Web of Science: 3 cites, Scopus: 4 cites, Google Scholar: cites,
Discovery of processive catalysis by an exo-hydrolase with a pocket-shaped active site
Streltsov, Victor A. (Commonwealth Scientific and Industrial Research Organisation, Materials Science and Engineering)
Luang, Sukanya (University of Adelaide. School of Agriculture, Food and Wine)
Peisley, Alys (Commonwealth Scientific and Industrial Research Organisation, Materials Science and Engineering)
Varghese, Joseph N. (Commonwealth Scientific and Industrial Research Organisation. Materials Science and Engineering)
Ketudat Cairns, James R. (Suranaree University of Technology. School of Chemistry)
Fort, Sebastien (University Grenoble Alpes. Centre de Recherches sur les Macromolécules Végétales)
Hijnen, Marcel (GE Healthcare Life Sciences)
Tvaroška, Igor (Slovak Academy of Sciences. Institute of Chemistry)
Ardá, Ana (CIC bioGUNE)
Jiménez Barbero, Jesús (CIC bioGUNE)
Alfonso Prieto, Mercedes (Universitat de Barcelona. Departament de Química Inorgànica i Orgànica)
Rovira, Carme (Universitat de Barcelona. Departament de Química Inorgànica i Orgànica)
Mendoza, Fernanda (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química)
Tiessler Sala, Laura. (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química)
Sánchez-Aparicio, J.E (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química)
Rodríguez-Guerra Pedregal, Jaime (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química)
Lluch López, Josep Maria (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Maréchal, Jean-Didier (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química)
Masgrau, Laura (Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Hrmova, Maria (University of Adelaide. School of Agriculture, Food and Wine)

Data: 2019
Resum: Substrates associate and products dissociate from enzyme catalytic sites rapidly, which hampers investigations of their trajectories. The high-resolution structure of the native Hordeum exo-hydrolase HvExoI isolated from seedlings reveals that non-covalently trapped glucose forms a stable enzyme-product complex. Here, we report that the alkyl β-d-glucoside and methyl 6-thio-β-gentiobioside substrate analogues perfused in crystalline HvExoI bind across the catalytic site after they displace glucose, while methyl 2-thio-β-sophoroside attaches nearby. Structural analyses and multi-scale molecular modelling of nanoscale reactant movements in HvExoI reveal that upon productive binding of incoming substrates, the glucose product modifies its binding patterns and evokes the formation of a transient lateral cavity, which serves as a conduit for glucose departure to allow for the next catalytic round. This path enables substrate-product assisted processive catalysis through multiple hydrolytic events without HvExoI losing contact with oligo- or polymeric substrates. We anticipate that such enzyme plasticity could be prevalent among exo-hydrolases.
Nota: Altres ajuts: Beatriu de Pinós fellowship BP-B 2013
Nota: Número d'acord de subvenció AGAUR/2017/FI_B2_00168
Nota: Número d'acord de subvenció MICINN/CTQ2017-87889-P)
Nota: Número d'acord de subvenció MICINN/CTQ2017-85496-P
Nota: Número d'acord de subvenció MICINN/CTQ2017-83745-P
Nota: Número d'acord de subvenció MINECO/MDM-2017-0767
Nota: Número d'acord de subvenció AGAUR/2017/SGR-13234
Nota: Número d'acord de subvenció AGAUR/2017/SGR-1189
Drets: Aquest document està subjecte a una llicència d'ús Creative Commons. Es permet la reproducció total o parcial, la distribució, la comunicació pública de l'obra i la creació d'obres derivades, fins i tot amb finalitats comercials, sempre i quan es reconegui l'autoria de l'obra original. Creative Commons
Llengua: Anglès
Document: article ; recerca ; publishedVersion
Matèria: Computational chemistry ; Enzyme mechanisms ; Molecular modelling ; NMR spectroscopy ; X-ray crystallography
Publicat a: Nature communications, Vol. 10 (2019) , p. 2222, ISSN 2041-1723

DOI: 10.1038/s41467-019-09691-z
PMID: 31110237


17 p, 4.3 MB

El registre apareix a les col·leccions:
Documents de recerca > Documents dels grups de recerca de la UAB > Centres i grups de recerca (producció científica) > Ciències de la salut i biociències > Institut de Biotecnologia i de Biomedicina (IBB)
Articles > Articles de recerca
Articles > Articles publicats

 Registre creat el 2020-06-03, darrera modificació el 2021-03-26



   Favorit i Compartir