Broad-spectrum ubiquitin/ubiquitin-like deconjugation activity of the rhizobial effector NopD from Bradyrhizobium (sp. XS1150)
Li, Ying (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Pérez-Gil, Jordi (Centre de Recerca en Agrigenòmica)
Lois, L. Maria (Centre de Recerca en Agrigenòmica)
Varejão, Nathalia (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Reverter Cendrós, David (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")

Data:	2024
Resum:	The post-translational modification of proteins by ubiquitin-like modifiers (UbLs), such as SUMO, ubiquitin, and Nedd8, regulates a vast array of cellular processes. Dedicated UbL deconjugating proteases families reverse these modifications. During bacterial infection, effector proteins, including deconjugating proteases, are released to disrupt host cell defenses and promote bacterial survival. NopD, an effector protein from rhizobia involved in legume nodule symbiosis, exhibits deSUMOylation activity and, unexpectedly, also deubiquitination and deNeddylation activities. Here, we present two crystal structures of Bradyrhizobium (sp. XS1150) NopD complexed with either Arabidopsis SUMO2 or ubiquitin at 1. 50 Å and 1. 94 Å resolution, respectively. Despite their low sequence similarity, SUMO and ubiquitin bind to a similar NopD interface, employing a unique loop insertion in the NopD sequence. In vitro binding and activity assays reveal specific residues that distinguish between deubiquitination and deSUMOylation. These unique multifaceted deconjugating activities against SUMO, ubiquitin, and Nedd8 exemplify an optimized bacterial protease that disrupts distinct UbL post-translational modifications during host cell infection. The unique structural features of the NopD catalytic domain, an effector protease from symbiotic bacteria rhizobia, grant a surprising versatility to remove various regulatory tags (SUMO, ubiquitin, Nedd8) from host plant proteins.
Ajuts:	Agencia Estatal de Investigación CEX2019-000902-S Agencia Estatal de Investigación PID2021-123572NB-I00 Agencia Estatal de Investigación PID2021-124602OB-I00
Drets:	Aquest document està subjecte a una llicència d'ús Creative Commons. Es permet la reproducció total o parcial, la distribució, la comunicació pública de l'obra i la creació d'obres derivades, fins i tot amb finalitats comercials, sempre i quan es reconegui l'autoria de l'obra original.
Llengua:	Anglès
Document:	Article ; recerca ; Versió publicada
Matèria:	X-ray crystallography ; Proteases ; Sumoylation
Publicat a:	Communications Biology, Vol. 7 (May 2024) , art. 644, ISSN 2399-3642

DOI: 10.1038/s42003-024-06344-w
PMID: 38802699

11 p, 2.3 MB

El registre apareix a les col·leccions:
Documents de recerca > Documents dels grups de recerca de la UAB > Centres i grups de recerca (producció científica) > Ciències de la salut i biociències > Institut de Biotecnologia i de Biomedicina (IBB)
Documents de recerca > Documents dels grups de recerca de la UAB > Centres i grups de recerca (producció científica) > Ciències > CRAG (Centre de Recerca en Agrigenòmica)
Articles > Articles de recerca
Articles > Articles publicats