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Specific Hsp100 chaperones determine the fate of the first enzyme of the plastidial isoprenoid pathway for either refolding or degradation by the stromal Clp protease in Arabidopsis
Pulido, Pablo (Centre de Recerca en Agrigenòmica)
Llamas, Ernesto (Centre de Recerca en Agrigenòmica)
Llorente, Briardo (Centre de Recerca en Agrigenòmica)
Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Wright, Louwrance P. (Max Planck Institute for Chemical Ecology)
Rodríguez Concepción, Manuel (Centre de Recerca en Agrigenòmica)
Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí"

Fecha: 2016
Resumen: The lifespan and activity of proteins depend on protein quality control systems formed by chaperones and proteases that ensure correct protein folding and prevent the formation of toxic aggregates. We previously found that the Arabidopsis thaliana J-protein J20 delivers inactive (misfolded) forms of the plastidial enzyme deoxyxylulose 5-phosphate synthase (DXS) to the Hsp70 chaperone for either proper folding or degradation. Here we show that the fate of Hsp70-bound DXS depends on pathways involving specific Hsp100 chaperones. Analysis of individual mutants for the four Hsp100 chaperones present in Arabidopsis chloroplasts showed increased levels of DXS proteins (but not transcripts) only in those defec- tive in ClpC1 or ClpB3. However, the accumulated enzyme was active in the clpc1 mutant but inactive in clpb3 plants. Genetic evidence indicated that ClpC chaperones might be required for the unfolding of J20-delivered DXS protein coupled to degradation by the Clp protease. By contrast, biochemical and genetic approaches confirmed that Hsp70 and ClpB3 chaperones interact to collaborate in the refolding and activation of DXS. We conclude that specific J-proteins and Hsp100 chaperones act together with Hsp70 to recognize and deliver DXS to either reactivation (via ClpB3) or removal (via ClpC1) depending on the physiological status of the plastid.
Ayudas: European Commission 245143
European Commission 300862
Ministerio de Economía y Competitividad BIO2011/23680
Ministerio de Economía y Competitividad BIO2014/59092-P
Agència de Gestió d'Ajuts Universitaris i de Recerca 2014/SGR-1434
Derechos: Aquest document està subjecte a una llicència d'ús Creative Commons. Es permet la reproducció total o parcial, la distribució, la comunicació pública de l'obra i la creació d'obres derivades, fins i tot amb finalitats comercials, sempre i quan es reconegui l'autoria de l'obra original. Creative Commons
Lengua: Anglès
Documento: Article ; recerca ; Versió publicada
Publicado en: PLOS genetics, Vol. 12, issue 1 (Jan. 2016) , e1005824, ISSN 1553-7404

DOI: 10.1371/journal.pgen.1005824
PMID: 26815787


19 p, 1.6 MB

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 Registro creado el 2017-07-11, última modificación el 2025-10-24



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