Protein phosphatase Ppz1 is not regulated by a hal3-like protein in plant pathogen ustilago maydis
Zhang, Chunyi (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
de la Torre, Antonio. (Consejo Superior de Investigaciones Científicas (Espanya). Instituto de Biología Funcional y Genómica)
Pérez Martín, José (Consejo Superior de Investigaciones Científicas (Espanya). Instituto de Biología Funcional y Genómica)
Ariño Carmona, Joaquín (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)

Data:	2019
Resum:	Ppz enzymes are type-1 related Ser/Thr protein phosphatases that are restricted to fungi. In S. cerevisiae and other fungi, Ppz1 is involved in cation homeostasis and is regulated by two structurally-related inhibitory subunits, Hal3 and Vhs3, with Hal3 being the most physiologically relevant. Remarkably, Hal3 and Vhs3 have moonlighting properties, as they participate in an atypical heterotrimeric phosphopantothenoyl cysteine decarboxylase (PPCDC), a key enzyme for Coenzyme A biosynthesis. Here we identify and functionally characterize Ppz1 phosphatase (UmPpz1) and its presumed regulatory subunit (UmHal3) in the plant pathogen fungus Ustilago maydis. UmPpz1 is not an essential protein in U. maydis and, although possibly related to the cell wall integrity pathway, is not involved in monovalent cation homeostasis. The expression of UmPpz1 in S. cerevisiae Ppz1-deficient cells partially mimics the functions of the endogenous enzyme. In contrast to what was found in C. albicans and A. fumigatus, UmPpz1 is not a virulence determinant. UmHal3, an unusually large protein, is the only functional PPCDC in U. maydis and, therefore, an essential protein. However, when overexpressed in U. maydis or S. cerevisiae, UmHal3 does not reproduce Ppz1-inhibitory phenotypes. Indeed, UmHal3 does not inhibit UmPpz1 in vitro (although ScHal3 does). Therefore, UmHal3 might not be a moonlighting protein.
Ajuts:	Ministerio de Economía y Competitividad BIO2017-88938-R Ministerio de Economía y Competitividad BFU2017-82574-P Ministerio de Economía y Competitividad BFU2014-54591-C2-1-P
Drets:	Aquest document està subjecte a una llicència d'ús Creative Commons. Es permet la reproducció total o parcial, la distribució, la comunicació pública de l'obra i la creació d'obres derivades, fins i tot amb finalitats comercials, sempre i quan es reconegui l'autoria de l'obra original.
Llengua:	Anglès
Document:	Article ; recerca ; Versió publicada
Matèria:	Protein phosphorylation ; Protein phosphatase ; CoA biosynthesis ; Ustilago maydis ; Fungi
Publicat a:	International journal of molecular sciences, Vol. 20, issue 15 (2019) , art. 3817, ISSN 1422-0067

DOI: 10.3390/ijms20153817
PMID: 31387236

19 p, 4.0 MB

El registre apareix a les col·leccions:
Documents de recerca > Documents dels grups de recerca de la UAB > Centres i grups de recerca (producció científica) > Ciències de la salut i biociències > Institut de Biotecnologia i de Biomedicina (IBB)
Articles > Articles de recerca
Articles > Articles publicats