Pàgina inicial > Articles > Resultats de la cerca: Amyloid

Articles

  Consells de cerca
Cerca avançada
Cerca col·leccions:
Ordena'ls per: Mostrar els resultats: Format de visualizació:
Articles 110 registres trobats  inicianterior100 - 109següent  anar al registre: La cerca s'ha fet en 0.01 segons. 
100.
10 p, 4.3 MB Protein aggregation profile of the human kinome / Graña Montes, Ricardo (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Sant'Anna de Oliveira, Ricardo (Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Protein aggregation into amyloid fibrils is associated with the onset of an increasing number of human disorders, including Alzheimer's disease, diabetes, and some types of cancer. The ability to form toxic amyloids appears to be a property of most polypeptides. [...]
2012 - 10.3389/fphys.2012.00438
Frontiers in physiology, Vol. 3 (2012)  
Registre complet - Creative Commons
101.
11 p, 1.9 MB Soluble oligomers of amyloid-beta peptide disrupt membrane trafficking of alpha-amino-3-hydroxy-5-methylisoxazole-4 propionic acid receptor (AMPAR) contributing to early synapse dysfunction / Miñano Molina, Alfredo Jesús (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; España Agustí, Judit (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Martín, Elsa (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Barneda Zahonero, Bruna (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Fadó, Rut (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Solé Piñol, Montserrat (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Trullas i Oliva, Ramon (Centro de Investigación Biomédica en Red sobre Enfermedades Neurodegenerativas) ; Saura Antolín, Carlos (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Rodríguez Álvarez, José (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
β-Amyloid (Aβ), a peptide generated from the amyloid precursor protein, is widely believed to underlie the pathophysiology of Alzheimer disease (AD). Emerging evidences suggest that soluble Aβ oligomers adversely affect synaptic function, leading to cognitive failure associated with AD. [...]
2011 - 10.1074/jbc.M111.227504
Journal of biological chemistry, Vol. 286, No. 31 (2011) , p. 543-557  
Registre complet -
102.
12 p, 5.5 MB Influence of transgenic metallothionein-1 on gliosis, CA1 neuronal loss, and brain metal levels of the Tg2576 mouse model of Alzheimer's disease / Comes, Gemma (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Biologia Cel·lular, de Fisiologia i d'Immunologia) ; Manso Sanz, Yasmina (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Biologia Cel·lular, de Fisiologia i d'Immunologia) ; Escrig, Anna (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Biologia Cel·lular, de Fisiologia i d'Immunologia) ; Fernandez-Gayol, Olaya (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Biologia Cel·lular, de Fisiologia i d'Immunologia) ; Sanchis Tortosa, Paula (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Biologia Cel·lular, de Fisiologia i d'Immunologia) ; Molinero Egea, María Amalia (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Biologia Cel·lular, de Fisiologia i d'Immunologia) ; Giralt, Mercedes (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Biologia Cel·lular, de Fisiologia i d'Immunologia) ; Carrasco, Javier (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Biologia Cel·lular, de Fisiologia i d'Immunologia) ; Hidalgo Pareja, Juan (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Biologia Cel·lular, de Fisiologia i d'Immunologia)
The mouse model of Alzheimer's disease (AD), Tg2576 mice (APP), has provided valuable information, such as the role of the metallothionein (MT) family in their behavioral and amyloidosis phenotypes. In this study, we further characterize the role of MT-1 by crossing Mt1-overexpressing mice with Tg2576 mice (APPTgMT). [...]
2017 - 10.3390/ijms18020251
International journal of molecular sciences, Vol. 18, issue 2 (Feb. 2017) , art. 251  
Registre complet - Creative Commons
103.
12 p, 2.1 MB Benzbromarone, Quercetin, and Folic Acid Inhibit Amylin Aggregation / López Rodríguez, Laura Catalina (Universidad de Zaragoza. Departamento de Bioquímica y Biología Molecular y Celular) ; Varea, Olga (Universidad de Zaragoza. Departamento de Bioquímica y Biología Molecular y Celular) ; Navarro, Susanna (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Carrodeguas Villar, José Alberto (Universidad de Zaragoza. Departamento de Bioquímica y Biología Molecular y Celular) ; Sánchez de Groot, Natalia (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Sancho Sanz, Javier (Universidad de Zaragoza. Departamento de Bioquímica y Biología Molecular y Celular)
Human Amylin, or islet amyloid polypeptide (hIAPP), is a small hormone secreted by pancreatic-cells that forms aggregates under insulin deficiency metabolic conditions, and it constitutes a pathological hallmark of type II diabetes mellitus. [...]
2016 - 10.3390/ijms17060964
International journal of molecular sciences, Vol. 17 Núm. 6 (june 2016)  
Registre complet - Creative Commons
104.
