 visitant ::
identificació
|
|||||||||||||||
|
Cerca | Lliura | Ajuda | Servei de Biblioteques | Sobre el DDD | Català English Español | |||||||||
| Pàgina inicial > Articles > Articles publicats > Discovery of processive catalysis by an exo-hydrolase with a pocket-shaped active site |
(Commonwealth Scientific and Industrial Research Organisation, Materials Science and Engineering) (Commonwealth Scientific and Industrial Research Organisation, Materials Science and Engineering) (Suranaree University of Technology. School of Chemistry) (University Grenoble Alpes. Centre de Recherches sur les Macromolécules Végétales) (Universitat de Barcelona. Departament de Química Inorgànica i Orgànica) (Universitat de Barcelona. Departament de Química Inorgànica i Orgànica) (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Química) (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí") (University of Adelaide. School of Agriculture, Food and Wine)
| Data: | 2019 |
| Resum: | Substrates associate and products dissociate from enzyme catalytic sites rapidly, which hampers investigations of their trajectories. The high-resolution structure of the native Hordeum exo-hydrolase HvExoI isolated from seedlings reveals that non-covalently trapped glucose forms a stable enzyme-product complex. Here, we report that the alkyl β-d-glucoside and methyl 6-thio-β-gentiobioside substrate analogues perfused in crystalline HvExoI bind across the catalytic site after they displace glucose, while methyl 2-thio-β-sophoroside attaches nearby. Structural analyses and multi-scale molecular modelling of nanoscale reactant movements in HvExoI reveal that upon productive binding of incoming substrates, the glucose product modifies its binding patterns and evokes the formation of a transient lateral cavity, which serves as a conduit for glucose departure to allow for the next catalytic round. This path enables substrate-product assisted processive catalysis through multiple hydrolytic events without HvExoI losing contact with oligo- or polymeric substrates. We anticipate that such enzyme plasticity could be prevalent among exo-hydrolases. |
| Ajuts: | Agència de Gestió d'Ajuts Universitaris i de Recerca 2017/FI_B2_00168 Ministerio de Ciencia e Innovación CTQ2017-87889-P) Ministerio de Ciencia e Innovación CTQ2017-85496-P Ministerio de Ciencia e Innovación CTQ2017-83745-P Ministerio de Economía y Competitividad MDM-2017-0767 Agència de Gestió d'Ajuts Universitaris i de Recerca 2017/SGR-13234 Agència de Gestió d'Ajuts Universitaris i de Recerca 2017/SGR-1189 |
| Nota: | Altres ajuts: Beatriu de Pinós fellowship BP-B 2013 |
| Drets: | Aquest document està subjecte a una llicència d'ús Creative Commons. Es permet la reproducció total o parcial, la distribució, la comunicació pública de l'obra i la creació d'obres derivades, fins i tot amb finalitats comercials, sempre i quan es reconegui l'autoria de l'obra original.  |
| Llengua: | Anglès |
| Document: | Article ; recerca ; Versió publicada |
| Matèria: | Computational chemistry ; Enzyme mechanisms ; Molecular modelling ; NMR spectroscopy ; X-ray crystallography |
| Publicat a: | Nature communications, Vol. 10 (2019) , p. 2222, ISSN 2041-1723 |
