Web of Science: 10 citas, Scopus: 11 citas, Google Scholar: citas,
Switching cell penetrating and CXCR4-binding activities of nanoscale-organized arginine-rich peptides
de Pinho Favaro, Marianna T. (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Serna, Naroa (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Sánchez-García, Laura (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Cubarsi, Rafael (Universitat Politècnica de Catalunya. Departament de Matemàtiques)
Roldán, Mònica (Universitat Autònoma de Barcelona. Servei de Microscòpia)
Sánchez Chardi, Alejandro (Universitat Autònoma de Barcelona. Servei de Microscòpia)
Unzueta Elorza, Ugutz (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Mangues, Ramon 1957- (Institut Germans Trias i Pujol. Institut de Recerca contra la Leucèmia Josep Carreras)
Ferrer-Miralles, Neus (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Azzoni, Adriano Rodrigues (Universidade de São Paulo. Departamento de Engenharia Química)
Vázquez Gómez, Esther (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Genètica i de Microbiologia)
Villaverde Corrales, Antonio (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")

Fecha: 2018
Resumen: Arginine-rich protein motifs have been described as potent cell-penetrating peptides (CPPs) but also as rather specific ligands of the cell surface chemokine receptor CXCR4, involved in the infection by the human immunodeficiency virus (HIV). Polyarginines are commonly used to functionalize nanoscale vehicles for gene therapy and drug delivery, aimed to enhance cell penetrability of the therapeutic cargo. However, under which conditions these peptides do act as either unspecific or specific ligands is unknown. We have here explored the cell penetrability of differently charged polyarginines in two alternative presentations, namely as unassembled fusion proteins or assembled in multimeric protein nanoparticles. By this, we have observed that arginine-rich peptides switch between receptor-mediated and receptor-independent mechanisms of cell penetration. The relative weight of these activities is determined by the electrostatic charge of the construct and the oligomerization status of the nanoscale material, both regulatable by conventional protein engineering approaches.
Ayudas: Ministerio de Ciencia e Innovación BIO2016-76063-R
Agència de Gestió d'Ajuts Universitaris i de Recerca 2017/SGR-229
Agència de Gestió d'Ajuts Universitaris i de Recerca 2014/PROD0005
Agència de Gestió d'Ajuts Universitaris i de Recerca 2017/FI_B100063
Instituto de Salud Carlos III PI15/00272
Instituto de Salud Carlos III PIE15/00028
Instituto de Salud Carlos III PIE15/00378
Nota: Altres ajuts: we are indebted to CIBER de Bioingeniería, Biomateriales y Nanomedicina (project NANOPROTHER) for funding AV. Also, to Marató de TV3 foundation (TV32013-3930). Marató TV3 (2013-2030) granted to RM, for funding research on targeted, protein-based drug delivery. MTPF received a fellowship from Fundação de Amparo a Pesquisa do Estado de São Paulo, Brazil (2015/20193-3).NS by a predoctoral fellowship from the Government of Navarra and UU received a Sara Borrell postdoctoral fellowship from ISCIII. AV received an Icrea Academia Award.
Derechos: Aquest document està subjecte a una llicència d'ús Creative Commons. Es permet la reproducció total o parcial, la distribució, i la comunicació pública de l'obra, sempre que no sigui amb finalitats comercials, i sempre que es reconegui l'autoria de l'obra original. No es permet la creació d'obres derivades. Creative Commons
Lengua: Anglès
Documento: Article ; recerca ; Versió acceptada per publicar
Materia: Protein materials ; Protein engineering ; Self-assembling ; CXCR4 ; Tumor-homing peptides
Publicado en: Nanomedicine, Vol. 14, issue 6 (August 2018) , p. 1777-1786, ISSN 1549-9642

DOI: 10.1016/j.nano.2018.05.002


Postprint
27 p, 438.8 KB

El registro aparece en las colecciones:
Documentos de investigación > Documentos de los grupos de investigación de la UAB > Centros y grupos de investigación (producción científica) > Ciencias de la salud y biociencias > Institut d'Investigació en Ciencies de la Salut Germans Trias i Pujol (IGTP) > Instituto de Investigación contra la Leucemia Josep Carreras
Documentos de investigación > Documentos de los grupos de investigación de la UAB > Centros y grupos de investigación (producción científica) > Ciencias de la salud y biociencias > Instituto de Biotecnología y de Biomedicina (IBB)
Artículos > Artículos de investigación
Artículos > Artículos publicados

 Registro creado el 2021-02-12, última modificación el 2023-07-25



   Favorit i Compartir