Web of Science: 6 citations, Scopus: 6 citations, Google Scholar: citations,
Bacterial mimetics of endocrine secretory granules as immobilized in vivo depots for functional protein drugs
Céspedes, María Virtudes (Institut d'Investigacions Biomèdiques Sant Pau)
Fernández, Yolanda (CIBER de Bioingeniería, Biomateriales y Nanomedicina (Barcelona))
Unzueta Elorza, Ugutz (Institut d'Investigacions Biomèdiques Sant Pau)
Mendoza, Rosa (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Seras Franzoso, Joaquin (CIBER de Bioingeniería, Biomateriales y Nanomedicina (Barcelona))
Sánchez-Chardi, Alejandro (Universitat Autònoma de Barcelona. Servei de Microscòpia)
Álamo, Patricia (Institut d'Investigacions Biomèdiques Sant Pau)
Toledo-Rubio, Verónica (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Genètica i de Microbiologia)
Ferrer Miralles, Neus (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Genètica i de Microbiologia)
Vázquez Gómez, Esther (Institut d'Investigacions Biomèdiques Sant Pau)
Schwartz Jr, Simó (CIBER de Bioingeniería, Biomateriales y Nanomedicina (Barcelona))
Abasolo, Ibane (CIBER de Bioingeniería, Biomateriales y Nanomedicina (Barcelona))
Corchero Nieto, José Luis (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Genètica i de Microbiologia)
Mangues, Ramon (Institut d'Investigacions Biomèdiques Sant Pau)
Villaverde Corrales, Antonio, (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Genètica i de Microbiologia)

Date: 2016
Abstract: In the human endocrine system many protein hormones including urotensin, glucagon, obestatin, bombesin and secretin, among others, are supplied from amyloidal secretory granules. These granules form part of the so called functional amyloids, which within the whole aggregome appear to be more abundant than formerly believed. Bacterial inclusion bodies (IBs) are non-toxic, nanostructured functional amyloids whose biological fabrication can be tailored to render materials with defined biophysical properties. Since under physiological conditions they steadily release their building block protein in a soluble and functional form, IBs are considered as mimetics of endocrine secretory granules. We have explored here if the in vivo implantation of functional IBs in a given tissue would represent a stable local source of functional protein. Upon intratumoral injection of bacterial IBs formed by a potent protein ligand of CXCR4 we have observed high stability and prevalence of the material in absence of toxicity, accompanied by apoptosis of CXCR4+ cells and tumor ablation. Then, the local immobilization of bacterial amyloids formed by therapeutic proteins in tumors or other tissues might represent a promising strategy for a sustained local delivery of protein drugs by mimicking the functional amyloidal architecture of the mammals’ endocrine system.
Note: Número d'acord de subvenció MINECO/BIO2013-41019-P
Note: Número d'acord de subvenció AGAUR/2014/SGR-132
Note: Número d'acord de subvenció AGAUR/2014/PROD0005
Note: Altres ajuts: MARATOTV3/2013/3930
Rights: Aquest document està subjecte a una llicència d'ús Creative Commons. Es permet la reproducció total o parcial, la distribució, la comunicació pública de l'obra i la creació d'obres derivades, fins i tot amb finalitats comercials, sempre i quan es reconegui l'autoria de l'obra original. Creative Commons
Language: Anglès.
Document: article ; recerca ; publishedVersion
Subject: Inclusion-bodies ; Escherichia-coli ; Cell-proliferation ; Controlled-release ; Sustained-release ; Delivery ; Amyloids ; Therapeutics ; Aggregation ; Scaffolds
Published in: Scientific Reports, Vol. 6 Núm. 35765 (October 2016) , p. 1-10, ISSN 2045-2322

DOI: 10.1038/srep35765
PMID: 27775083

10 p, 1.7 MB

The record appears in these collections:
Research literature > UAB research groups literature > Research Centres and Groups (scientific output) > Health sciences and biosciences > Institut d'Investigació Biomèdica Sant Pau
Articles > Research articles
Articles > Published articles

 Record created 2017-12-12, last modified 2019-03-12

   Favorit i Compartir