistry, Vol. 261 (may 2023) , p. 115837  
Registre complet - Creative Commons
2.
20 p, 4.0 MB Hepatic Oxi-Inflammation and Neophobia as Potential Liver-Brain Axis Targets for Alzheimer's Disease and Aging, with Strong Sensitivity to Sex, Isolation, and Obesity / Fraile-Ramos, Juan (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Psiquiatria i de Medicina Legal) ; Garrit, Anna (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Ciències Morfològiques) ; Reig-Vilallonga, Josep (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Ciències Morfològiques) ; Gimenez-Llort, Lydia (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Psiquiatria i de Medicina Legal) ; Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències
Research on Alzheimer's disease (AD) has classically focused on alterations that occur in the brain and their intra- and extracellular neuropathological hallmarks. However, the oxiinflammation hypothesis of aging may also play a role in neuroimmunoendocrine dysregulation and the disease's pathophysiology, where the liver emerges as a target organ due to its implication in regulating metabolism and supporting the immune system. [...]
2023 - 10.3390/cells12111517
Cells, Vol. 12 (may 2023)  
Registre complet - Creative Commons
3.
7 p, 704.4 KB Frequency of hereditary transthyretin amyloidosis among elderly patients with transthyretin cardiomyopathy / Maestro, Alba (Institut d'Investigació Biomèdica Sant Pau) ; Vela, Paula (Hospital Universitario Puerta de Hierro Majadahonda (Madrid)) ; De Frutos, Fernando (Hospital Universitario Puerta de Hierro Majadahonda (Madrid)) ; Mora, Nerea (Hospital Universitario Puerta de Hierro Majadahonda (Madrid)) ; Pomares, Antonia (Hospital Universitario Puerta de Hierro Majadahonda (Madrid)) ; González-Vioque, Emiliano (Hospital Universitario Puerta de Hierro Majadahonda (Madrid)) ; Briceño, Ana (Hospital Universitario Puerta de Hierro Majadahonda (Madrid)) ; Cabrera-Borrego, Eva (Hospital Universitario Puerta de Hierro Majadahonda (Madrid)) ; Cobo-Marcos, Marta (Hospital Universitario Puerta de Hierro Majadahonda (Madrid)) ; Dominguez, Fernando (Centro de Investigación Biomédica en Red en Enfermedades Cardiovasculares) ; Gonzalez-Lopez, Esther (Hospital Universitario Puerta de Hierro Majadahonda (Madrid)) ; Segovia, Javier (Hospital Universitario Puerta de Hierro Majadahonda (Madrid)) ; Lara-Pezzi, Enrique (Centro de Investigación Biomédica en Red en Enfermedades Cardiovasculares) ; García-Pavía, Pablo (Universidad Autónoma de Madrid)
Transthyretin amyloid cardiomyopathy (ATTR-CM) is increasingly recognized as a cause of heart failure in the elderly. Although wild-type transthyretin amyloidosis is the most frequent form of ATTR-CM found in the elderly, hereditary transthyretin amyloidosis (ATTRv) can also occur. [...]
2022 - 10.1002/ejhf.2658
European Journal of Heart Failure, Vol. 24 (september 2022) , p. 2367-2373  
Registre complet - Creative Commons
4.
15 p, 3.9 MB Cavity filling mutations at the thyroxine-binding site dramatically increase transthyretin stability and prevent its aggregationres / Sant'Anna, Ricardo (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Almedia, Maria Rosario (Instituto de Investigação e Inovação em Saúde da Universidade do Porto) ; Varejao, Nathalia (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Gallego Alonso, Pablo (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Esperante, Sebastián (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Ferreira, Priscilla (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ; Pereira-Henriques, Alda (Instituto de Investigação e Inovação em Saúde da Universidade do Porto) ; Palhano, Fernando L. (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ; De Carvalho, Mamede (Department Neurosciences. Hospital de Santa Maria. CHLN) ; Foguel, Debora (Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis) ; Reverter i Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Saraiva, Maria Joao (Instituto de Investigação e Inovação em Saúde da Universidade do Porto) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
More than a hundred different Transthyretin (TTR) mutations are associated with fatal systemic amyloidoses. They destabilize the protein tetrameric structure and promote the extracellular deposition of TTR as pathological amyloid fibrils. [...]
2017 - 10.1038/srep44709
Scientific reports, Vol. 7 (2017) , art. 44709  
Registre complet - Creative Commons

Documents de recerca 1 registres trobats  
1.
7.0 MB Fragments d'anticòs com a model d'estudi de l'amiloïdosi de cadena lleugera i com agents terapèutics per a la malaltia d'Alzheimer / Serra Mir, Gabriel ; Villegas Hernández, Sandra, dir.
Els mecanismes de l'amiloidogènesi segueixen sent desconeguts. Les amiloïdosis són malalties incurables que solen acabar amb la vida dels pacients, i engloben un grup heterogeni de proteïnes. Les proteïnes amiloidogèniques agreguen formant dipòsits tant en els compartiments intracel·lulars com en els extracel·lulars, cosa que provoca la mort cel·lular i, posteriorment, el deteriorament dels teixits. [...]
Los mecanismos de la amiloidogénesis siguen siendo desconocidos. Las amiloidosis son enfermedades incurables que suelen acabar con la vida de los pacientes, y engloban a un grupo heterogéneo de proteínas. [...]
Mechanisms of amyloidogenesis remain poorly understood. Amyloidoses are incurable life-threatening diseases, which encompass a heterogeneous group of proteins. Amyloid proteins aggregate as deposits either intracellularly or extracellularly, leading to cell death and subsequently to tissue impairment. [...]
2022  
Registre complet - Creative Commons

Us interessa rebre alertes sobre nous resultats d'aquesta cerca?
Definiu una alerta personal via correu electrònic o subscribiu-vos al canal RSS.
Dipòsit Digital de Documents de la UAB :: Cerca :: Lliura :: Personalitza :: Ajuda
Powered by Invenio v1.1.6
Mantingut per ddd.bib@uab.cat  :: Metadades subjectes a:
Col·laborem