PrionW : a server to identify proteins containing glutamine/asparagine rich prion-like domains and their amyloid cores
Zambrano, Rafael (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Conchillo-Solé, Oscar (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Iglesias, Valentin (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Illa, Ricard (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Rousseau, Frederic (KU Leuven. Department for Cellular and Molecular Medicine)
Schymkowitz, Joost (KU Leuven. Department for Cellular and Molecular Medicine)
Sabaté, Raimon (Universitat de Barcelona. Departament de Fisicoquímica)
Daura i Ribera, Xavier (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Ventura, Salvador (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)

Fecha:	2015
Resumen:	Prions are a particular type of amyloids with the ability to self-perpetuate and propagate in vivo. Prion-like conversion underlies important biological processes but is also connected to human disease. Yeast prions are the best understood transmissible amyloids. In these proteins, prion formation from an initially soluble state involves a structural conversion, driven, in many cases, by specific domains enriched in glutamine/asparagine (Q/N) residues. Importantly, domains sharing this compositional bias are also present in the proteomes of higher organisms, thus suggesting that prion-like conversion might be an evolutionary conserved mechanism. We have recently shown that the identification and evaluation of the potency of amyloid nucleating sequences in putative prion domains allows discrimination of genuine prions. PrionW is a web application that exploits this principle to scan sequences in order to identify proteins containing Q/N enriched prion-like domains (PrLDs) in large datasets. When used to scan the complete yeast proteome, PrionW identifies previously experimentally validated prions with high accuracy. Users can analyze up to 10 000 sequences at a time, PrLD-containing proteins are identified and their putative PrLDs and amyloid nucleating cores visualized and scored. The output files can be downloaded for further analysis. PrionW server can be accessed at http://bioinf. uab. cat/prionw/.
Ayudas:	Ministerio de Ciencia e Innovación RYC-2011-07987 Ministerio de Economía y Competitividad BFU2013-44763
Nota:	Altres ajuts: SUDOE, INTERREG IV B, FEDER [SOE4/P1/E831to S.V.]; ICREA [ICREA Academia 2009 to S.V.]
Nota:	Altres ajuts: EUR/SUDOE/INTERREG IV B/SOE4-P1-E831
Derechos:	Aquest document està subjecte a una llicència d'ús Creative Commons. Es permet la reproducció total o parcial, la distribució, la comunicació pública de l'obra i la creació d'obres derivades, fins i tot amb finalitats comercials, sempre i quan es reconegui l'autoria de l'obra original.
Lengua:	Anglès
Documento:	Article ; recerca ; Versió publicada
Publicado en:	Nucleic acids research, Vol. 43 (2015) , Web Server issue W331-W337, ISSN 1362-4962

DOI: 10.1093/nar/gkv490
PMID: 25977297

7 p, 1.8 MB

El registro aparece en las colecciones:
Documentos de investigación > Documentos de los grupos de investigación de la UAB > Centros y grupos de investigación (producción científica) > Ciencias de la salud y biociencias > Instituto de Biotecnología y de Biomedicina (IBB)
Artículos > Artículos de investigación
Artículos > Artículos publicados