Web of Science: 20 cites, Scopus: 20 cites, Google Scholar: cites,
AMYCO : evaluation of mutational impact on prion-like proteins aggregation propensity
Iglesias, Valentin (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Conchillo-Solé, Oscar (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Batlle Carreras, Cristina (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)

Data: 2019
Resum: Background: around 1% of human proteins are predicted to contain a disordered and low complexity prion-like domain (PrLD). Mutations in PrLDs have been shown promote a transition towards an aggregation-prone state in several diseases. - Results: recently, we have shown that an algorithm that considers the effects of mutations on PrLDs composition, as well as on localized amyloid propensity can predict the impact of these amino acid changes on protein intracellular aggregation. In this application note, we implement this concept into the AMYCO web server, a refined algorithm that forecasts the influence of amino acid changes in prion-like proteins aggregation propensity better than state-of-the-art predictors. - Conclusions: the AMYCO web server allows for a fast and automated evaluation of the effect of mutations on the aggregation properties of prion-like proteins. This might uncover novel disease-linked amino acid changes in the sequences of human prion-like proteins. Additionally, it can find application in the in silico design of synthetic prion-like proteins with tuned aggregation propensities for different purposes. AMYCO does not require previous registration and is freely available to all users at: http://bioinf. uab. cat/amyco/.
Ajuts: Ministerio de Economía y Competitividad BIO2016-783-78310-R
Drets: Aquest document està subjecte a una llicència d'ús Creative Commons. Es permet la reproducció total o parcial, la distribució, la comunicació pública de l'obra i la creació d'obres derivades, fins i tot amb finalitats comercials, sempre i quan es reconegui l'autoria de l'obra original. Creative Commons
Llengua: Anglès
Document: Article ; recerca ; Versió publicada
Matèria: Prion-like domain ; Protein aggregation ; Amyloid ; Protein mutation
Publicat a: BMC bioinformatics, Vol. 20 (2019) , art. 24, ISSN 1471-2105

DOI: 10.1186/s12859-019-2601-3
PMID: 30642249


5 p, 900.2 KB

El registre apareix a les col·leccions:
Documents de recerca > Documents dels grups de recerca de la UAB > Centres i grups de recerca (producció científica) > Ciències de la salut i biociències > Institut de Biotecnologia i de Biomedicina (IBB)
Articles > Articles de recerca
Articles > Articles publicats

 Registre creat el 2020-06-03, darrera modificació el 2022-03-26



   Favorit i Compartir