Computational assessment of bacterial protein structures indicates a selection against aggregation
Carija, Anita 
(Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Pinheiro, Francisca 
(Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Iglesias, Valentin 
(Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Ventura, Salvador 
(Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
| Data: |
2019 |
| Resum: |
The aggregation of proteins compromises cell fitness, either because it titrates functional proteins into non-productive inclusions or because it results in the formation of toxic assemblies. Accordingly, computational proteome-wide analyses suggest that prevention of aggregation upon misfolding plays a key role in sequence evolution. Most proteins spend their lifetimes in a folded state; therefore, it is conceivable that, in addition to sequences, protein structures would have also evolved to minimize the risk of aggregation in their natural environments. By exploiting the AGGRESCAN3D structure-based approach to predict the aggregation propensity of >600 Escherichia coli proteins, we show that the structural aggregation propensity of globular proteins is connected with their abundance, length, essentiality, subcellular location and quaternary structure. These data suggest that the avoidance of protein aggregation has contributed to shape the structural properties of proteins in bacterial cells. |
| Drets: |
Aquest document està subjecte a una llicència d'ús Creative Commons. Es permet la reproducció total o parcial, la distribució, la comunicació pública de l'obra i la creació d'obres derivades, fins i tot amb finalitats comercials, sempre i quan es reconegui l'autoria de l'obra original.  |
| Llengua: |
Anglès |
| Document: |
Article ; recerca ; Versió publicada |
| Matèria: |
Protein aggregation ;
Protein structure ;
Protein function ;
Cell proteostasis ;
Escherichia coli |
| Publicat a: |
Cells, Vol. 8 (2019) , p. 1-20, ISSN 2073-4409 |
DOI: 10.3390/cells8080856
PMID: 31398930
El registre apareix a les col·leccions:
Documents de recerca >
Documents dels grups de recerca de la UAB >
Centres i grups de recerca (producció científica) >
Ciències de la salut i biociències >
Institut de Biotecnologia i de Biomedicina (IBB) Articles >
Articles de recercaArticles >
Articles publicats
Registre creat el 2020-01-21, darrera modificació el 2023-06-09