The biofilm-associated surface protein Esp of Enterococcus faecalis forms amyloid-like fibers
Taglialegna, Agustina (Consejo Superior de Investigaciones Científicas (Espanya). Instituto de Agrobiotecnología)
Matilla-Cuenca, Leticia (Consejo Superior de Investigaciones Científicas (Espanya). Instituto de Agrobiotecnología)
Dorado-Morales, Pedro (Universidad Pública de Navarra. Departamento de Ciencias de la Salud)
Navarro, Susanna (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Garnett, James A. (King's College London)
Lasa, Iñigo (Universidad Pública de Navarra. Departamento de Ciencias de la Salud)
Valle, Jaione (Consejo Superior de Investigaciones Científicas (Espanya). Instituto de Agrobiotecnología)

Data:	2020
Resum:	Functional amyloids are considered as common building block structures of the biofilm matrix in different bacteria. In previous work, we have shown that the staphylococcal surface protein Bap, a member of the Biofilm-Associated Proteins (BAP) family, is processed and the fragments containing the N-terminal region become aggregation-prone and self-assemble into amyloid-like structures. Here, we report that Esp, a Bap-orthologous protein produced by Enterococcus faecalis, displays a similar amyloidogenic behavior. We demonstrate that at acidic pH the N-terminal region of Esp forms aggregates with an amyloid-like conformation, as evidenced by biophysical analysis and the binding of protein aggregates to amyloid-indicative dyes. Expression of a chimeric protein, with its Esp N-terminal domain anchored to the cell wall through the R domain of clumping factor A, showed that the Esp N-terminal region is sufficient to confer multicellular behavior through the formation of an extracellular amyloid-like material. These results suggest that the mechanism of amyloid-like aggregation to build the biofilm matrix might be widespread among BAP-like proteins. This amyloid-based mechanism may not only have strong relevance for bacteria lifestyle but could also contribute to the amyloid burden to which the human physiology is potentially exposed.
Ajuts:	Ministerio de Economía y Competitividad BIO2017-83035-R
Drets:	Aquest document està subjecte a una llicència d'ús Creative Commons. Es permet la reproducció total o parcial, la distribució, la comunicació pública de l'obra i la creació d'obres derivades, fins i tot amb finalitats comercials, sempre i quan es reconegui l'autoria de l'obra original.
Llengua:	Anglès
Document:	Article ; recerca ; Versió publicada
Publicat a:	npj biofilms and microbiomes, Vol. 6, issue 1 (2020) , art. 15, ISSN 2055-5008

DOI: 10.1038/s41522-020-0125-2
PMID: 32221298

12 p, 5.4 MB

El registre apareix a les col·leccions:
Documents de recerca > Documents dels grups de recerca de la UAB > Centres i grups de recerca (producció científica) > Ciències de la salut i biociències > Institut de Biotecnologia i de Biomedicina (IBB)
Articles > Articles de recerca
Articles > Articles publicats