15 p, 1.8 MB Trifluoroethanol Modulates Amyloid Formation by the All α-Helical URN1 FF Domain / Marinelli, Patrizia ; Castillo Cano, Virginia (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Amyloid fibril formation is implicated in different human diseases. The transition between native α-helices and nonnative intermolecular β-sheets has been suggested to be a trigger of fibrillation in different conformational diseases. [...]
2013 - 10.3390/ijms140917830
International journal of molecular sciences, Vol. 14 Núm. 9 (August 2013) , p. 17830-17844  
Registre complet - Creative Commons
105.
44 p, 2.3 MB Early intervention in the 3xTg-AD mice with an amyloid β-antibody fragment ameliorates first hallmarks of Alzheimer disease / Gimenez-Llort, Lydia (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Rivera Hernández, Geovanny (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Marin Argany, Marta (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Sánchez Quesada, José Luis (Institut d'Investigació Biomèdica Sant Pau) ; Villegas Hernández, Sandra (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Universitat Autònoma de Barcelona
The single-chain variable fragment, scFv-h3D6, has been shown to prevent in vitro toxicity induced by the amyloid β (Aβ) peptide in neuroblastoma cell cultures by withdrawing Aβ oligomers from the amyloid pathway. [...]
2013 - 10.4161/mabs.25424
MAbs, Vol. 5 Issue 5(Sep 2013) , p. 665-864  
Registre complet -
106.
12 p, 2.7 MB Crtc1 activates a transcriptional program deregulated at early Alzheimer's disease-related stages / Parra-Damas, Arnaldo (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Valero, Jorge (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Chen, Meng (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; España Agustí, Judit (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Martín, Elsa (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Neurociències) ; Ferrer, Isidro (Centro de Investigación Biomédica en Red sobre Enfermedades Neurodegenerativas) ; Rodríguez Álvarez, José (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Saura Antolín, Carlos (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Cognitive decline is associated with gene expression changes in the brain, but the transcriptional mechanisms underlying memory impairments in cognitive disorders, such as Alzheimer's disease (AD), are largely unknown. [...]
2014 - 10.1523/JNEUROSCI.5288-13.2014
The Journal of neuroscience, Vol. 34 No. 17 (April 2014) , p. 5776-5787  
Registre complet - Creative Commons
107.
9 p, 1.9 MB PrionScan : an online database of predicted prion domains in complete proteomes / Espinosa Angarica, Vladimir (Universidad de Zaragoza. Departamento de Bioquímica y Biología Molecular y Celular) ; Angulo, Alfonso (Universidad de Zaragoza. Institute for Biocomputation and Physics of Complex Systems) ; Giner, Arturo (Universidad de Zaragoza. Institute for Biocomputation and Physics of Complex Systems) ; Losilla, Guillermo (Universidad de Zaragoza. Institute for Biocomputation and Physics of Complex Systems) ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Sancho Sanz, Javier (Universidad de Zaragoza. Departamento de Bioquímica y Biología Molecular y Celular)
Background: Prions are a particular type of amyloids related to a large variety of important processes in cells, but also responsible for serious diseases in mammals and humans. The number of experimentally characterized prions is still low and corresponds to a handful of examples in microorganisms and mammals. [...]
2014 - 10.1186/1471-2164-15-102
BMC genomics, Vol. 15, N. 102 (February 2014) , p. 1-9  
Registre complet - Creative Commons
108.
11 p, 640.5 KB Presenilin/γ-secretase and inflammation / Saura Antolín, Carlos (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Presenilins (PS) are the catalytic components of γ-secretase, an aspartyl protease that regulates through proteolytic processing the function of multiple signaling proteins. Specially relevant is the γ-secretase-dependent cleavage of the β-amyloid precursor protein (APP) since generates the β-amyloid (Aβ) peptides that aggregate and accumulate in the brain of Alzheimer's disease (AD) patients. [...]
2010 - 10.3389/fnagi.2010.00016
Frontiers in aging neuroscience, Vol. 2, article 16 (May 2010) , p. 1-11  
Registre complet - Creative Commons
109.
12 p, 2.5 MB Yeast prions form infectious amyloid inclusion bodies in bacteria / Espargaró Colomé, Alba (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") ; Villar Piqué, Anna (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular) ; Sabaté, Raimon (Universitat de Barcelona. Departament de Fisicoquímica)
Background: Prions were first identified as infectious proteins associated with fatal brain diseases in mammals. However, fungal prions behave as epigenetic regulators that can alter a range of cellular processes. [...]
2012 - 10.1186/1475-2859-11-89
Microbial cell factories, Vol. 11, N. 89 (June 2012) , p. 1-12
2 documents
Registre complet - Creative Commons

Articles : 110 registres trobats   inicianterior100 - 109següent  anar al registre:
Us interessa rebre alertes sobre nous resultats d'aquesta cerca?
Definiu una alerta personal via correu electrònic o subscribiu-vos al canal RSS.
Dipòsit Digital de Documents de la UAB :: Cerca :: Lliura :: Personalitza :: Ajuda
Powered by Invenio v1.1.6
Mantingut per ddd.bib@uab.cat  :: Metadades subjectes a:
Col·laborem