Web of Science: 113 cites, Scopus: 122 cites, Google Scholar: cites,
Staphylococcal Bap Proteins Build Amyloid Scaffold Biofilm Matrices in Response to Environmental Signals
Taglialegna, Agustina (Consejo Superior de Investigaciones Científicas (Espanya). Instituto de Agrobiotecnología)
Navarro, Susanna (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Garnett, James A. (Queen Mary University of London. School of Biological and Chemical Sciences)
Matthews, Steve (Imperial College London. Department of Life Sciences)
Penades, José R. (University of Glasgow. College of Medical, Veterinary and Life Sciences)
Lasa, Iñigo (Consejo Superior de Investigaciones Científicas (Espanya). Instituto de Agrobiotecnología)
Valle, Jaione (Consejo Superior de Investigaciones Científicas (Espanya). Instituto de Agrobiotecnología)

Data: 2016
Resum: Biofilms are communities of bacteria that grow encased in an extracellular matrix that often contains proteins. The spatial organization and the molecular interactions between matrix scaffold proteins remain in most cases largely unknown. Here, we report that Bap protein of Staphylococcus aureus self-assembles into functional amyloid aggregates to build the biofilm matrix in response to environmental conditions. Specifically, Bap is processed and fragments containing at least the N-terminus of the protein become aggregation-prone and self-assemble into amyloid-like structures under acidic pHs and low concentrations of calcium. The molten globule-like state of Bap fragments is stabilized upon binding of the cation, hindering its self-assembly into amyloid fibers. These findings define a dual function for Bap, first as a sensor and then as a scaffold protein to promote biofilm development under specific environmental conditions. Since the pH-driven multicellular behavior mediated by Bap occurs in coagulase-negative staphylococci and many other bacteria exploit Bap-like proteins to build a biofilm matrix, the mechanism of amyloid-like aggregation described here may be widespread among pathogenic bacteria.
Ajuts: Ministerio de Economía y Competitividad BIO2014-53530-R
Ministerio de Economía y Competitividad BFU2013-44763-P
Ministerio de Economía y Competitividad AGL2011-23954
Ministerio de Economía y Competitividad RYC-2009-03948
Drets: Aquest document està subjecte a una llicència d'ús Creative Commons. Es permet la reproducció total o parcial, la distribució, la comunicació pública de l'obra i la creació d'obres derivades, fins i tot amb finalitats comercials, sempre i quan es reconegui l'autoria de l'obra original. Creative Commons
Llengua: Anglès
Document: Article ; recerca ; Versió publicada
Matèria: Amyloidogenic proteins ; Animals ; Bacterial proteins ; Biofilms ; Disease models, Animal ; Immunoblotting ; Mice ; Microscopy, Fluorescence ; Polymerase chain reaction ; Staphylococcal infections ; Staphylococcus aureus
Publicat a: PLOS pathogens, Vol. 12, issue 6 (June 2016) , p. e1005711, ISSN 1553-7374

DOI: 10.1371/journal.ppat.1005711
PMID: 27327765


34 p, 4.2 MB

El registre apareix a les col·leccions:
Documents de recerca > Documents dels grups de recerca de la UAB > Centres i grups de recerca (producció científica) > Ciències de la salut i biociències > Institut de Biotecnologia i de Biomedicina (IBB)
Articles > Articles de recerca
Articles > Articles publicats

 Registre creat el 2020-06-22, darrera modificació el 2023-05-03



   Favorit i Compartir